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- EMDB-45563: Cryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the ADP-A state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45563
タイトルCryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the ADP-A state
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of myosin-1c with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Ic
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードF-actin / myosin / myosin-1c / cellular motility / cryo-EM / actomyosin. / STRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers ...positive regulation of cellular response to insulin stimulus / stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / Smooth Muscle Contraction / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / vesicle transport along actin filament / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Stimuli-sensing channels / B-WICH complex / Ion homeostasis / stereocilium / myosin complex / protein targeting to membrane / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / regulation of bicellular tight junction assembly / cytoskeletal motor activator activity / organelle localization by membrane tethering / microfilament motor activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / calcineurin-mediated signaling / troponin I binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mesenchyme migration / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / filamentous actin / actin filament bundle / brush border / microvillus / striated muscle thin filament / protein phosphatase activator activity / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / positive regulation of protein targeting to membrane / catalytic complex / regulation of cardiac muscle contraction / detection of calcium ion / lateral plasma membrane / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / stress fiber / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / cytoplasmic vesicle membrane / actin filament polymerization / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / basal plasma membrane / regulation of cytokinesis / filopodium / spindle microtubule / actin filament / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Ic
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chavali SS / Sindelar CV / Ostap ME
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM057247 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110530 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: High-resolution structures of Myosin-IC reveal a unique actin-binding orientation, ADP release pathway, and power stroke trajectory.
著者: Sai Shashank Chavali / Peter J Carman / Henry Shuman / E Michael Ostap / Charles V Sindelar /
要旨: Myosin-IC (myo1c) is a class-I myosin that supports transport and remodeling of the plasma membrane and membrane-bound vesicles. Like other members of the myosin family, its biochemical kinetics are ...Myosin-IC (myo1c) is a class-I myosin that supports transport and remodeling of the plasma membrane and membrane-bound vesicles. Like other members of the myosin family, its biochemical kinetics are altered in response to changes in mechanical loads that resist the power stroke. However, myo1c is unique in that the primary force-sensitive kinetic transition is the isomerization that follows ATP binding, not ADP release as in other slow myosins. Myo1c also powers actin gliding along curved paths, propelling actin filaments in leftward circles. To understand the origins of this unique force-sensing and motile behavior, we solved actin-bound myo1c cryo-EM structures in the presence and absence of ADP. Our structures reveal that in contrast with other myosins, the myo1c lever arm swing is skewed, partly due to a different actin interface that reorients the motor domain on actin. The structures also reveal unique nucleotide-dependent behavior of both the nucleotide pocket as well as an element called the N-terminal extension (NTE). We incorporate these observations into a model that explains why force primarily regulates ATP binding in myo1c, rather than ADP release as in other myosins. Integrating our cryo-EM data with available crystallography structures allows the modeling of full-length myo1c during force generation, supplying insights into its role in membrane remodeling. These results highlight how relatively minor sequence differences in members of the myosin superfamily can significantly alter power stroke geometry and force-sensing properties, with important implications for biological function.
履歴
登録2024年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月12日-
マップ公開2025年2月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45563.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45563.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 384 pix.
= 516.864 Å		1.35 Å/pix.
x 384 pix.
= 516.864 Å		1.35 Å/pix.
x 384 pix.
= 516.864 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.346 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-3.3892138 - 6.103796
平均 (標準偏差)0.001710641 (±0.059470534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-192-192-192
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 516.864 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45563_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45563_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45563_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of myosin-1c with F-actin

全体名称: Complex of myosin-1c with F-actin
要素
  • 複合体: Complex of myosin-1c with F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Ic
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of myosin-1c with F-actin

超分子名称: Complex of myosin-1c with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.862613 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Unconventional myosin-Ic

分子名称: Unconventional myosin-Ic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 92.064203 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: MESALTARDR VGVQDFVLLE NFTSEAAFIE NLRRRFRENL IYTYIGPVLV SVNPYRDLQI YSRQHMERYR GVSFYEVPPH LFAVADTVY RALRTERRDQ AVMISGESGA GKTEATKRLL QFYAETCPAP ERGGAVRDRL LQSNPVLEAF GNAKTLRNDN S SRFGKYMD ...文字列:
MESALTARDR VGVQDFVLLE NFTSEAAFIE NLRRRFRENL IYTYIGPVLV SVNPYRDLQI YSRQHMERYR GVSFYEVPPH LFAVADTVY RALRTERRDQ AVMISGESGA GKTEATKRLL QFYAETCPAP ERGGAVRDRL LQSNPVLEAF GNAKTLRNDN S SRFGKYMD VQFDFKGAPV GGHILSYLLE KSRVVHQNHG ERNFHVFYQL LEGGEEETLR RLGLERNPQS YLYLVKGQCA KV SSINDKS DWKVMRKALS VIDFTEDEVE DLLSIVASVL HLGNIHFAAD EDSNAQVTTE NQLKYLTRLL GVEGTTLREA LTH RKIIAK GEELLSPLNL EQAAYARDAL AKAVYSRTFT WLVRKINRSL ASKDAESPSW RSTTVLGLLD IYGFEVFQHN SFEQ FCINY CNEKLQQLFI ELTLKSEQEE YEAEGIAWEP VQYFNNKIIC DLVEEKFKGI ISILDEECLR PGEATDLTFL EKLED TVKP HPHFLTHKLA DQKTRKSLDR GEFRLLHYAG EVTYSVTGFL DKNNDLLFRN LKETMCSSMN PIMAQCFDKS ELSDKK RPE TVATQFKMSL LQLVEILRSK EPAYIRCIKP NDAKQPGRFD EVLIRHQVKY LGLMENLRVR RAGFAYRRKY EAFLQRY KS LCPETWPMWA GRPQDGVAVL VRHLGYKPEE YKMGRTKIFI RFPKTLFATE DSLEVRRQSL ATKIQAAWRG FHWRQKFL R VKRSAICIQS WWRGTLGRRK AAKRKWAAQT IRRLIRGFIL RHSPRCGGLN DIFEAQKIEW HEAADYKDDD DK

UniProtKB: Unconventional myosin-Ic

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分子 #3: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.723365 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTA

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.266 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167.687 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 671620
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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