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- PDB-4mgv: Crystal structure of FK506 binding domain of plasmodium VIVAX FKB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mgv
タイトルCrystal structure of FK506 binding domain of plasmodium VIVAX FKBP35 In complex with inhibitor D5
要素70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
キーワードISOMERASE / INHIBITOR / D5 / FKBP / FKBP35 / FK506
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N'-(1-adamantylcarbonyl)pyridine-4-carbohydrazide / peptidylprolyl isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Rajan, S. / Harikishore, A. / Yoon, H.S.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: Adamantyl derivative as a potent inhibitor of Plasmodium FK506 binding protein 35.
著者: Harikishore, A. / Leow, M.L. / Niang, M. / Rajan, S. / Pasunooti, K.K. / Preiser, P.R. / Liu, X. / Yoon, H.S.
履歴
登録2013年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2712
ポリマ－13,9721
非ポリマー2991
水2,270126
1
A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
ヘテロ分子

A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5424
ポリマ－27,9432
非ポリマー5992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1680 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.450, 46.010, 55.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-317-

HOH

21A-359-

HOH

31A-368-

HOH

41A-373-

HOH

51A-400-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative


分子量: 13971.687 Da / 分子数: 1 / 断片: FK506 BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 1-126 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
株: Salvador I / 遺伝子: PVX_101260 / プラスミド: pETSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5K8X6, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-D5I / N'-(1-adamantylcarbonyl)pyridine-4-carbohydrazide


分子量: 299.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.65 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 3.0M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M BICINE, pH 9.0, 30mM Glycl-Glycl-Glycine, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年11月10日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→33.52 Å / Num. obs: 12119 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.72→1.81 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 1662 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IHZ

3ihz


解像度: 1.72→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.889 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23529 1070 8.8 %RANDOM
Rwork0.19997 ---
obs0.20318 11028 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.681 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å20.45 Å2
2--1.68 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数943 0 22 126 1091
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5571.9941322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5875121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.642544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.89615180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.237155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9751.5596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7682957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5463388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.094.5365
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.764 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 73 -
Rwork0.324 712 -
obs--89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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