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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of octameric human CALHM1 | |||||||||
![]() | Octameric human CALHM1 | |||||||||
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![]() | taste / assembly / calcium homeostasis modulator protein / membrane protein / channel / lipid binding / large-pore channel | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Sensory perception of salty taste / ATP transport / sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / sensory perception of sweet taste / protein heterooligomerization / voltage-gated monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / response to stimulus / regulation of monoatomic ion transmembrane transport ...Sensory perception of salty taste / ATP transport / sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / sensory perception of sweet taste / protein heterooligomerization / voltage-gated monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / response to stimulus / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / monoatomic cation transport / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / protein homooligomerization / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / basolateral plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.76 Å | |||||||||
![]() | Syrjanen JL / Furukawa H | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of human CALHM1 reveals key locations for channel regulation and blockade by ruthenium red. 著者: Johanna L Syrjänen / Max Epstein / Ricardo Gómez / Hiro Furukawa / ![]() 要旨: Calcium homeostasis modulator 1 (CALHM1) is a voltage-dependent channel involved in neuromodulation and gustatory signaling. Despite recent progress in the structural biology of CALHM1, insights into ...Calcium homeostasis modulator 1 (CALHM1) is a voltage-dependent channel involved in neuromodulation and gustatory signaling. Despite recent progress in the structural biology of CALHM1, insights into functional regulation, pore architecture, and channel blockade remain limited. Here we present the cryo-EM structure of human CALHM1, revealing an octameric assembly pattern similar to the non-mammalian CALHM1s and the lipid-binding pocket conserved across species. We demonstrate by MD simulations that this pocket preferentially binds a phospholipid over cholesterol to stabilize its structure and regulate the channel activities. Finally, we show that residues in the amino-terminal helix form the channel pore that ruthenium red binds and blocks. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 107.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.1 KB 14.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 98.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 20.6 MB 20.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 907 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 906.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Octameric human CALHM1 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.856 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half-map of octameric human CALHM1
ファイル | emd_40231_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half-map of octameric human CALHM1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half-map of octameric human CALHM1
ファイル | emd_40231_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half-map of octameric human CALHM1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Octameric human CALHM1
全体 | 名称: Octameric human CALHM1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Octameric human CALHM1
超分子 | 名称: Octameric human CALHM1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Calcium homeostasis modulator protein 1
分子 | 名称: Calcium homeostasis modulator protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.769484 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MMDKFRMIFQ FLQSNQESFM NGICGIMALA SAQMYSAFDF NCPCLPGYNA AYSAGILLAP PLVLFLLGLV MNNNVSMLAE EWKRPPGRR AKDPAVLRYM FCSMAQRALI APVVWVAVTL LDGKCFLCAF CTAVPVSALG NGSLAPGLPA PELARLLARV P CPEIYDGD ...文字列: MMDKFRMIFQ FLQSNQESFM NGICGIMALA SAQMYSAFDF NCPCLPGYNA AYSAGILLAP PLVLFLLGLV MNNNVSMLAE EWKRPPGRR AKDPAVLRYM FCSMAQRALI APVVWVAVTL LDGKCFLCAF CTAVPVSALG NGSLAPGLPA PELARLLARV P CPEIYDGD WLLAREVAVR YLRCISQALG WSFVLLTTLL AFVVRSVRPC FTQAAFLKSK YWSHYIDIER KLFDETCTEH AK AFAKVCI QQFFEAMNHD LELGHTNGTL ATAPASAAAP TTPDGAEEER EKLRGITDQG TMNRLLGSAW SHPQFEK UniProtKB: Calcium homeostasis modulator protein 1 |
-分子 #2: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...
分子 | 名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: POV |
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分子量 | 理論値: 760.076 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-POV: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |