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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4176 | ||||||||||||
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タイトル | Polytomella Fo model | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | electron cryo-microscopy mitochondrial ATP synthase membrane protein energy conversion proton pathway / PROTON TRANSPORT | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thylakoid / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Yildiz O / Kuehlbrandt W | ||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 3件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2017 タイトル: Structural basis of proton translocation and force generation in mitochondrial ATP synthase. 著者: Niklas Klusch / Bonnie J Murphy / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt / 要旨: ATP synthases produce ATP by rotary catalysis, powered by the electrochemical proton gradient across the membrane. Understanding this fundamental process requires an atomic model of the proton ...ATP synthases produce ATP by rotary catalysis, powered by the electrochemical proton gradient across the membrane. Understanding this fundamental process requires an atomic model of the proton pathway. We determined the structure of an intact mitochondrial ATP synthase dimer by electron cryo-microscopy at near-atomic resolution. Charged and polar residues of the -subunit stator define two aqueous channels, each spanning one half of the membrane. Passing through a conserved membrane-intrinsic helix hairpin, the lumenal channel protonates an acidic glutamate in the -ring rotor. Upon ring rotation, the protonated glutamate encounters the matrix channel and deprotonates. An arginine between the two channels prevents proton leakage. The steep potential gradient over the sub-nm inter-channel distance exerts a force on the deprotonated glutamate, resulting in net directional rotation. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4176.map.gz | 905.1 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4176-v30.xml emd-4176.xml | 12.7 KB 12.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4176.png | 218.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4176.cif.gz | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4176 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4176 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4176.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.105 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Polytommella mitochondrial ATP synthase Fo complex
全体 | 名称: Polytommella mitochondrial ATP synthase Fo complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Polytommella mitochondrial ATP synthase Fo complex
超分子 | 名称: Polytommella mitochondrial ATP synthase Fo complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) |
分子量 | 理論値: 110 KDa |
-分子 #1: Mitochondrial ATP synthase subunit c
分子 | 名称: Mitochondrial ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) |
分子量 | 理論値: 12.664013 KDa |
配列 | 文字列: MSVQRLSLGA ARCLSAGVAR VQASQALVAQ KAVAVAPTRA QAAPAEVAQV RSMSVLAASK MVGAGCATIA LAGVGAGLGV MFGSLINGA ARNPNIAKQL VGYALLGFAL TESIALFSLL VVFLILFA UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit c |
-分子 #2: Mitochondrial ATP synthase subunit 6
分子 | 名称: Mitochondrial ATP synthase subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) |
分子量 | 理論値: 34.802344 KDa |
配列 | 文字列: MSVLSSVSMG SRIGSSLLGR SSAYLAQCGF STRSNLNGSI DTSSSVFQAL SSDNENKPAA SPLNVKLPGM SCSSILLPKT SRIAVPFGN QTMAMSSVRD VKTGSLPTNF LTGVYRFWRS QNPAEKPHDP VNDRLLPAVV DASDKRASIG TWATTFFCTI I SCNLLGLM ...文字列: MSVLSSVSMG SRIGSSLLGR SSAYLAQCGF STRSNLNGSI DTSSSVFQAL SSDNENKPAA SPLNVKLPGM SCSSILLPKT SRIAVPFGN QTMAMSSVRD VKTGSLPTNF LTGVYRFWRS QNPAEKPHDP VNDRLLPAVV DASDKRASIG TWATTFFCTI I SCNLLGLM PFNEAPTSGL GFATGLGVSV WATATILGLS KTGFKFPGHF IPGGTPWPMA FIFVPLETIS YTFRAVSLGV RL WVNMLAG HTLLHILTGM ALALPFSLGF FSMVPATFGV CCLLSALVGL EYLVAVLQSG VFSILSTVYV GEFNHDKFIG PAA KIVKKI H UniProtKB: F-ATPase protein 6 |
-分子 #3: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6
分子 | 名称: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) |
分子量 | 理論値: 15.90429 KDa |
配列 | 文字列: MMLRTLTRSS AVAGQAVRLF KTSAAAAEGN SVAGIIKSVN ETSGANLLSS LKTIKAQAAP IYPAAASSTG YSTQAKIALF GALSWILYR ADGQSKAHEW IVDLNLNVLQ AAWLISFSSL IPFRAVYFAF RGMAPATAST LNGLKTFSSI SL UniProtKB: Mitochondrial ATP synthase subunit ASA6 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 282 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-45 / 撮影したグリッド数: 30 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 82.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 使用したクラス数: 4 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 90142 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-6f36: |