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- EMDB-40426: Cryo-EM Structure of RyR1 + Adenosine -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40426
タイトルCryo-EM Structure of RyR1 + Adenosine
マップデータ
試料
  • 複合体: RyR1 in complex with FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ADENOSINE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードCalcium ion channel / skeletal muscle / nucleotide / homotetramer / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / terminal cisterna / neuronal action potential propagation / ryanodine receptor complex / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus ...ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / terminal cisterna / neuronal action potential propagation / ryanodine receptor complex / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / protein maturation by protein folding / ossification involved in bone maturation / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / skin development / FK506 binding / organelle membrane / positive regulation of axon regeneration / cellular response to caffeine / channel regulator activity / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / smooth muscle contraction / response to vitamin E / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / T cell proliferation / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / glutathione metabolic process / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / response to hydrogen peroxide / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / : / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme / Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Cholak S / Saville JW / Zhu X / Berezuk AM / Tuttle KS / Haji-Ghassemi O / Van Petegem F / Subramaniam S
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canada Excellence Research Chair Award カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Allosteric modulation of ryanodine receptor RyR1 by nucleotide derivatives.
著者: Spencer Cholak / James W Saville / Xing Zhu / Alison M Berezuk / Katharine S Tuttle / Omid Haji-Ghassemi / Francisco J Alvarado / Filip Van Petegem / Sriram Subramaniam /
要旨: The coordinated release of Ca from the sarcoplasmic reticulum (SR) is critical for excitation-contraction coupling. This release is facilitated by ryanodine receptors (RyRs) that are embedded in the ...The coordinated release of Ca from the sarcoplasmic reticulum (SR) is critical for excitation-contraction coupling. This release is facilitated by ryanodine receptors (RyRs) that are embedded in the SR membrane. In skeletal muscle, activity of RyR1 is regulated by metabolites such as ATP, which upon binding increase channel open probability (P). To obtain structural insights into the mechanism of RyR1 priming by ATP, we determined several cryo-EM structures of RyR1 bound individually to ATP-γ-S, ADP, AMP, adenosine, adenine, and cAMP. We demonstrate that adenine and adenosine bind RyR1, but AMP is the smallest ATP derivative capable of inducing long-range (>170 Å) structural rearrangements associated with channel activation, establishing a structural basis for key binding site interactions that are the threshold for triggering quaternary structural changes. Our finding that cAMP also induces these structural changes and results in increased channel opening suggests its potential role as an endogenous modulator of RyR1 conductance.
履歴
登録2023年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40426.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40426.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.29 Å/pix.
x 400 pix.
= 515.2 Å		1.29 Å/pix.
x 400 pix.
= 515.2 Å		1.29 Å/pix.
x 400 pix.
= 515.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.288 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.387
最小 - 最大-0.40895823 - 1.346126
平均 (標準偏差)-0.0023319721 (±0.07274107)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 515.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_40426_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_40426_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RyR1 in complex with FKBP12.6

全体名称: RyR1 in complex with FKBP12.6
要素
  • 複合体: RyR1 in complex with FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ADENOSINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: RyR1 in complex with FKBP12.6

超分子名称: RyR1 in complex with FKBP12.6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 565.908625 KDa
配列文字列: MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD ...文字列:
MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE G EKVRVGDD LILVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSC CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISAADS DD QRRLVYY EGGAVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALTEDQ GLVVVDACKA HTKATSFCFR VSK EKLDTA PKRDVEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALFLTRCQQE ESQA ARMIH STAGLYNQFI KGLDSFSGKP RGSGPPAGPA LPIEAVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQE EGML SLVLNCIDRL NVYTTAAHFA EYAGEEAAES WKEIVNLLYE LLASLIRGNR ANCALFSTNL DWVVSKLDRL EASSGI LEV LYCVLIESPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VRSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINY VT SIRPNIFVGR AEGSTQYGKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLH L WTGHVARPVT SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLDGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEF KFLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQ GWTYGPVRDD 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UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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分子 #2: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl...

分子名称: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutathione transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.045012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKSSHHHHHH GSSMSPILGY WKIKGLVQPT RLLLEYLEEK YEEHLYERDE GDKWRNKKFE LGLEFPNLPY YIDGDVKLTQ SMAIIRYIA DKHNMLGGCP KERAEISMLE GAVLDIRYGV SRIAYSKDFE TLKVDFLSKL PEMLKMFEDR LCHKTYLNGD H VTHPDFML ...文字列:
MKSSHHHHHH GSSMSPILGY WKIKGLVQPT RLLLEYLEEK YEEHLYERDE GDKWRNKKFE LGLEFPNLPY YIDGDVKLTQ SMAIIRYIA DKHNMLGGCP KERAEISMLE GAVLDIRYGV SRIAYSKDFE TLKVDFLSKL PEMLKMFEDR LCHKTYLNGD H VTHPDFML YDALDVVLYM DPMCLDAFPK LVCFKKRIEA IPQIDKYLKS SKYIAWPLQG WQATFGGGDH PPKGIEENLY FQ SNAGVEI ETISPGDGRT FPKKGQTCVV HYTGMLQNGK KFDSSRDRNK PFKFRIGKQE VIKGFEEGAA QMSLGQRAKL TCT PDVAYG ATGHPGVIPP NATLIFDVEL LNLE

UniProtKB: Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: ADENOSINE

分子名称: ADENOSINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ADN
分子量理論値: 267.241 Da
Chemical component information

ChemComp-ADN:
ADENOSINE / アデノシン

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 51504
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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