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- EMDB-42681: The structure of the native cardiac thin filament troponin core i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42681
タイトルThe structure of the native cardiac thin filament troponin core in Ca2+-free state from the upper strand
マップデータTn-Upper-CF
試料
  • 複合体: thin filament troponin core complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
    • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscle
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T2, cardiac type
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードthin filament / troponin / tropomyosin / cryo-EM / muscle structure / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction ...Striated Muscle Contraction / cardiac Troponin complex / actin-myosin filament sliding / troponin complex / regulation of muscle contraction / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / troponin I binding / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / sarcomere / filopodium / actin filament organization / actin filament / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / EF-hand domain pair / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Tropomyosin alpha-1 chain / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Galkin VE / Risi CM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL160966 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R01HL140925 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Troponin Structural Dynamics in the Native Cardiac Thin Filament Revealed by Cryo Electron Microscopy.
著者: Cristina M Risi / Betty Belknap / Jennifer Atherton / Isabella Leite Coscarella / Howard D White / P Bryant Chase / Jose R Pinto / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C ...Cardiac muscle contraction occurs due to repetitive interactions between myosin thick and actin thin filaments (TF) regulated by Ca levels, active cross-bridges, and cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C). The cardiac TF (cTF) has two nonequivalent strands, each comprised of actin, tropomyosin (Tm), and troponin (Tn). Tn shifts Tm away from myosin-binding sites on actin at elevated Ca levels to allow formation of force-producing actomyosin cross-bridges. The Tn complex is comprised of three distinct polypeptides - Ca-binding TnC, inhibitory TnI, and Tm-binding TnT. The molecular mechanism of their collective action is unresolved due to lack of comprehensive structural information on Tn region of cTF. C1 domain of cMyBP-C activates cTF in the absence of Ca to the same extent as rigor myosin. Here we used cryo-EM of native cTFs to show that cTF Tn core adopts multiple structural conformations at high and low Ca levels and that the two strands are structurally distinct. At high Ca levels, cTF is not entirely activated by Ca but exists in either partially or fully activated state. Complete dissociation of TnI C-terminus is required for full activation. In presence of cMyBP-C C1 domain, Tn core adopts a fully activated conformation, even in absence of Ca. Our data provide a structural description for the requirement of myosin to fully activate cTFs and explain increased affinity of TnC to Ca in presence of active cross-bridges. We suggest that allosteric coupling between Tn subunits and Tm is required to control actomyosin interactions.
履歴
登録2023年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月6日-
マップ公開2024年3月6日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42681.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42681.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Tn-Upper-CF
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 324 pix.
= 439.344 Å		1.36 Å/pix.
x 324 pix.
= 439.344 Å		1.36 Å/pix.
x 324 pix.
= 439.344 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.356 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.29
最小 - 最大-3.6664383 - 8.961499999999999
平均 (標準偏差)0.00016766402 (±0.13169533)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 439.344 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_42681_half_map_1.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2

ファイルemd_42681_half_map_2.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : thin filament troponin core complex

全体名称: thin filament troponin core complex
要素
  • 複合体: thin filament troponin core complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
    • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscle
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T2, cardiac type
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain

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超分子 #1: thin filament troponin core complex

超分子名称: thin filament troponin core complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 42.064891 KDa
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

分子名称: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 18.433508 KDa
配列文字列:
MDDIYKAAVE QLTEEQKNEF KAAFDIFVLG AEDGCISTKE LGKVMRMLGQ NPTPEELQEM IDEVDEDGSG TVDFDEFLVM MVRCMKDDS KGKSEEELSD LFRMFDKNAD GYIDLEELKI MLQATGETIT EDDIEELMKD GDKNNDGRID YDEFLEFMKG V E

UniProtKB: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

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分子 #3: Troponin I, cardiac muscle

分子名称: Troponin I, cardiac muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 24.09268 KDa
配列文字列: MADRSGDAAG DSRPAPAPVR RRSSANYRAY ATEPHAKKKS KISASRKLQL KTLMLQIAKQ ELEREAEERR GEKGRALSTR CQPLELAGL SFAELQDLCR QLHARVDKVD EERYDVEAKV TKNITEIADL NQKIFDLRGK FKRPTLRRVR ISADAMMQAL L GARAKETL ...文字列:
MADRSGDAAG DSRPAPAPVR RRSSANYRAY ATEPHAKKKS KISASRKLQL KTLMLQIAKQ ELEREAEERR GEKGRALSTR CQPLELAGL SFAELQDLCR QLHARVDKVD EERYDVEAKV TKNITEIADL NQKIFDLRGK FKRPTLRRVR ISADAMMQAL L GARAKETL DLRAHLKQVK KEDTEKENRE VGDWRKNIDA LSGMEGRKKK FEG

UniProtKB: Troponin I, cardiac muscle

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分子 #4: Troponin T2, cardiac type

分子名称: Troponin T2, cardiac type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 33.941738 KDa
配列文字列: MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIPD GERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL AEERARREEE E NRRKAEDE ...文字列:
MSDVEETVDE YEEEQEEGAA EEQEEAVEEE AGGEAEAEEA NAEEAGQEED GREAEDGPME ESKPKPRLFM PNLVPPKIPD GERVDFDDI HRKRMKDLNE LQTLIEAHFE NRKKEEELVS LKDRIEKRRA ERAEQQRIRT EREKERQTRL AEERARREEE E NRRKAEDE ARKKKALSNM MHFGGYIQKQ AQTERKSGKR QTEREKKKKI LAERRKVLAI DHLNEDQLRE KAKELWQSIY NL EAEKFDL QEKFKQQKYE INVLRNRIND NQKVSKTRGK AKVTGRWK

UniProtKB: Troponin T, cardiac muscle

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分子 #5: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 32.762656 KDa
配列文字列: MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK ...文字列:
MDAIKKKMQM LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKRLE DELVSLQKKL KATEDELDKY SEAPKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLN RRIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD R KYEEVARK LVIIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DKYEEEIKVL SDKLKEAETR AE FAERSVT KLEKSIDDLE DELYAQKLKY KAISEELDHA LNDMTSI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 24133 / 平均電子線量: 34.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7379204
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7ko4


詳細: Model filtered to 30A resolution
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 詳細: filtered to 7.5A / 使用した粒子像数: 103262
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 詳細: Unsupervised 3D sorting
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7ko4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7utl

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8ddo
PDB 未公開エントリ

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8uww:
The structure of the native cardiac thin filament troponin core in Ca2+-free state from the upper strand

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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