[日本語] English
万見
- EMDB-4468: Lysine decarboxylase A from Pseudomonas aeruginosa -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4468
タイトルLysine decarboxylase A from Pseudomonas aeruginosa
マップデータ
試料
  • 複合体: Lysine decarboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Biodegradative arginine decarboxylase
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine decarboxylase / arginine decarboxylase activity / lysine decarboxylase / lysine decarboxylase activity / amino acid metabolic process / arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Biodegradative arginine decarboxylase / Lysine decarboxylase LdcA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Kandiah E / Gutsche I
資金援助 フランス, 2件
OrganizationGrant number国
French National Research AgencyANR-12-JSV8-0002 フランス
European Research CouncilERC 647784 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure, Function, and Evolution of the Pseudomonas aeruginosa Lysine Decarboxylase LdcA.
著者: Eaazhisai Kandiah / Diego Carriel / Pierre Simon Garcia / Jan Felix / Manuel Banzhaf / George Kritikos / Maria Bacia-Verloop / Céline Brochier-Armanet / Sylvie Elsen / Irina Gutsche /
要旨: The only enzyme responsible for cadaverine production in the major multidrug-resistant human pathogen Pseudomonas aeruginosa is the lysine decarboxylase LdcA. This enzyme modulates the general ...The only enzyme responsible for cadaverine production in the major multidrug-resistant human pathogen Pseudomonas aeruginosa is the lysine decarboxylase LdcA. This enzyme modulates the general polyamine homeostasis, promotes growth, and reduces bacterial persistence during carbenicillin treatment. Here we present a 3.7-Å resolution cryoelectron microscopy structure of LdcA. We introduce an original approach correlating phylogenetic signal with structural information and reveal possible recombination among LdcA and arginine decarboxylase subfamilies within structural domain boundaries. We show that LdcA is involved in full virulence in an insect pathogenesis model. Furthermore, unlike its enterobacterial counterparts, LdcA is regulated neither by the stringent response alarmone ppGpp nor by the AAA+ ATPase RavA. Instead, the P. aeruginosa ravA gene seems to play a defensive role. Altogether, our study identifies LdcA as an important player in P. aeruginosa physiology and virulence and as a potential drug target.
履歴
登録2018年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月25日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2019年10月23日-
現状2019年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6q6i
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6q6i
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4468.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4468.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 196.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 372 pix.
= 303.369 Å		0.82 Å/pix.
x 372 pix.
= 303.369 Å		0.82 Å/pix.
x 372 pix.
= 303.369 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81551 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007 / ムービー #1: 0.007
最小 - 最大-0.025253009 - 0.0423207
平均 (標準偏差)0.00010944534 (±0.0014731085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-186-186-186
サイズ372372372
Spacing372372372
セルA=B=C: 303.369 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.815508064516130.815508064516130.81550806451613
M x/y/z372372372
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z303.369303.369303.369
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-186-186-186
NC/NR/NS372372372
D min/max/mean-0.0250.0420.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Lysine decarboxylase

全体名称: Lysine decarboxylase
要素
  • 複合体: Lysine decarboxylase
    • タンパク質・ペプチド: Biodegradative arginine decarboxylase
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

-
超分子 #1: Lysine decarboxylase

超分子名称: Lysine decarboxylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 800 KDa

-
分子 #1: Biodegradative arginine decarboxylase

分子名称: Biodegradative arginine decarboxylase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: arginine decarboxylase
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
分子量理論値: 82.854148 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MYKDLKFPVL IVHRDIKADT VAGERVRGIA HELEQDGFSI LSTASSAEGR IVASTHHGLA CILVAAEGAG ENQRLLQDVV ELIRVARVR APQLPIFALG EQVTIENAPA ESMADLHQLR GILYLFEDTV PFLARQVARA ARNYLAGLLP PFFRALVEHT A QSNYSWHT ...文字列:
MYKDLKFPVL IVHRDIKADT VAGERVRGIA HELEQDGFSI LSTASSAEGR IVASTHHGLA CILVAAEGAG ENQRLLQDVV ELIRVARVR APQLPIFALG EQVTIENAPA ESMADLHQLR GILYLFEDTV PFLARQVARA ARNYLAGLLP PFFRALVEHT A QSNYSWHT PGHGGGVAYR KSPVGQAFHQ FFGENTLRSD LSVSVPELGS LLDHTGPLAE AEDRAARNFG ADHTFFVING TS TANKIVW HSMVGREDLV LVDRNCHKSI LHSIIMTGAI PLYLTPERNE LGIIGPIPLS EFSKESIAAK IAASPLARGR EPK VKLAVV TNSTYDGLCY NAELIKQTLG DSVEVLHFDE AWYAYAAFHE FYDGRYGMGT SRSEEGPLVF ATHSTHKMLA AFSQ ASMIH VQDGGTRKLD VARFNEAFMM HISTSPQYGI IASLDVASAM MEGPAGRSLI QETFDEALSF RRALANVRQN LDRND WWFG VWQPEQVEGT DQVGTHDWVL EPSADWHGFG DIAEDYVLLD PIKVTLTTPG LSAGGKLSEQ GIPAAIVSRF LWERGL VVE KTGLYSFLVL FSMGITKGKW STLVTELLEF KRCYDANLPL LDVLPSVAQA GGKRYNGVGL RDLSDAMHAS YRDNATA KA MKRMYTVLPE VAMRPSEAYD KLVRGEVEAV PIARLEGRIA AVMLVPYPPG IPLIMPGERF TEATRSILDY LEFARTFE R AFPGFDSDVH GLQHQDGPSG RCYTVECIKE

-
分子 #2: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3205

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D5 (2回x5回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 66193
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6q6i:
Lysine decarboxylase A from Pseudomonas aeruginosa

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る