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万見
- PDB-4ckh: Helical reconstruction of ACAP1(BAR-PH domain) decorated membrane... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ckh
タイトルHelical reconstruction of ACAP1(BAR-PH domain) decorated membrane tubules by cryo-electron microscopy
要素ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / MEMBRANE REMODELING
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase activator activity / recycling endosome membrane / protein transport / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ArfGAP ACAP1/2/3-like / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / BAR domain / AH/BAR domain superfamily ...ArfGAP ACAP1/2/3-like / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Arf-GAP with coiled-coil, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å
データ登録者Pang, X.Y. / Fan, J. / Zhang, Y. / Zhang, K. / Gao, B.Q. / Ma, J. / Li, J. / Deng, Y.C. / Zhou, Q.J. / Hsu, V. / Sun, F.
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2014
タイトル: A PH domain in ACAP1 possesses key features of the BAR domain in promoting membrane curvature.
著者: Xiaoyun Pang / Jun Fan / Yan Zhang / Kai Zhang / Bingquan Gao / Jun Ma / Jian Li / Yuchen Deng / Qiangjun Zhou / Edward H Egelman / Victor W Hsu / Fei Sun /
要旨: The BAR (Bin-Amphiphysin-Rvs) domain undergoes dimerization to produce a curved protein structure, which superimposes onto membrane through electrostatic interactions to sense and impart membrane ...The BAR (Bin-Amphiphysin-Rvs) domain undergoes dimerization to produce a curved protein structure, which superimposes onto membrane through electrostatic interactions to sense and impart membrane curvature. In some cases, a BAR domain also possesses an amphipathic helix that inserts into the membrane to induce curvature. ACAP1 (Arfgap with Coil coil, Ankyrin repeat, and PH domain protein 1) contains a BAR domain. Here, we show that this BAR domain can neither bind membrane nor impart curvature, but instead requires a neighboring PH (Pleckstrin Homology) domain to achieve these functions. Specific residues within the PH domain are responsible for both membrane binding and curvature generation. The BAR domain adjacent to the PH domain instead interacts with the BAR domains of neighboring ACAP1 proteins to enable clustering at the membrane. Thus, we have uncovered the molecular basis for an unexpected and unconventional collaboration between PH and BAR domains in membrane bending.
履歴
登録2014年1月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_software ...em_3d_fitting / em_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,3374
ポリマ－173,3374
非ポリマー00
水00
1
A: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
B: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
C: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
D: ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,733,37440
ポリマ－1,733,37440
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation9
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.4089, -0.9126), (0.9126, 0.4089), (1)6.67365
3given(0.4089, 0.9126), (-0.9126, 0.4089), (1)-6.67365
4given(-0.6656, -0.7464), (0.7464, -0.6656), (1)13.3473
5given(-0.6656, 0.7464), (-0.7464, -0.6656), (1)-13.3473
6given(-0.9533, 0.3022), (-0.3022, -0.9533), (1)20.0209
7given(-0.9533, -0.3022), (0.3022, -0.9533), (1)-20.0209
8given(-0.1141, 0.9935), (-0.9935, -0.1141), (1)26.6946
9given(-0.1141, -0.9935), (0.9935, -0.1141), (1)-26.6946
10given(0.86, 0.5104), (-0.5104, 0.86), (1)33.3683

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要素

#1: タンパク質
ARF-GAP WITH COILED-COIL, ANK REPEAT AND PH DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / CENTAURIN-BETA-1 / CNT-B1 / BAR-PH DOMAIN OF ACAP1


分子量: 43334.348 Da / 分子数: 4 / 断片: BAR-PH DOMAIN, RESIDUES 1-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15027
配列の詳細PFAM PF03114

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: BAR-PH DOMAIN OF ACAP1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: MICROGRAPHS SELECTED MANUALLY
緩衝液名称: 50MM HEPES, PH7.4, 100MM NACL / pH: 7.4 / 詳細: 50MM HEPES, PH7.4, 100MM NACL
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年7月16日
詳細: GOOD MICROGRAPHS (VERIFIED BY HELICAL DIFFRACTION PATTERN) WERE SELECTED MANUALLY. THE ELECTRON DOSE IS 2000 ELECTRON PER NANOMETER SQUARE.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 125418 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 98 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 259
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1UCSF ChimeraモデルフィッティングChimera plus manual docking
2IHRSR３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3
3次元再構成手法: HELICAL RECONSTRUCTION USING IHRSR WITH THE PARTICLES SHRUNK 4 TIMES TO IMPROVE THE ACCURACY OF ALIGNMENT.
解像度: 17 Å / 粒子像の数: 352 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.8 Å
詳細: PARTICLES WERE CLASSIFIED BY THEIR DIAMETERS, THEN SHRUNK 4 TIMES TO PERFORM SINGLE PARTICLE RECONSTRUCTION USING IHRSR. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2547. (DEPOSITION ID: 12222).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--RIGID BODY FITTING AND MANUALLY DOCKING REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 4NSW

4nsw


Accession code: 4NSW / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11682 0 0 0 11682

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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