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- EMDB-5623: 3D reconstruction of archaeal 20S proteasome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5623
タイトル3D reconstruction of archaeal 20S proteasome
マップデータ3D reconstruction of archaeal 20S proteasome
試料
  • 試料: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
  • タンパク質・ペプチド: 20S proteasome
キーワードThermoplasma acidophilum 20S proteasome
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / threonine-type endopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / : / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation ...Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / : / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li X / Mooney P / Zheng S / Booth C / Braunfeld MB / Gubbens S / Agard DA / Cheng Y
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2013
タイトル: Electron counting and beam-induced motion correction enable near-atomic-resolution single-particle cryo-EM.
著者: Xueming Li / Paul Mooney / Shawn Zheng / Christopher R Booth / Michael B Braunfeld / Sander Gubbens / David A Agard / Yifan Cheng /
要旨: In recent work with large high-symmetry viruses, single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) has achieved the determination of near-atomic-resolution structures by allowing direct fitting of ...In recent work with large high-symmetry viruses, single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) has achieved the determination of near-atomic-resolution structures by allowing direct fitting of atomic models into experimental density maps. However, achieving this goal with smaller particles of lower symmetry remains challenging. Using a newly developed single electron-counting detector, we confirmed that electron beam-induced motion substantially degrades resolution, and we showed that the combination of rapid readout and nearly noiseless electron counting allow image blurring to be corrected to subpixel accuracy, restoring intrinsic image information to high resolution (Thon rings visible to ∼3 Å). Using this approach, we determined a 3.3-Å-resolution structure of an ∼700-kDa protein with D7 symmetry, the Thermoplasma acidophilum 20S proteasome, showing clear side-chain density. Our method greatly enhances image quality and data acquisition efficiency-key bottlenecks in applying near-atomic-resolution cryo-EM to a broad range of protein samples.
履歴
登録2013年3月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月10日-
マップ公開2013年5月1日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9i
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9i
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5623_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5623.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of archaeal 20S proteasome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.55460358 - 1.20037627
平均 (標準偏差)-0.00811501 (±0.04914309)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.5551.200-0.008

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添付データ

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添付マップデータ: emd 5623 additional 1.map

ファイルemd_5623_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5623 half map 1.map

ファイルemd_5623_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5623 half map 2.map

ファイルemd_5623_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Thermoplasma acidophilum 20S proteasome

全体名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
要素
  • 試料: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome
  • タンパク質・ペプチド: 20S proteasome

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超分子 #1000: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome

超分子名称: Thermoplasma acidophilum 20S proteasome / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: 28mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 700 KDa

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分子 #1: 20S proteasome

分子名称: 20S proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: 28mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性)
分子量実験値: 700 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pREAR-A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

グリッド詳細: Quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
詳細Images were recorded in dose-fractionated format using K2 Summit operated in counting and super-resolution mode. Motion correction was performed for each image.
日付2012年6月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 600 / 平均電子線量: 20 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細GPU enhanced FREALIGN
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: FREALIGN / 使用した粒子像数: 126729

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1pma

ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9i:
Thermoplasma acidophilum 20S proteasome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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