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- PDB-4ie1: Crystal structure of human Arginase-1 complexed with inhibitor 1h -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ie1
タイトルCrystal structure of human Arginase-1 complexed with inhibitor 1h
要素Arginase-1
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / Boron compounds / metalloenzyme / alpha/beta fold / Hydrolase / Arginine metabolism / Manganese / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / Urea cycle / arginase / arginase activity / : / urea cycle / response to nematode / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan ...positive regulation of neutrophil mediated killing of fungus / negative regulation of T-helper 2 cell cytokine production / Urea cycle / arginase / arginase activity / : / urea cycle / response to nematode / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / defense response to protozoan / negative regulation of activated T cell proliferation / L-arginine catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / specific granule lumen / azurophil granule lumen / manganese ion binding / adaptive immune response / innate immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arginase / Ureohydrolase domain / Ureohydrolase, manganese-binding site / Arginase family signature. / Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Arginase; Chain A / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1EC / : / Arginase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.0006 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Ruiz, F.X. / Beckett, P. / Van Zandt, M.C. / Ji, M.K. / Whitehouse, D. / Ryder, T. / Jagdmann, E. / Andreoli, M. ...Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Ruiz, F.X. / Beckett, P. / Van Zandt, M.C. / Ji, M.K. / Whitehouse, D. / Ryder, T. / Jagdmann, E. / Andreoli, M. / Mazur, A. / Padmanilayam, M. / Schroeter, H. / Golebiowski, A. / Podjarny, A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: 2-Substituted-2-amino-6-boronohexanoic acids as arginase inhibitors.
著者: Golebiowski, A. / Paul Beckett, R. / Van Zandt, M. / Ji, M.K. / Whitehouse, D. / Ryder, T.R. / Jagdmann, E. / Andreoli, M. / Mazur, A. / Padmanilayam, M. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / ...著者: Golebiowski, A. / Paul Beckett, R. / Van Zandt, M. / Ji, M.K. / Whitehouse, D. / Ryder, T.R. / Jagdmann, E. / Andreoli, M. / Mazur, A. / Padmanilayam, M. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Ruiz, F.X. / Podjarny, A. / Schroeter, H.
履歴
登録2012年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年12月18日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginase-1
B: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5688
ポリマ－67,8482
非ポリマー7206
水3,405189
1
A: Arginase-1
ヘテロ分子

A: Arginase-1
ヘテロ分子

A: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,85112
ポリマ－101,7723
非ポリマー1,0809
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area5600 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area32780 Å2
手法PISA
2
B: Arginase-1
ヘテロ分子

B: Arginase-1
ヘテロ分子

B: Arginase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,85112
ポリマ－101,7723
非ポリマー1,0809
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5440 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area32560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.074, 90.074, 69.272
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-587-

HOH

21B-623-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Arginase-1 / Liver-type arginase / Type I arginase


分子量: 33923.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARG1 / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05089, arginase
#2: 化合物 ChemComp-1EC / [(5R)-5-amino-5-carboxy-8-hydroxyoctyl](trihydroxy)borate(1-)


分子量: 250.077 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H21BNO6
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM Malonic Acid, Imidazol, Boric system, 25% Polyethylene Glycol (PEG) 1500, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月17日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE MIRRORS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.02
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 42561 / Num. obs: 41127 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.067 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2-2.071.90.2739061.064192.5
2.07-2.151.90.22639701.084192.7
2.15-2.251.90.1939501.081193.4
2.25-2.371.90.16340181.095193.7
2.37-2.521.90.1439831.088194.5
2.52-2.711.90.11340491.085195
2.71-2.991.90.09740761.04195.4
2.99-3.421.90.06840511.067196
3.42-4.311.90.05140921.047196.1
4.31-501.90.03941061.025196.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D3V

1d3v


解像度: 2.0006→21.635 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.26 / FOM work R set: 0.9509 / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 10.14 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.127 2079 5.06 %Random 5%
Rwork0.1061 ---
all0.1079 41127 --
obs0.1079 41127 96.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.5 Å2 / Biso mean: 21.4664 Å2 / Biso min: 8.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0006→21.635 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4774 0 38 189 5001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0144915
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.746671
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.141767
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009856
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6051845
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0006-2.04710.07891110.06792536264790
2.0471-2.09820.09481690.07092533270289
2.0982-2.15480.0831470.08222541268891
2.1548-2.21810.09991350.08112566270191
2.2181-2.28960.12351290.08332575270491
2.2896-2.37120.11711260.09092623274992
2.3712-2.46590.13451370.09812560269791
2.4659-2.57780.11921400.09782622276292
2.5778-2.71320.13261290.10782624275393
2.7132-2.88240.16111480.11862576272492
2.8824-3.10380.13411500.11432647279793
3.1038-3.4140.15631530.1252591274492
3.414-3.9030.14161290.12012664279394
3.903-4.89870.10881510.09672628277993
4.8987-17.26620.15281250.13272681280695

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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