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- PDB-5dgj: 1.0A resolution structure of Norovirus 3CL protease in complex an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dgj
タイトル1.0A resolution structure of Norovirus 3CL protease in complex an oxadiazole-based, cell permeable macrocyclic (20-mer) inhibitor
要素3C-LIKE PROTEASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / PROTEASE / NOROVIRUS / NORWALK VIRUS / ANTIVIRAL INHIBITORS / OXADIAZOLE INHIBITOR / CELL PERMEABLE / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


calicivirin / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription ...calicivirin / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases ...Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tert-butyl [(4S,7S,10S)-7-(cyclohexylmethyl)-10-(hydroxymethyl)-5,8,13-trioxo-22-oxa-6,9,14,20,21-pentaazabicyclo[17.2.1]docosa-1(21),19-dien-4-yl]carbamate / Chem-V64 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Lovell, S. / Battaile, K.P. / Mehzabeen, N. / Damalanka, V.C. / Kim, Y. / Alliston, K.R. / Weerawarna, P.M. / Kankanamalage, A.C.G. / Lushington, G.H. / Chang, K.-O. / Groutas, W.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI109039 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Oxadiazole-Based Cell Permeable Macrocyclic Transition State Inhibitors of Norovirus 3CL Protease.
著者: Damalanka, V.C. / Kim, Y. / Alliston, K.R. / Weerawarna, P.M. / Galasiti Kankanamalage, A.C. / Lushington, G.H. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Chang, K.O. / Groutas, W.C.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22016年3月23日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年8月12日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_molecule_features
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3C-LIKE PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7192
ポリマ－20,1261
非ポリマー5931
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.169, 41.176, 61.679
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-421-

HOH

21A-428-

HOH

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要素

#1: タンパク質 3C-LIKE PROTEASE


分子量: 20126.131 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1101-1281 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal hexahistidine tag / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / 株: GI/Human/United States/Norwalk/1968 / 遺伝子: ORF1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q83883, calicivirin
#2: 化合物 ChemComp-V64 / tert-butyl [(4S,7S,10S)-7-(cyclohexylmethyl)-10-(hydroxymethyl)-5,8,13-trioxo-22-oxa-6,9,14,20,21-pentaazabicyclo[17.2.1]docosa-1(21),19-dien-4-yl]carbamate


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 592.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H48N6O7
参照: tert-butyl [(4S,7S,10S)-7-(cyclohexylmethyl)-10-(hydroxymethyl)-5,8,13-trioxo-22-oxa-6,9,14,20,21-pentaazabicyclo[17.2.1]docosa-1(21),19-dien-4-yl]carbamate
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% v/v Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 0.05 M BIS-TRIS, 0.05 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→34.21 Å / Num. obs: 82788 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 10.74 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 261523 / Scaling rejects: 132
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2% possible all
1-1.022.20.4741.9803737230.76490.7
5.48-34.213.50.06226.418885440.95799.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.5.8データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UR9

3ur9


解像度: 1→32.202 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.06 / 位相誤差: 13.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1544 3986 4.82 %
Rwork0.1427 78789 -
obs0.1432 82775 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 52.95 Å2 / Biso mean: 17.1397 Å2 / Biso min: 6.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→32.202 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1240 0 34 132 1406
Biso mean--21.02 30.99 -
残基数----168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0331916
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007243
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.369512
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1-1.01220.23321070.21392472257987
1.0122-1.0250.17861260.19542773289999
1.025-1.03850.17951350.169928292964100
1.0385-1.05270.18331490.157527952944100
1.0527-1.06780.16171570.14328112968100
1.0678-1.08370.14071430.138528202963100
1.0837-1.10070.14561610.126227932954100
1.1007-1.11870.13041530.121927702923100
1.1187-1.1380.12731440.114328653009100
1.138-1.15870.1451340.117127972931100
1.1587-1.1810.14271450.11328162961100
1.181-1.20510.13111350.112428442979100
1.2051-1.23130.141190.113327992918100
1.2313-1.25990.10911360.116228282964100
1.2599-1.29140.1631490.115828292978100
1.2914-1.32640.15361560.119728252981100
1.3264-1.36540.13611540.114428042958100
1.3654-1.40950.13621550.118427892944100
1.4095-1.45980.14091560.11428112967100
1.4598-1.51830.12511390.11728522991100
1.5183-1.58740.12591340.122528622996100
1.5874-1.67110.1441240.124128432967100
1.6711-1.77570.13641430.131228232966100
1.7757-1.91280.15561560.140728302986100
1.9128-2.10530.14941370.140728422979100
2.1053-2.40990.16991420.153528803022100
2.4099-3.03580.17481280.16928743002100
3.0358-32.21840.16391690.160229133082100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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