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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4395 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Chromatin remodeller-nucleosome complex at 3.6 A resolution. | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Chromatin / Remodeller / ATPase / Histone / NUCLEAR PROTEIN | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / R2TP complex / HDACs deacetylate histones ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / R2TP complex / HDACs deacetylate histones / Swr1 complex / heterochromatin organization / protein targeting to vacuole / Ino80 complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / recombinational repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / box C/D snoRNP assembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / 3'-5' DNA helicase activity / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / Ub-specific processing proteases / CENP-A containing nucleosome / nucleosome binding / DNA helicase activity / nucleosomal DNA binding / nuclear periphery / helicase activity / rRNA processing / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / 5'-3' DNA helicase activity / histone binding / DNA helicase / molecular adaptor activity / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / synthetic construct (人工物) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Willhoft O / Chua EYD | ||||||||||||||||||
資金援助 | 英国, 5件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2018 タイトル: Structure and dynamics of the yeast SWR1-nucleosome complex. 著者: Oliver Willhoft / Mohamed Ghoneim / Chia-Liang Lin / Eugene Y D Chua / Martin Wilkinson / Yuriy Chaban / Rafael Ayala / Elizabeth A McCormack / Lorraine Ocloo / David S Rueda / Dale B Wigley / 要旨: The yeast SWR1 complex exchanges histone H2A in nucleosomes with Htz1 (H2A.Z in humans). The cryo-electron microscopy structure of the SWR1 complex bound to a nucleosome at 3.6-angstrom resolution ...The yeast SWR1 complex exchanges histone H2A in nucleosomes with Htz1 (H2A.Z in humans). The cryo-electron microscopy structure of the SWR1 complex bound to a nucleosome at 3.6-angstrom resolution reveals details of the intricate interactions between components of the SWR1 complex and its nucleosome substrate. Interactions between the Swr1 motor domains and the DNA wrap at superhelical location 2 distort the DNA, causing a bulge with concomitant translocation of the DNA by one base pair, coupled to conformational changes of the histone core. Furthermore, partial unwrapping of the DNA from the histone core takes place upon binding of nucleosomes to SWR1 complex. The unwrapping, as monitored by single-molecule data, is stabilized and has its dynamics altered by adenosine triphosphate binding but does not require hydrolysis. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4395.map.gz | 15.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4395-v30.xml emd-4395.xml | 34.1 KB 34.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4395.png | 69.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4395.cif.gz | 9.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4395 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4395 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4395_validation.pdf.gz | 233.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4395_full_validation.pdf.gz | 232.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4395_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4395 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4395 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4395.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : SWR1-nucleosome complex
+超分子 #1: SWR1-nucleosome complex
+超分子 #2: Histone
+超分子 #3: DNA
+超分子 #4: remodeller
+分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 72
+分子 #2: Histone H3
+分子 #3: Histone H4
+分子 #4: Histone H2A.1
+分子 #5: Histone H2B.1
+分子 #8: Helicase SWR1
+分子 #9: Actin-like protein ARP6
+分子 #10: Vacuolar protein sorting-associated protein 71
+分子 #11: RuvB-like protein 1
+分子 #12: RuvB-like protein 2
+分子 #6: DNA (154-MER)
+分子 #7: DNA (154-MER)
+分子 #13: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #14: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
+分子 #15: MAGNESIUM ION
+分子 #16: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.03 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 5 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.2 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5517 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 1.71794871794872 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0) / 使用した粒子像数: 98529 |
初期 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.6.5) |
最終 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.0) |