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- PDB-5h0g: Crystal structure of HCK complexed with a pyrrolo-pyrimidine inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h0g
タイトルCrystal structure of HCK complexed with a pyrrolo-pyrimidine inhibitor (S)-2-(((1r,4S)-4-(4-amino-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)cyclohexyl)amino)-N,4-dimethylpentanamide
要素Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
PRD domain protein, EF0829/AHA3910 / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / SH3 domain / SH2 domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OOU / PRD domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Tomabechi, Y. / Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Activity cliff for 7-substituted pyrrolo-pyrimidine inhibitors of HCK explained in terms of predicted basicity of the amine nitrogen.
著者: Yuki, H. / Kikuzato, K. / Koda, Y. / Mikuni, J. / Tomabechi, Y. / Kukimoto-Niino, M. / Tanaka, A. / Shirai, F. / Shirouzu, M. / Koyama, H. / Honma, T.
履歴
登録2016年10月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5272
ポリマ－52,0001
非ポリマー5271
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.072, 85.338, 129.717
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hematopoietic cell kinase / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK / p59Hck / p61Hck


分子量: 52000.227 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 81-526 / 変異: Q523E, Q524E, Q525I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-OOU / (2~{S})-2-[[4-[4-azanyl-5-(4-phenoxyphenyl)pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl]cyclohexyl]amino]-~{N},4-dimethyl-pentanamide / RK-21252


分子量: 526.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H38N6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.22-0.25 M ammonium formate, 12-22 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 44991 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 0.896 / Net I/av σ(I): 26.581 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 331473
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.836.90.76222190.8260.3080.8230.649100
1.83-1.867.30.66821620.870.2630.7190.64597.3
1.86-1.97.50.58822060.8950.230.6320.66698.6
1.9-1.947.40.47322040.9350.1840.5080.69299.3
1.94-1.987.50.40721940.9480.1580.4370.70297.6
1.98-2.037.40.31422250.9640.1220.3370.68899.8
2.03-2.087.50.26721800.9710.1040.2870.73197.7
2.08-2.137.40.2222550.9820.0860.2360.71399.8
2.13-2.27.50.19621790.9850.0760.2110.73498.3
2.2-2.277.50.16622500.9880.0650.1790.76198.6
2.27-2.357.50.14122230.9920.0550.1510.761100
2.35-2.447.50.12822400.9920.050.1370.78198.9
2.44-2.557.40.10922490.9930.0430.1170.80899.2
2.55-2.697.40.09622630.9950.0380.1030.80399.6
2.69-2.867.40.08422480.9960.0330.090.88199.7
2.86-3.087.40.0822790.9960.0310.0861.15499.4
3.08-3.397.40.07622740.9950.030.0821.65199.8
3.39-3.887.30.06523130.9970.0260.071.84799.9
3.88-4.887.20.04523450.9980.0180.0481.32499.9
4.88-506.80.03124830.9990.0130.0340.85799.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å42.67 Å
Translation7.16 Å42.67 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9_1690精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VS3

3vs3


解像度: 1.8→42.669 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2236 2000 4.45 %
Rwork0.181 --
obs0.1829 44925 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 131.36 Å2 / Biso mean: 37.1622 Å2 / Biso min: 10.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→42.669 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3613 0 39 373 4025
Biso mean--22.13 38.62 -
残基数----447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9955060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041534
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005645
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.91406
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7981-1.84310.33391380.25392958309698
1.8431-1.89290.29111380.23092979311797
1.8929-1.94860.24341420.2033023316599
1.9486-2.01150.23611380.1992987312599
2.0115-2.08340.24441410.18893024316598
2.0834-2.16680.23581420.1783035317799
2.1668-2.26540.20351410.18033047318899
2.2654-2.38490.22551430.17830503193100
2.3849-2.53430.23771420.17853060320299
2.5343-2.72990.20721440.194130783222100
2.7299-3.00460.22531440.188830713215100
3.0046-3.43920.21451450.173731333278100
3.4392-4.33230.20711480.1631753323100
4.3323-42.6810.221540.177633053459100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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