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- PDB-5afg: Structure of the Stapled Peptide Bound to Mdm2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5afg
タイトルStructure of the Stapled Peptide Bound to Mdm2
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
  • STAPLED PEPTIDE
キーワードLIGASE / MDM2
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / fibroblast activation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding ...cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / fibroblast activation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of protein processing / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / peroxisome proliferator activated receptor binding / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / atrioventricular valve morphogenesis / AKT phosphorylates targets in the cytosol / response to iron ion / NEDD8 ligase activity / endocardial cushion morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / positive regulation of muscle cell differentiation / cardiac septum morphogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / cellular response to alkaloid / blood vessel development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / ligase activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to antibiotic / regulation of protein catabolic process / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / cellular response to UV-C / protein sumoylation / cellular response to estrogen stimulus / response to magnesium ion / blood vessel remodeling / ribonucleoprotein complex binding / protein localization to nucleus / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / : / regulation of heart rate / positive regulation of protein export from nucleus / ubiquitin binding / response to cocaine / sperm end piece / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / establishment of protein localization / Stabilization of p53 / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Degradation of CDH1 / protein destabilization / cellular response to growth factor stimulus / response to toxic substance / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / disordered domain specific binding / protein polyubiquitination / p53 binding / ubiquitin-protein transferase activity / endocytic vesicle membrane / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron projection development / sperm principal piece / 5S rRNA binding / protein-containing complex assembly / sperm midpiece / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / amyloid fibril formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / postsynaptic density / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others ...E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P07 / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYHTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lau, Y.H. / Wu, Y. / Rossmann, M. / de Andrade, P. / Tan, Y.S. / McKenzie, G.J. / Venkitaraman, A.R. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: Double Strain-Promoted Macrocyclization for the Rapid Selection of Cell-Active Stapled Peptides.
著者: Lau, Y.H. / Wu, Y. / Rossmann, M. / Tan, B.X. / De Andrade, P. / Tan, Y.S. / Verma, C. / Mckenzie, G.J. / Venkitaraman, A.R. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_database_proc ...entity_poly / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol / struct_conn
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.recvd_author_approval ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2
B: STAPLED PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8663
ポリマ－12,5242
非ポリマー3421
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-15.5 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.821, 36.821, 177.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE MDM2


分子量: 11081.952 Da / 分子数: 1 / 断片: P53 BINDING DOMAIN (RESIDUES 17-108) / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q00987, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質・ペプチド STAPLED PEPTIDE


分子量: 1441.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: SYNTHETIC PEPTIDE WITH A NIS-TRAZOLYL STAPLE BETWEEN AMINO ACIDS 4 AND 11
由来: (合成) SYHTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-P07 / 1,8-DIETHYL-1,8-DIHYDRODIBENZO[3,4:7,8][1,2,3]TRIAZOLO[4',5':5,6]CYCLOOCTA[1,2-D][1,2,3]TRIAZOLE


分子量: 342.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H18N6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ACETYL GROUP (ACE): ACETYL GROUP IS COVALENTLY ATTACHED TO THE N-TERMINUS OF LYSINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5
詳細: 100 MM SODIUM ACETATE, 1 M AMMONIUM DI-HYDROGEN PHOSPHATE, PH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器日付: 2014年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.36 Å / Num. obs: 10513 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 30.7 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 26.13
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PROTEUM2データ削減
PROTEUM2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HG7

4hg7


解像度: 1.9→44.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22616 500 4.8 %RANDOM
Rwork0.17639 ---
obs0.1787 9935 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.554 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数785 0 26 88 899
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.02850
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.02830
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9472.0371154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.2563.0051904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.146599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.48923.23534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37315151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.062154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02926
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0190.02198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4322.041385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4332.041384
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4653.03478
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2122.317465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 29 -
Rwork0.268 725 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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