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万見
- EMDB-5199: Atomic model of an infectious rotavirus particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5199
タイトルAtomic model of an infectious rotavirus particle
マップデータInfectious rotavirus particle. Center of the virus is at 0,0,0 and the map is a quadrant of the actual map.
試料
  • 試料: Rotavirus Triple Layered Particle
  • ウイルス: Rhesus Rotavirus (RRV)
キーワードRotavirus / Triple Layered Particle / Near Atomic Resolution / VP4 / VP7 / Double layered particle / de novo / Infectious / Virus
機能・相同性
機能・相同性情報


viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane ...viral intermediate capsid / host cell endoplasmic reticulum lumen / T=13 icosahedral viral capsid / T=2 icosahedral viral capsid / host cell rough endoplasmic reticulum / viral inner capsid / host cytoskeleton / viral outer capsid / permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral nucleocapsid / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / RNA binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain ...Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus A/C, major capsid protein VP6 / Rotavirus major capsid protein VP6 / Glycoprotein VP7 / Glycoprotein VP7, domain 1 / Glycoprotein VP7, domain 2 / Glycoprotein VP7 / Virus capsid protein, alpha-helical / Haemagglutinin outer capsid protein VP4, concanavalin-like domain / Outer Capsid protein VP4 (Hemagglutinin) Concanavalin-like domain / Rotavirus VP4 helical domain / Rotavirus VP4 helical domain / Outer capsid protein VP4 / Rotavirus VP4, membrane interaction domain superfamily / Rotavirus VP4, membrane interaction domain / Rotavirus VP4 membrane interaction domain / Viral capsid/haemagglutinin protein / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermediate capsid protein VP6 / Inner capsid protein VP2 / Outer capsid protein VP4 / Outer capsid glycoprotein VP7 / Outer capsid glycoprotein VP7
類似検索 - 構成要素
生物種Rhesus Rotavirus (RRV)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Settembre EC / Chen JZ / Dormitzer PR / Grigorieff N / Harrison SC
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2011
タイトル: Atomic model of an infectious rotavirus particle.
著者: Ethan C Settembre / James Z Chen / Philip R Dormitzer / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison /
要旨: Non-enveloped viruses of different types have evolved distinct mechanisms for penetrating a cellular membrane during infection. Rotavirus penetration appears to occur by a process resembling ...Non-enveloped viruses of different types have evolved distinct mechanisms for penetrating a cellular membrane during infection. Rotavirus penetration appears to occur by a process resembling enveloped-virus fusion: membrane distortion linked to conformational changes in a viral protein. Evidence for such a mechanism comes from crystallographic analyses of fragments of VP4, the rotavirus-penetration protein, and infectivity analyses of structure-based VP4 mutants. We describe here the structure of an infectious rotavirus particle determined by electron cryomicroscopy (cryoEM) and single-particle analysis at about 4.3 Å resolution. The cryoEM image reconstruction permits a nearly complete trace of the VP4 polypeptide chain, including the positions of most side chains. It shows how the two subfragments of VP4 (VP8(*) and VP5(*)) retain their association after proteolytic cleavage, reveals multiple structural roles for the β-barrel domain of VP5(*), and specifies interactions of VP4 with other capsid proteins. The virion model allows us to integrate structural and functional information into a coherent mechanism for rotavirus entry.
履歴
登録2010年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年12月8日-
マップ公開2010年12月16日-
更新2014年7月23日-
現状2014年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4v7q
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4v7q
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5199_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5199.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 465.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Infectious rotavirus particle. Center of the virus is at 0,0,0 and the map is a quadrant of the actual map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 500 pix.
= 615. Å		1.23 Å/pix.
x 500 pix.
= 615. Å		1.23 Å/pix.
x 500 pix.
= 615. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.32338911 - 0.48633468
平均 (標準偏差)-0.01312456 (±0.04130446)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 615.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.231.231.23
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z615.000615.000615.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.3230.486-0.013

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rotavirus Triple Layered Particle

全体名称: Rotavirus Triple Layered Particle
要素
  • 試料: Rotavirus Triple Layered Particle
  • ウイルス: Rhesus Rotavirus (RRV)

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超分子 #1000: Rotavirus Triple Layered Particle

超分子名称: Rotavirus Triple Layered Particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: Full icosahedral Infectious Particle / Number unique components: 1
分子量実験値: 100 MDa / 理論値: 100 MDa
手法: Calculation of Protein Mass alone, no genome included.

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超分子 #1: Rhesus Rotavirus (RRV)

超分子名称: Rhesus Rotavirus (RRV) / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Rotavirus
詳細: The entire particle with genome was measured (the molecular weight is based on protein alone).
生物種: Rhesus Rotavirus (RRV) / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Rotavirus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 100 MDa / 理論値: 100 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP7 / 直径: 800 Å / T番号(三角分割数): 13

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCL
グリッド詳細: 200 mesh Carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: manual plunger. in normal coldroom environment
手法: front blotting for 3s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度最低: 90 K / 最高: 90 K / 平均: 90 K
詳細Cut-plate film holders to reduce electron back-scattering
日付2008年3月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 110 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / カメラ長: 800 / 詳細: 4,187 particles in the dataset / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 56772 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected with SIGNATURE.
CTF補正詳細: individual particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: frealign / 詳細: icosahedral (I2)averaging / 使用した粒子像数: 4187
最終 角度割当詳細: full coverage
最終 2次元分類クラス数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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