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万見
- EMDB-5168: Direct visualization of secondary structures of F-actin by electr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5168
タイトルDirect visualization of secondary structures of F-actin by electron cryomicroscopy
マップデータCryoEM map of F-actin at 6.6 angstrom resolution
試料
  • 試料: F-actin
  • タンパク質・ペプチド: F-actin
キーワードF-actin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種unidentified (未定義)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Fujii T / Iwane AH / Yanagida T / Namba K
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Direct visualization of secondary structures of F-actin by electron cryomicroscopy.
著者: Takashi Fujii / Atsuko H Iwane / Toshio Yanagida / Keiichi Namba /
要旨: F-actin is a helical assembly of actin, which is a component of muscle fibres essential for contraction and has a crucial role in numerous cellular processes, such as the formation of lamellipodia ...F-actin is a helical assembly of actin, which is a component of muscle fibres essential for contraction and has a crucial role in numerous cellular processes, such as the formation of lamellipodia and filopodia, as the most abundant component and regulator of cytoskeletons by dynamic assembly and disassembly (from G-actin to F-actin and vice versa). Actin is a ubiquitous protein and is involved in important biological functions, but the definitive high-resolution structure of F-actin remains unknown. Although a recent atomic model well reproduced X-ray fibre diffraction intensity data from a highly oriented liquid-crystalline sol specimen, its refinement without experimental phase information has certain limitations. Direct visualization of the structure by electron cryomicroscopy, however, has been difficult because it is relatively thin and flexible. Here we report the F-actin structure at 6.6 Å resolution, made obtainable by recent advances in electron cryomicroscopy. The density map clearly resolves all the secondary structures of G-actin, such as α-helices, β-structures and loops, and makes unambiguous modelling and refinement possible. Complex domain motions that open the nucleotide-binding pocket on F-actin formation, specific D-loop and terminal conformations, and relatively tight axial but markedly loose interprotofilament interactions hydrophilic in nature are revealed in the F-actin model, and all seem to be important for dynamic functions of actin.
履歴
登録2010年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年8月11日-
マップ公開2010年9月17日-
更新2011年9月6日-
現状2011年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3mfp
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3mfp
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5168_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5168.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of F-actin at 6.6 angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.74 Å/pix.
x 100 pix.
= 174.2 Å		1.74 Å/pix.
x 100 pix.
= 174.2 Å		1.74 Å/pix.
x 100 pix.
= 174.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.742 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 10.0 / ムービー #1: 10
最小 - 最大-32.003100000000003 - 41.873399999999997
平均 (標準偏差)0.461301 (±3.3917)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 174.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7421.7421.742
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z174.200174.200174.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-32.00341.8730.461

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin

全体名称: F-actin
要素
  • 試料: F-actin
  • タンパク質・ペプチド: F-actin

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超分子 #1000: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical structure / Number unique components: 7

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分子 #1: F-actin

分子名称: F-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: F-actin / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義) / 別称: rabbit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM Hepes buffer (pH 7.5), 50 mM KCl, 1 mM MgCl2 and 1 mM ATP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度平均: 50 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10.0 eV
日付2009年3月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 490 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 172000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダー: Top entry liquid helium-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

詳細1-start helix (166.6 degree, 27.6 angstrom) is left handed. F-actin looks like a two strand ribbon. The long pitch helix along the strand of F-actin is right handed.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.6 °
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
CTF補正詳細: Each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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