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- PDB-5fxq: IGFR-1R complex with a pyrimidine inhibitor. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fxq
タイトルIGFR-1R complex with a pyrimidine inhibitor.
要素INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus ...cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / cellular response to testosterone stimulus / insulin receptor complex / transcytosis / insulin-like growth factor I binding / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / positive regulation of protein-containing complex disassembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / regulation of JNK cascade / dendritic spine maintenance / insulin binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / establishment of cell polarity / positive regulation of axon regeneration / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / insulin receptor substrate binding / cellular response to angiotensin / response to vitamin E / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of MAPK cascade / phosphatidylinositol 3-kinase binding / SHC-related events triggered by IGF1R / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / estrous cycle / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / T-tubule / cerebellum development / cellular response to dexamethasone stimulus / axonogenesis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / hippocampus development / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to nicotine / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / insulin receptor binding / cellular response to estradiol stimulus / placental growth factor receptor activity / cellular response to glucose stimulus / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / caveola / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to amyloid-beta / cellular senescence / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / axon / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GD5 / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Degorce, S. / Boyd, S. / Curwen, J. / Ducray, R. / Halsall, C. / Jones, C. / Lach, F. / Lenz, E. / Pass, M. / Pass, S. ...Degorce, S. / Boyd, S. / Curwen, J. / Ducray, R. / Halsall, C. / Jones, C. / Lach, F. / Lenz, E. / Pass, M. / Pass, S. / Trigwell, C. / Norman, R. / Phillips, C.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Discovery of a Potent, Selective, Orally Bioavailable, and Efficacious Novel 2-(Pyrazol-4-ylamino)-pyrimidine Inhibitor of the Insulin-like Growth Factor-1 Receptor (IGF-1R).
著者: Degorce, S.L. / Boyd, S. / Curwen, J.O. / Ducray, R. / Halsall, C.T. / Jones, C.D. / Lach, F. / Lenz, E.M. / Pass, M. / Pass, S. / Trigwell, C.
履歴
登録2016年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6172
ポリマ－35,2081
非ポリマー4091
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.932, 66.798, 121.479
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR 1 RECEPTOR / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I RECEPTOR / IGF-I RECEPTOR / IGFR-1R


分子量: 35208.328 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE, UNP RESIDUES 980-1286 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GD5 / 5-chloranyl-4-imidazo[1,2-a]pyridin-3-yl-N-(5-methyl-1-piperidin-4-yl-pyrazol-4-yl)pyrimidin-2-amine


分子量: 408.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21ClN8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29 Å / Num. obs: 15407 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.06

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.4.0069 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→29.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 8.32 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.4 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27481 765 5 %RANDOM
obs-14567 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.221 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2352 0 29 242 2623
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222465
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5861.9793344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.96634005
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3755306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.87523.981108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.15715412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2881515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02500
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5881.51514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.121.5611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07522439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7163951
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7084.5901
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 50 -
Rwork0.224 1027 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.83980.0791-3.02110.02260.00962.0488-0.23030.0197-0.08920.02010.0679-0.10840.18710.19250.16240.10810.0225-0.0291-0.00750.04080.026133.2741-7.02361.6098
21.594-1.30912.09712.3958-0.08164.79720.1375-0.2797-0.21510.0661-0.15060.1010.0792-0.01770.0132-0.002-0.00730.0017-0.01690.0016-0.001111.5194-4.369852.5432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A979 - 1286
2X-RAY DIFFRACTION2A2287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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