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- PDB-4er6: Crystal structure of human DOT1L in complex with inhibitor SGC0946 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4er6
タイトルCrystal structure of human DOT1L in complex with inhibitor SGC0946
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / histone / methyltransferase / epigenetics / Transferase-Transferase Inhibitor complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / gene expression / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AW2 / BROMIDE ION / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Yu, W. / Scopton, A. / Li, Y. / Nguyen, K.T. / Vedadi, M. / Bradner, J.E. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. ...Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Yu, W. / Scopton, A. / Li, Y. / Nguyen, K.T. / Vedadi, M. / Bradner, J.E. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: Catalytic site remodelling of the DOT1L methyltransferase by selective inhibitors.
著者: Yu, W. / Chory, E.J. / Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Scopton, A. / Federation, A. / Marineau, J.J. / Qi, J. / Barsyte-Lovejoy, D. / Yi, J. / Marcellus, R. / Iacob, R.E. / Engen, J.R. / ...著者: Yu, W. / Chory, E.J. / Wernimont, A.K. / Tempel, W. / Scopton, A. / Federation, A. / Marineau, J.J. / Qi, J. / Barsyte-Lovejoy, D. / Yi, J. / Marcellus, R. / Iacob, R.E. / Engen, J.R. / Griffin, C. / Aman, A. / Wienholds, E. / Li, F. / Pineda, J. / Estiu, G. / Shatseva, T. / Hajian, T. / Al-Awar, R. / Dick, J.E. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Bradner, J.E. / Schapira, M.
履歴
登録2012年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7724
ポリマ－47,0511
非ポリマー7213
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.907, 149.907, 52.839
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL MOLECULE IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 47050.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 V2r Prare2 / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-AW2 / 5-bromo-7-{5-[(3-{[(4-tert-butylphenyl)carbamoyl]amino}propyl)(propan-2-yl)amino]-5-deoxy-beta-D-ribofuranosyl}-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine


分子量: 618.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H40BrN7O4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 3.5 M NaFormate, 0.1 M NaAcet, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50.148 Å / Num. all: 30402 / Num. obs: 30402 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.1 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.4211.30.9860.84945943820.986100
2.42-2.5711.30.6821.14718141690.682100
2.57-2.7511.30.4391.74432639160.439100
2.75-2.9711.30.25334152636680.253100
2.97-3.2511.20.1365.63826134070.136100
3.25-3.64110.0789.33354630420.078100
3.64-4.210.90.05511.82956227210.055100
4.2-5.1410.80.04414.22490423090.044100
5.14-7.2710.70.04314.71935818090.043100
7.27-49.0699.50.0320.993249790.0395.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
31IDデータ収集
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.3→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2219 / WRfactor Rwork: 0.2094 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8368 / SU B: 12.417 / SU ML: 0.138 / SU R Cruickshank DPI: 0.1948 / SU Rfree: 0.1642 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1479 4.9 %PDB entry 3qow
Rwork0.2162 ---
all0.2169 30436 --
obs0.2169 30370 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.04 Å2 / Biso mean: 58.9458 Å2 / Biso min: 34.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å2-0.25 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2600 0 42 25 2667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0441.9363733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.085340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.64923.621116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33815424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2231515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212084
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 85 -
Rwork0.306 2021 -
all-2106 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.4566 Å / Origin y: 57.954 Å / Origin z: 3.3779 Å
111213212223313233
T0.0607 Å20.0154 Å20.0045 Å2-0.1052 Å20.0167 Å2--0.0121 Å2
L5.4689 °2-2.432 °2-0.013 °2-1.762 °20.0238 °2--0.4016 °2
S-0.0223 Å °0.193 Å °0.1269 Å °-0.033 Å °-0.0322 Å °-0.0318 Å °0.0299 Å °0.0048 Å °0.0545 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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