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- PDB-4l7r: Human artd3 (parp3) - catalytic domain in complex with inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l7r
タイトルHuman artd3 (parp3) - catalytic domain in complex with inhibitor ME0400
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 3
キーワードtransferase/transferase inhibitor / DIPHTHERIA TOXIN LIKE ADP-RIBOSE TRANSFERASE / TRANSFERASE / ADP-RIBOSYLATION / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of isotype switching / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of telomere maintenance via telomerase ...negative regulation of isotype switching / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / catalytic activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / intercellular bridge / centriole / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / regulation of mitotic spindle organization / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / double-strand break repair / nuclear body / centrosome / nucleolus / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M00 / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Lindgren, A.E.G. / Ekblad, T. / Spjut, S. / Andersson, C.D. / Weigelt, J. / Linusson, A. / Elofsson, M. / Schuler, H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Chemical Probes to Study ADP-Ribosylation: Synthesis and Biochemical Evaluation of Inhibitors of the Human ADP-Ribosyltransferase ARTD3/PARP3.
著者: Lindgren, A.E. / Karlberg, T. / Ekblad, T. / Spjut, S. / Thorsell, A.G. / Andersson, C.D. / Nhan, T.T. / Hellsten, V. / Weigelt, J. / Linusson, A. / Schuler, H. / Elofsson, M.
履歴
登録2013年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0412
ポリマ－39,7521
非ポリマー2891
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.324, 56.456, 56.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 3 / PARP-3 / hPARP-3 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 3 / ARTD3 / IRT1 / NAD(+) ADP- ...PARP-3 / hPARP-3 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 3 / ARTD3 / IRT1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 3 / ADPRT-3 / Poly[ADP-ribose] synthase 3 / pADPRT-3


分子量: 39752.074 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC PARP DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADPRT3, ADPRTL3, PARP3 / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) R3 PRARE / 参照: UniProt: Q9Y6F1, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-M00 / N-[(2S)-1-hydroxybutan-2-yl]-3-(4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-2-yl)propanamide


分子量: 289.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19N3O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8M DL-Malic Acid, 0.1M Bis-tris-propane , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月2日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 16348 / Num. obs: 16348 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 30.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1177 / Rsym value: 0.425 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4GV4

4gv4


解像度: 2.2→27.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9059 / SU R Cruickshank DPI: 0.292 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2274 1308 8 %RANDOM
Rwork0.1754 ---
all0.1795 16348 --
obs0.1795 16348 99.54 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4598 Å20 Å2-1.3237 Å2
2--5.8727 Å20 Å2
3----2.4129 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.252 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2752 0 21 70 2843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012842HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.043851HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1315SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes87HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes406HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2842HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion360SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3189SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.35 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2703 232 7.99 %
Rwork0.208 2673 -
all0.2128 2905 -
obs--99.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.6163 Å / Origin y: 0.4905 Å / Origin z: 11.8209 Å
111213212223313233
T0.0257 Å20.0079 Å20.0461 Å2--0.0875 Å20.013 Å2---0.1011 Å2
L0.5077 °2-0.1028 °2-0.0725 °2-1.0568 °20.2036 °2--0.5194 °2
S-0.0068 Å °-0.028 Å °-0.0073 Å °-0.1323 Å °-0.0387 Å °-0.006 Å °-0.0016 Å °0.0084 Å °0.0455 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|177 - A|532 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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