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- EMDB-40942: Cryo-EM of the GDP-bound human dynamin (full-length) polymer asse... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40942
タイトルCryo-EM of the GDP-bound human dynamin (full-length) polymer assembled on the membrane in the super constricted state
マップデータGDP-bound human dynamin (full-length) polymer assembled on the membrane in the super constricted state
試料
  • 複合体: GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled on the membrane
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードdynamin / membrane / fission / lipid / tubule / scission / endocytosis / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / endosome organization / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / membrane coat / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / membrane scission GTPase motor activity / clathrin-coated pit / photoreceptor inner segment / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / GDP binding / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / synapse / protein kinase binding / GTP binding / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Jimah JR / Canagarajah BJ / Hinshaw JE
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)ZIADK060100 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM140220 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00GM140220 米国
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of membrane-bound dynamin in a post-hydrolysis state primed for membrane fission.
著者: John R Jimah / Nidhi Kundu / Abigail E Stanton / Kem A Sochacki / Bertram Canagarajah / Lieza Chan / Marie-Paule Strub / Huaibin Wang / Justin W Taraska / Jenny E Hinshaw /
要旨: Dynamin assembles as a helical polymer at the neck of budding endocytic vesicles, constricting the underlying membrane as it progresses through the GTPase cycle to sever vesicles from the ...Dynamin assembles as a helical polymer at the neck of budding endocytic vesicles, constricting the underlying membrane as it progresses through the GTPase cycle to sever vesicles from the plasma membrane. Although atomic models of the dynamin helical polymer bound to guanosine triphosphate (GTP) analogs define earlier stages of membrane constriction, there are no atomic models of the assembled state post-GTP hydrolysis. Here, we used cryo-EM methods to determine atomic structures of the dynamin helical polymer assembled on lipid tubules, akin to necks of budding endocytic vesicles, in a guanosine diphosphate (GDP)-bound, super-constricted state. In this state, dynamin is assembled as a 2-start helix with an inner lumen of 3.4 nm, primed for spontaneous fission. Additionally, by cryo-electron tomography, we trapped dynamin helical assemblies within HeLa cells using the GTPase-defective dynamin K44A mutant and observed diverse dynamin helices, demonstrating that dynamin can accommodate a range of assembled complexes in cells that likely precede membrane fission.
履歴
登録2023年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年8月7日-
現状2024年8月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40942.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40942.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GDP-bound human dynamin (full-length) polymer assembled on the membrane in the super constricted state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.29 Å/pix.
x 500 pix.
= 644.5 Å		1.29 Å/pix.
x 500 pix.
= 644.5 Å		1.29 Å/pix.
x 500 pix.
= 644.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.289 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0537
最小 - 最大-0.6908762 - 1.2425154
平均 (標準偏差)0.003358993 (±0.026844637)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 644.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40942_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_40942_half_map_1.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_40942_half_map_2.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled o...

全体名称: GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled on the membrane
要素
  • 複合体: GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled on the membrane
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-1
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled o...

超分子名称: GDP-bound human dynamin (full-length) helical polymer assembled on the membrane
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.7 kDa/nm

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分子 #1: Dynamin-1

分子名称: Dynamin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.825742 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAHHHHHHTG MGNRGMEDLI PLVNRLQDAF SAIGQNADLD LPQIAVVGGQ SAGASSVLEN FVGRDFLPRG SGIVTRRPLV LQLVNATTE YAEFLHCKGK KFTDFEEVRL EIEAETDRVT GTNKGISPVP INLRVYSPHV LNLTLVDLPG MTKVPVGDQP P DIEFQIRD ...文字列:
MAHHHHHHTG MGNRGMEDLI PLVNRLQDAF SAIGQNADLD LPQIAVVGGQ SAGASSVLEN FVGRDFLPRG SGIVTRRPLV LQLVNATTE YAEFLHCKGK KFTDFEEVRL EIEAETDRVT GTNKGISPVP INLRVYSPHV LNLTLVDLPG MTKVPVGDQP P DIEFQIRD MLMQFVTKEN CLILAVSPAN SDLANSDALK VAKEVDPQGQ RTIGVITKLD LMDEGTDARD VLENKLLPLR RG YIGVVNR SQKDIDGKKD ITAALAAERK FFLSHPSYRH LADRMGTPYL QKVLNQQLTN HIRDTLPGLR NKLQSQLLSI EKE VEEYKN FRPDDPARKT KALLQMVQQF AVDFEKRIEG SGDQIDTYEL SGGARINRIF HERFPFELVK MEFDEKELRR EISY AIKNI HGIRTGLFTP DMAFETIVKK QVKKIREPCL KCVDMVISEL ISTVRQCTKK LQQYPRLREE MERIVTTHIR EREGR TKEQ VMLLIDIELA YMNTNHEDFI GFANAQQRSN QMNKKKTSGN QDEILVIRKG WLTINNIGIM KGGSKEYWFV LTAENL SWY KDDEEKEKKY MLSVDNLKLR DVEKGFMSSK HIFALFNTEQ RNVYKDYRQL ELACETQEEV DSWKASFLRA GVYPERV GD KEKASETEEN GSDSFMHSMD PQLERQVETI RNLVDSYMAI VNKTVRDLMP KTIMHLMINN TKEFIFSELL ANLYSCGD Q NTLMEESAEQ AQRRDEMLRM YHALKEALSI IGNINTTTVS TPMPPPVDDS WLQVQSVPAG RRSPTSSPTP QRRAPAVPP ARPGSRGPAP GPPPAGSALG GAPPVPSRPG ASPDPFGPPP QVPSRPNRAP PGVPSRSGQA SPSRPESPRP PFDLGT

UniProtKB: Dynamin-1

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分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 14.673 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 26.155 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 626859
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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