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万見
- PDB-3j47: Formation of an intricate helical bundle dictates the assembly of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j47
タイトルFormation of an intricate helical bundle dictates the assembly of the 26S proteasome lid
要素(26S proteasome regulatory subunit ...) x 8
キーワードPROTEIN BINDING / alpha helix bundle / hybrid method / flexible fitting
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / protein deneddylation / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) ...Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / protein deneddylation / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / proteasome binding / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / regulation of protein catabolic process / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome assembly / Ub-specific processing proteases / enzyme regulator activity / Neutrophil degranulation / proteasome complex / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / structural molecule activity / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal ...Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / : / : / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit RPN12 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Estrin, E. / Lopez-Blanco, J.R. / Chacon, P. / Martin, A.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Near-atomic resolution structural model of the yeast 26S proteasome.
著者: Florian Beck / Pia Unverdorben / Stefan Bohn / Andreas Schweitzer / Günter Pfeifer / Eri Sakata / Stephan Nickell / Jürgen M Plitzko / Elizabeth Villa / Wolfgang Baumeister / Friedrich Förster /
要旨: The 26S proteasome operates at the executive end of the ubiquitin-proteasome pathway. Here, we present a cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae 26S proteasome at a resolution of 7.4 Å or ...The 26S proteasome operates at the executive end of the ubiquitin-proteasome pathway. Here, we present a cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae 26S proteasome at a resolution of 7.4 Å or 6.7 Å (Fourier-Shell Correlation of 0.5 or 0.3, respectively). We used this map in conjunction with molecular dynamics-based flexible fitting to build a near-atomic resolution model of the holocomplex. The quality of the map allowed us to assign α-helices, the predominant secondary structure element of the regulatory particle subunits, throughout the entire map. We were able to determine the architecture of the Rpn8/Rpn11 heterodimer, which had hitherto remained elusive. The MPN domain of Rpn11 is positioned directly above the AAA-ATPase N-ring suggesting that Rpn11 deubiquitylates substrates immediately following commitment and prior to their unfolding by the AAA-ATPase module. The MPN domain of Rpn11 dimerizes with that of Rpn8 and the C-termini of both subunits form long helices, which are integral parts of a coiled-coil module. Together with the C-terminal helices of the six PCI-domain subunits they form a very large coiled-coil bundle, which appears to serve as a flexible anchoring device for all the lid subunits.
履歴
登録2013年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月25日Group: Database references
改定 1.22013年10月2日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 0THIS ENTRY 3J47 CONTAINS A STRUCTURAL MODEL FIT TO AN ELECTRON MICROSCOPY MAP (EMD-2165) DETERMINED ...THIS ENTRY 3J47 CONTAINS A STRUCTURAL MODEL FIT TO AN ELECTRON MICROSCOPY MAP (EMD-2165) DETERMINED ORIGINALLY BY AUTHORS: F.BECK, P.UNVERDORBEN, S.BOHN, A.SCHWEITZER, G.PFEIFER, E.SAKATA, S.NICKELL, J.M.PLITZKO, E.VILLA, W.BAUMEISTER, F.FORSTER

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2165
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
U: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
O: 26S proteasome regulatory subunit RPN9
P: 26S proteasome regulatory subunit RPN5
Q: 26S proteasome regulatory subunit RPN6
R: 26S proteasome regulatory subunit RPN7
S: 26S proteasome regulatory subunit RPN3
T: 26S proteasome regulatory subunit RPN12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8288
ポリマ－39,8288
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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26S proteasome regulatory subunit ... , 8種, 8分子 VUOPQRST

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / Protein MPR1


分子量: 8013.857 Da / 分子数: 1
断片: last three C-terminal helices (UNP residues 230-298)
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P43588
#2: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 13965.031 Da / 分子数: 1
断片: last three C-terminal helices (UNP residues 188-308)
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q08723
#3: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / Proteasome non-ATPase subunit 7


分子量: 3353.889 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 360-387) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q04062
#4: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / Proteasome non-ATPase subunit 5


分子量: 3984.469 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 409-442) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12250
#5: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN6 / Proteasome non-ATPase subunit 4


分子量: 2741.054 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 407-431) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12377
#6: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN7


分子量: 2890.363 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 397-422) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06103
#7: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN3


分子量: 2924.156 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 455-478) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P40016
#8: タンパク質・ペプチド 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / Nuclear integrity protein 1


分子量: 1955.234 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal helix (UNP residues 256-272) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32496

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 26S proteasome / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年3月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 150000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMTEGRATORモデルフィッティング
2iMODFITモデルフィッティング
3VOLTRACモデルフィッティング
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 2464694 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--Hybrid method + flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Hybrid method DETAILS--Initial model was done with an in house hybrid method (EMTEGRATOR) that integrates topology constraints ...詳細: METHOD--Hybrid method + flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--Hybrid method DETAILS--Initial model was done with an in house hybrid method (EMTEGRATOR) that integrates topology constraints with EM-map derived constraints. iMODFIT was then used for final flexible fitting.
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2498 0 0 0 2498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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