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万見
- PDB-4e3t: Round 18 Arylesterase Variant of Phosphotriesterase with Bound Tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e3t
タイトルRound 18 Arylesterase Variant of Phosphotriesterase with Bound Transition State Analog
要素Phosphotriesterase
キーワードHYDROLASE / phosphotriesterase / alpha/beta hydrolase / arylesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


aryldialkylphosphatase / aryldialkylphosphatase activity / catabolic process / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel ...Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
hexyl(naphthalen-2-yloxy)phosphinic acid / Parathion hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevundimonas diminuta (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Tokuriki, N. / Jackson, C.J. / Tawfik, D.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: Diminishing returns and tradeoffs constrain the laboratory optimization of an enzyme
著者: Tokuriki, N. / Jackson, C.J. / Afriat-Jurnou, L. / Wyganowski, K.T. / Tang, R. / Tawfik, D.S.
履歴
登録2012年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotriesterase
B: Phosphotriesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1029
ポリマ－72,4172
非ポリマー6857
水8,107450
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area22540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.771, 85.975, 88.727
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Phosphotriesterase


分子量: 36208.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevundimonas diminuta (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A434*PLUS, aryldialkylphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HLN / hexyl(naphthalen-2-yloxy)phosphinic acid


分子量: 292.310 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H21O3P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN HAS BEEN DEPOSITED TO GENBANK, AFL46607.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM MES, 2% PEG8000, 30% MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. obs: 79417 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 18.42 Å2
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R1N

2r1n


解像度: 1.65→29.576 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.865 / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2055 3988 5.03 %5
Rwork0.1733 ---
obs0.1749 75264 99.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.814 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.83 Å2 / Biso mean: 26.5965 Å2 / Biso min: 6.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.669 Å20 Å2-0 Å2
2--6.7365 Å20 Å2
3----5.0675 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.576 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5000 0 26 450 5476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0215573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8947625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.148893
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013995
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1032077
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.65-1.67010.32761300.28242633276398
1.6701-1.69130.26791240.26482673279799
1.6913-1.71350.28041490.249526512800100
1.7135-1.7370.30031610.242826162777100
1.737-1.76180.27691430.228327032846100
1.7618-1.78810.23831420.218926442786100
1.7881-1.8160.23861490.211126562805100
1.816-1.84580.25511380.206326502788100
1.8458-1.87760.24851230.187126952818100
1.8776-1.91180.22311410.186226632804100
1.9118-1.94850.22431360.178226742810100
1.9485-1.98830.21481450.195126842829100
1.9883-2.03150.24141530.180126652818100
2.0315-2.07880.20781510.180326412792100
2.0788-2.13070.22311450.180627022847100
2.1307-2.18830.20221410.180426592800100
2.1883-2.25270.22411480.168126992847100
2.2527-2.32540.20721430.17126742817100
2.3254-2.40840.21061500.167426682818100
2.4084-2.50480.18231490.164626952844100
2.5048-2.61880.20721490.162127022851100
2.6188-2.75670.18361240.153727232847100
2.7567-2.92930.171380.155227002838100
2.9293-3.15520.20271520.162327192871100
3.1552-3.47230.22141550.160727052860100
3.4723-3.97380.15271410.149127452886100
3.9738-5.00260.16961360.13572781291799
5.0026-29.58040.20911320.20152912304499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6764-0.0286-0.09291.6739-0.02560.8658-0.00140.08330.0397-0.05060.00220.02980.0142-0.0195-0.01120.0971-0.01730.00160.03810.01310.114118.516923.45315.7444
22.4698-0.32910.10061.45830.42352.06570.0353-0.4547-0.54280.55820.0170.67390.5037-0.5859-0.0530.2826-0.07860.06890.27920.08110.27344.968114.697-0.795
31.59440.1437-0.23641.5483-0.39891.82350.03550.3387-0.1253-0.2243-0.0880.05690.1161-0.1570.02630.18150.0144-0.00560.1041-0.03990.132714.7514.5625-6.4956
40.4676-0.18870.42610.14080.08371.4956-0.0208-0.55780.0070.06420.0286-0.0841-0.07860.19460.03450.1091-0.0185-0.01010.4247-0.03580.138925.165226.749138.3749
50.78830.16440.34390.36860.01610.6878-0.0826-0.5441-0.05480.05010.04280.04890.02070.05290.01240.06530.00650.02750.31040.05520.088412.274917.266635.3714
60.3920.0782-0.31880.0332-0.02690.60450.0599-0.62860.15320.1540.06020.0407-0.20820.0655-0.12920.01680.01370.2020.6166-0.1631-0.065910.034631.510447.678
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 36:244)A36 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 245:276)A245 - 276
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 277:362)A277 - 362
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 36:92)B36 - 92
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 93:219)B93 - 219
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 220:361)B220 - 361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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