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- PDB-5ewl: CRYSTAL STRUCTURE OF AMINO TERMINAL DOMAINS OF THE NMDA RECEPTOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ewl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AMINO TERMINAL DOMAINS OF THE NMDA RECEPTOR SUBUNIT GLUN1 AND GLUN2B IN COMPLEX WITH MK-22
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA Receptor / allosteric inhibition / GluN2B subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / glutamate receptor signaling pathway / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins ...excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / glutamate receptor signaling pathway / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glutamate binding / glycine binding / response to zinc ion / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Long-term potentiation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / long-term synaptic potentiation / postsynaptic density membrane / regulation of synaptic plasticity / brain development / late endosome / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / response to ethanol / postsynaptic density / learning or memory / lysosome / cytoskeleton / neuron projection / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5SL / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2016
タイトル: A Novel Binding Mode Reveals Two Distinct Classes of NMDA Receptor GluN2B-selective Antagonists.
著者: Stroebel, D. / Buhl, D.L. / Knafels, J.D. / Chanda, P.K. / Green, M. / Sciabola, S. / Mony, L. / Paoletti, P. / Pandit, J.
履歴
登録2015年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年4月13日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,34719
ポリマ－170,2204
非ポリマー3,12715
水4,846269
1
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,17512
ポリマ－85,1102
非ポリマー2,06510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area28420 Å2
手法PISA
2
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,1727
ポリマ－85,1102
非ポリマー1,0625
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area28910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)268.880, 59.940, 144.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 43757.977 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain (UNP residues 23-408) / 変異: N61Q,N371Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / ...GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B / N-methyl-D-aspartate receptor subunit 3 / hNR3


分子量: 41351.902 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain (UNP residues 31-394) / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2B, NMDAR2B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13224

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糖 , 2種, 7分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 277分子

#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-5SL / ~{N}-[(1~{S},3~{S})-3-[3-[(4-methylphenyl)methyl]-1,2,4-oxadiazol-5-yl]cyclopentyl]-1~{H}-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-amine


分子量: 375.427 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N7O
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3.6M Na Formate, 0.1 M Hepes pH 7.0 / PH範囲: 6.8-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.98→120.31 Å / Num. obs: 41141 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 80.34 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 14.3 / Num. measured all: 106198
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.98-4.212.30.1137.559218260850.9850.08695.2
4.21-120.313.10.03626.146980150560.9990.02497.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
Aimless0.3.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3QEL

3qel


解像度: 2.98→30.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9424 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.339
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2166 2068 5.05 %RANDOM
Rwork0.1618 ---
obs0.1644 40941 95.85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 72.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6582 Å20 Å211.9576 Å2
2---6.3482 Å20 Å2
3---4.69 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.308 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.98→30.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11017 0 207 269 11493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0111479HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1815634HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3911SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes266HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1703HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11479HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.38
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1604SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13400SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.98→3.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3064 150 5.38 %
Rwork0.2278 2638 -
all0.2321 2788 -
obs--89.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2387-0.23450.10550.8603-0.1112.4492-0.09360.07470.10190.0112-0.01840.039-0.18580.06610.112-0.1391-0.0565-0.0206-0.1249-0.0227-0.083686.08767.3071-53.5349
21.43860.4630.1641.30110.20471.9352-0.1246-0.27330.17020.2064-0.03680.1539-0.375-0.07740.1614-0.05020.0356-0.0282-0.0993-0.0361-0.133880.832314.8866-20.816
32.0470.7920.86642.25370.33651.67140.048-0.0425-0.10170.4952-0.05970.20480.0676-0.14940.0117-0.17070.06530.023-0.07660.2161-0.11322.8871-2.5865-11.0588
42.5431-0.35960.66140.3386-0.39691.3046-0.19150.4402-0.0059-0.12150.17560.0002-0.17830.02190.0159-0.21970.0078-0.05970.0683-0.0015-0.016625.543.0715-44.256
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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