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- PDB-4gfg: Crystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with r9021 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gfg
タイトルCrystal structure of spleen tyrosine kinase complexed with r9021
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / SYK / SPLEEN TYPROSINE KINASE / PYRIMIDINE-5-CARBOXAMIDE / ATP-BINDING / HOST-VIRUS INTERACTION / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / SH2 DOMAIN / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / serotonin secretion by platelet / leukocyte activation involved in immune response / neutrophil activation involved in immune response / lymph vessel development / positive regulation of mast cell degranulation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of mast cell cytokine production / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of DNA-binding transcription factor activity / macrophage activation involved in immune response / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of B cell differentiation / T cell receptor complex / leukocyte cell-cell adhesion / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / amyloid-beta clearance / positive regulation of interleukin-10 production / FCGR activation / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phospholipase binding / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of superoxide anion generation / phosphotyrosine residue binding / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / FCERI mediated MAPK activation / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet activation / receptor internalization / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0XF / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Lukacs, C. / Slade, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A specific SYK inhibitor blocks B Cell Receptor, Fc Receptor, and Toll-like Receptor 9 pathways for the treatment of inflammatory diseases.
著者: Hsu, J. / Kim, Y. / Hu, D.-Q. / Xu, D. / Zhang, J. / Pashine, A. / Menke, J. / Whittard, T. / Romero, N. / Truitt, T. / Lukacs, C. / Zhou, M. / Lucas, M. / Slade, M. / DeMartino, J. / Tan, S.-L. / Liao, C.
履歴
登録2012年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2392
ポリマ－33,8841
非ポリマー3551
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.061, 85.647, 90.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 33884.004 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0XF / 6-{[(1R,2S)-2-aminocyclohexyl]amino}-4-[(5,6-dimethylpyridin-2-yl)amino]pyridazine-3-carboxamide


分子量: 355.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H25N7O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 12% PEG 3350, 0.1M sodium malonate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月21日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→62 Å / Num. all: 13633 / Num. obs: 13618 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 37.8 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.408 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
CNX2005精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 3FQE

3fqe


解像度: 2.35→45.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1130698.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 673 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.221 13570 99.5 %-
all-13570 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.2489 Å2 / ksol: 0.428238 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å20 Å20 Å2
2---8.69 Å20 Å2
3---10.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→45.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2252 0 26 101 2379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.082.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 110 5 %
Rwork0.301 2106 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2LIG.PARLIG.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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