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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4gr1 | ||||||
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タイトル | THE BINDING OF THE RETRO-ANALOGUE OF GLUTATHIONE DISULFIDE TO GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
![]() | GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE (FLAVOENZYME) | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Schulz, G.E. / Janes, W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The binding of the retro-analogue of glutathione disulfide to glutathione reductase. 著者: Janes, W. / Schulz, G.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 117.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 88.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO 375 AND PRO 468 ARE CIS PROLINES. 2: CYS 90 FORMS A DISULFIDE BRIDGE WITH ITS COUNTERPART IN THE OTHER SUBUNIT. SEE REMARK 4 ABOVE FOR THE TRANSFORMATION T GENERATE THIS SECOND SUBUNIT. 3: DISCRETE DISORDER WAS OBSERVED FOR RESIDUES 20, 99, 119, 190, 202, 231, 276, 292, 373, 406, 420, AND 457. 4: A DISULFIDE BOND IS FORMED BETWEEN ATOMS SG AND SG* OF THE RETRO-GSSG (RGS 481) GROUP. | ||||||||
詳細 | GLUTATHIONE REDUCTASE IS ACTIVE AS A DIMER OF TWO IDENTICAL SUBUNITS. THE SECOND SUBUNIT CAN BE GENERATED FROM THE ONE PRESENTED IN THIS ENTRY BY THE FOLLOWING TRANSFORMATION: XPRIME = 163.6994 - X YPRIME = 72.2018 - Y |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51636.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#4: 化合物 | ChemComp-RGS / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol.152.763-782 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 21690 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.151 / 最高解像度: 2.4 Å 詳細: DISCRETE DISORDER WAS OBSERVED FOR RESIDUES 20, 99, 119, 190, 202, 231, 276, 292, 373, 406, 420, AND 457. | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
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