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Yorodumi- PDB-4cs3: Catalytic domain of Pyrrolysyl-tRNA synthetase mutant Y306A, Y384... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4cs3 | ||||||
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Title | Catalytic domain of Pyrrolysyl-tRNA synthetase mutant Y306A, Y384F in complex with an adenylated furan-bearing noncanonical amino acid and pyrophosphate | ||||||
Components | PYRROLYSINE--TRNA LIGASE | ||||||
Keywords | LIGASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / PYRROLYSYL-TRNA-SYNTHETASE / NONCANONICAL AMINO ACIDS / FURANS / CROSSLINKING REACTIONS | ||||||
Function / homology | Function and homology information pyrrolysine-tRNAPyl ligase / pyrrolysyl-tRNA synthetase activity / tRNA aminoacylation for protein translation / tRNA binding / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | METHANOSARCINA MAZEI (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / OTHER / Resolution: 1.499 Å | ||||||
Authors | Schmidt, M.J. / Weber, A. / Pott, M. / Welte, W. / Summerer, D. | ||||||
Citation | Journal: Chembiochem / Year: 2014 Title: Structural Basis of Furan-Amino Acid Recognition by a Polyspecific Aminoacyl-tRNA-Synthetase and its Genetic Encoding in Human Cells. Authors: Schmidt, M.J. / Weber, A. / Pott, M. / Welte, W. / Summerer, D. #1: Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2013 Title: Red-Light-Controlled Protein-RNA Crosslinking with a Genetically Encoded Furan. Authors: Schmidt, M.J. / Summerer, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4cs3.cif.gz | 180.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4cs3.ent.gz | 145.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4cs3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4cs3_validation.pdf.gz | 818.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4cs3_full_validation.pdf.gz | 818.8 KB | Display | |
Data in XML | 4cs3_validation.xml.gz | 14.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4cs3_validation.cif.gz | 22.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cs/4cs3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cs/4cs3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 31736.404 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 188-454 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) METHANOSARCINA MAZEI (archaea) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): TOP10 / References: UniProt: Q8PWY1, pyrrolysine-tRNAPyl ligase |
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-Non-polymers , 7 types, 257 molecules
#2: Chemical | ChemComp-LYS / | ||||
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#3: Chemical | ChemComp-AMP / | ||||
#4: Chemical | ChemComp-FU0 / | ||||
#5: Chemical | ChemComp-POP / | ||||
#6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-EDO / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Nonpolymer details | AMP-ESTER OF N-EPSILON-[2-(FURAN-2-YL)ETHOXY]CARBONYL LYSINE: NEW NONCANONICAL AMINO ACID N-EPSILON- ...AMP-ESTER OF N-EPSILON-[2-(FURAN-2-YL)ETHOXY]CARBONYL LYSINE: NEW NONCANONIC |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.87 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8.5 Details: 50 MM TRIS-HCL PH 8.5, 200 MM CALCIUM CHLORIDE, 18 % (W/V) PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Mar 6, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→36.49 Å / Num. obs: 45483 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 21.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.12 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.55 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 1.19 / % possible all: 98.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: OTHER Starting model: NONE Resolution: 1.499→36.489 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.78 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.499→36.489 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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