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万見
- PDB-4jql: Synthesis of Benzoquinone-Ansamycin-Inspired Macrocyclic Lactams ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jql
タイトルSynthesis of Benzoquinone-Ansamycin-Inspired Macrocyclic Lactams from Shikimic Acid
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードchaperone/Inhibitor / Inhibitor design / Hsp90 / nucleotide binding domain / chaperone / Geldanamycin / Cytosole / chaperone-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane ...positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / protein unfolding / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of defense response to virus by host / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / response to salt stress / positive regulation of cardiac muscle contraction / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / disordered domain specific binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
valerjesomycin / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Jeso, V. / Iqbal, S. / Hernandez, P. / Cameron, M.D. / Park, H. / Lograsso, P.V. / Micalizio, G.C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2013
タイトル: Synthesis of benzoquinone ansamycin-inspired macrocyclic lactams from shikimic Acid.
著者: Jeso, V. / Iqbal, S. / Hernandez, P. / Cameron, M.D. / Park, H. / Lograsso, P.V. / Micalizio, G.C.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Database references
改定 1.22013年5月22日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5473
ポリマ－27,9591
非ポリマー5882
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.370, 44.490, 53.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 27959.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-VJ6 / valerjesomycin / (4E,8S,9S,10E,12S,13R,14S)-13,14,20-trimethoxy-4,10,12-trimethyl-3-oxo-16-oxa-2-azabicyclo[16.3.1]docosa-1(22),4,10,18,20-pentaene-8,9-diyl dicarbamate


分子量: 563.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H41N3O9
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris HCl, 0.2 M MgCl2, 30% PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月20日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→32.922 Å / Num. all: 25018 / Num. obs: 24793 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→32.922 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1203 4.91 %random
Rwork0.1679 ---
obs0.1693 24483 99.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→32.922 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1683 0 41 276 2000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1072422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.893675
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004309
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.78890.24771330.21212571X-RAY DIFFRACTION99
1.7889-1.87030.23061390.19942573X-RAY DIFFRACTION100
1.8703-1.96890.25831280.182569X-RAY DIFFRACTION100
1.9689-2.09220.2081300.17062575X-RAY DIFFRACTION100
2.0922-2.25370.18381360.15812591X-RAY DIFFRACTION100
2.2537-2.48040.20491310.1662599X-RAY DIFFRACTION100
2.4804-2.83920.181320.16882580X-RAY DIFFRACTION99
2.8392-3.57640.19461380.16132591X-RAY DIFFRACTION99
3.5764-32.92850.17641360.16172631X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0427-1.08491.93880.9669-1.00769.026-0.281-0.1605-0.16620.1370.3403-0.0121-0.5263-0.73210.03850.1408-0.04180.03740.1649-0.01220.259434.7075-4.444977.2389
25.61841.8017-2.06770.9872-1.02682.8277-0.05820.4182-0.7073-0.2621-0.18240.04850.3041-0.09160.13790.20440.03120.00270.165-0.09530.23843.6267-8.811552.448
34.8435-3.6894-0.31465.60021.28311.9652-0.09790.3395-0.02050.0247-0.15540.3633-0.0884-0.23020.18840.1433-0.0059-0.03470.1470.02650.098238.39213.047855.3191
44.3493-1.5192-0.41842.67010.28761.7881-0.0798-0.14290.33980.2650.0183-0.055-0.1621-0.01960.05590.1501-0.0096-0.00690.0947-0.01530.098844.174614.596265.7575
53.59193.4005-1.30778.1814-1.81890.87680.1096-0.03510.14130.2365-0.0820.646-0.058-0.1324-0.03780.1020.0061-0.00520.1835-0.01750.155430.89236.147864.7099
61.93750.4962-1.61793.0045-0.4294.72590.20310.302-0.1881-0.73930.08510.09410.4846-0.0132-0.14780.3550.0202-0.09730.4051-0.17190.349434.9964-6.401549.3066
75.8612.7420.84272.5288-1.19144.7064-0.06771.1176-0.3915-1.0698-0.15460.19520.32590.99960.07410.42150.1171-0.09840.3943-0.10260.2341.2179-0.261945.268
82.1253-1.3086-0.25722.93070.47961.4594-0.1027-0.0555-0.26060.17290.0090.29770.1101-0.09520.11390.0898-0.0172-0.0050.0988-0.00120.115139.26091.847265.4887
91.9299-0.23380.28144.6294-1.04531.1153-0.0978-0.3004-0.11580.38950.0133-0.3681-0.1903-0.05850.08280.1602-0.00650.01340.1509-0.00940.113637.85075.072372.8989
103.6297-0.5155-0.63452.3141-0.18552.39140.0050.15650.0154-0.1829-0.051-0.2042-0.04850.33380.03120.0875-0.019-0.00120.126-0.00660.082554.37885.92157.7327
114.121-1.6090.03744.35960.0693.0165-0.01680.76770.2727-0.2440.0636-0.0598-0.24810.3373-0.06230.1539-0.02770.04060.15390.02890.150849.859617.317857.7335
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 23 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 40 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 41 through 65 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 66 through 93 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 94 through 106 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 107 through 124 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 125 through 136 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 137 through 168 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 169 through 182 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 183 through 210 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 211 through 224 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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