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- PDB-5bxt: LNBase in complex with LNB-NHAcAUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bxt
タイトルLNBase in complex with LNB-NHAcAUS
要素Lacto-N-biosidase
キーワードHYDROLASE / TIM barrel / distal gut / Human milk oligosaccharides / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


lacto-N-biosidase / lacto-N-biosidase activity / beta-N-acetylhexosaminidase activity / N-acetyl-beta-D-galactosaminidase activity / carbohydrate metabolic process / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ricin-type beta-trefoil lectin domain-like / Beta-hexosaminidase / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Chitobiase; domain 2 / Bacterial Ig-like domain 2 / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal ...Ricin-type beta-trefoil lectin domain-like / Beta-hexosaminidase / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Chitobiase; domain 2 / Bacterial Ig-like domain 2 / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Ricin B, lectin domain / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Ricin B-like lectins / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4WS / beta-D-galactopyranose / Lacto-N-biosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium bifidum JCM 1254 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ito, T. / Arakawa, T. / Fushinobu, S.
引用
ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2015
タイトル: Gaining insight into the catalysis by GH20 lacto-N-biosidase using small molecule inhibitors and structural analysis
著者: Hattie, M. / Ito, T. / Debowski, A.W. / Arakawa, T. / Katayama, T. / Yamamoto, K. / Fushinobu, S. / Stubbs, K.A.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of a glycoside hydrolase family 20 lacto-N-biosidase from Bifidobacterium bifidum.
著者: Ito, T. / Katayama, T. / Hattie, M. / Sakurama, H. / Wada, J. / Suzuki, R. / Ashida, H. / Wakagi, T. / Yamamoto, K. / Stubbs, K.A. / Fushinobu, S.
履歴
登録2015年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lacto-N-biosidase
B: Lacto-N-biosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,08611
ポリマ－143,7842
非ポリマー1,3019
水16,123895
1
A: Lacto-N-biosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5916
ポリマ－71,8921
非ポリマー6995
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area730 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area25260 Å2
手法PISA
2
B: Lacto-N-biosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4955
ポリマ－71,8921
非ポリマー6034
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area25230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.985, 131.513, 104.639
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-818-

HOH

21B-984-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lacto-N-biosidase


分子量: 71892.227 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 41-663 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium bifidum JCM 1254 (バクテリア)
遺伝子: lnbB / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 codon plus / 参照: UniProt: B3TLD6, lacto-N-biosidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-4WS / N-{[(1R,2R,3R,7S,7aR)-1,2,7-trihydroxyhexahydro-1H-pyrrolizin-3-yl]methyl}acetamide


分子量: 230.261 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18N2O4
#4: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 895 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M potassium sodium tartate tetrahydrate, 0.1M sodium citrate, 2.0M ammonium sulfate, pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 148686 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 4.26 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4H04

4h04


解像度: 1.8→30.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.308 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20942 7449 5 %RANDOM
Rwork0.17685 ---
obs0.17848 141159 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9952 0 79 895 10926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0210254
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0051.95413928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.458321958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.23451265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.89224.852474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.251151721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.991552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.21526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02111663
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.022325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8221.6345066
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8221.6345065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5742.4426329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5742.4426330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.461.8525188
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4511.8465169
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7682.6597570
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.3514.04312630
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.37513.62912213
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.803→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 556 -
Rwork0.222 10184 -
obs--98.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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