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万見
- PDB-3zuh: Negative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zuh
タイトルNegative stain EM Map of the AAA protein CbbX, a red-type Rubisco activase from R. sphaeroides
要素PROTEIN CBBX
キーワードATP BINDING PROTEIN / AAA+ PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
CbxX/CfxQ, monofunctional / CbbX, AAA lid domain / AAA lid domain / CbxX/CfxQ / : / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / Protein CbbX
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21 Å
データ登録者Mueller-Cajar, O. / Stotz, M. / Wendler, P. / Hartl, F.U. / Bracher, A. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure and function of the AAA+ protein CbbX, a red-type Rubisco activase.
著者: Oliver Mueller-Cajar / Mathias Stotz / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5- ...Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis, but tends to form inactive complexes with its substrate ribulose 1,5-bisphosphate (RuBP). In plants, Rubisco is reactivated by the AAA(+) (ATPases associated with various cellular activities) protein Rubisco activase (Rca), but no such protein is known for the Rubisco of red algae. Here we identify the protein CbbX as an activase of red-type Rubisco. The 3.0-Å crystal structure of unassembled CbbX from Rhodobacter sphaeroides revealed an AAA(+) protein architecture. Electron microscopy and biochemical analysis showed that ATP and RuBP must bind to convert CbbX into functionally active, hexameric rings. The CbbX ATPase is strongly stimulated by RuBP and Rubisco. Mutational analysis suggests that CbbX functions by transiently pulling the carboxy-terminal peptide of the Rubisco large subunit into the hexamer pore, resulting in the release of the inhibitory RuBP. Understanding Rubisco activation may facilitate efforts to improve CO(2) uptake and biomass production by photosynthetic organisms.
履歴
登録2011年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22014年8月27日Group: Other
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1932
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN CBBX
B: PROTEIN CBBX
C: PROTEIN CBBX
D: PROTEIN CBBX
E: PROTEIN CBBX
F: PROTEIN CBBX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,10218
ポリマ－195,6786
非ポリマー4,42412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN CBBX / RUBISCO ACTIVASE CBBX


分子量: 32612.963 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE PROTEIN IS BOUND TO RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE
由来: (組換発現) RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P95648
#2: 糖
ChemComp-RUB / RIBULOSE-1,5-DIPHOSPHATE / リブロ-ス1,5-ビスりん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 310.090 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H12O11P2
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
非ポリマーの詳細ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE (ADP): MODELLED FROM P97 D2 (PDB 3CF3)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PROTEIN CBBX / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 20 MM TRIS PH 8.0, 50 MM NACL, 5MM MGCL2, 1MM RIBULOSE-1,5- BISPHOSPHATE, 1MM ATP/ATPGAMMAS
pH: 8
詳細: 20 MM TRIS PH 8.0, 50 MM NACL, 5MM MGCL2, 1MM RIBULOSE-1,5- BISPHOSPHATE, 1MM ATP/ATPGAMMAS
試料濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate
試料支持詳細: CARBON

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2010年11月19日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 90600 X / 倍率（補正後）: 90600 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 260 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k)
画像スキャンデジタル画像の数: 12
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMAGIC３次元再構成
2MRC IMAGE PROCESSING PACKAGE３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING, EACH PARTICLE
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION / 解像度: 21 Å / 粒子像の数: 245 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.308 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.308 Å
詳細: MODULE CONSISTING OF CHAIN A (204-296) AND CHAIN B (8-203) AS FOUND IN PDB 3SYL WAS MODELLED ONTO D2 P97 OF PDB 3CF3. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1932.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL
原子モデル構築PDB-ID: 3SYL

3syl


Accession code: 3SYL / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13614 0 270 0 13884

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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