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- PDB-3j32: An asymmetric unit map from electron cryo-microscopy of Haliotis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j32
タイトルAn asymmetric unit map from electron cryo-microscopy of Haliotis diversicolor molluscan hemocyanin isoform 1 (HdH1)
要素Hemocyanin isoform 1
キーワードOXYGEN TRANSPORT / allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


oxygen carrier activity / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Haemocyanin beta-sandwich domain / Haemocyanin C-terminal domain superfamily / Haemocyanin beta-sandwich / : / Tyrosinase CuA-binding region signature. / Common central domain of tyrosinase / Tyrosinase and hemocyanins CuB-binding region signature. / Tyrosinase copper-binding domain / Di-copper centre-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemocyanin isoform 1
類似検索 - 構成要素
生物種Haliotis diversicolor (無脊椎動物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Zhang, Q. / Dai, X. / Cong, Y. / Zhang, J. / Chen, D.-H. / Dougherty, M. / Wang, J. / Ludtke, S. / Schmid, M.F. / Chiu, W.
引用ジャーナル: Structure / : 2013
タイトル: Cryo-EM structure of a molluscan hemocyanin suggests its allosteric mechanism.
著者: Qinfen Zhang / Xinghong Dai / Yao Cong / Junjie Zhang / Dong-Hua Chen / Matthew T Dougherty / Jiangyong Wang / Steven J Ludtke / Michael F Schmid / Wah Chiu /
要旨: Hemocyanins are responsible for transporting O2 in the arthropod and molluscan hemolymph. Haliotis diversicolor molluscan hemocyanin isoform 1 (HdH1) is an 8 MDa oligomer. Each subunit is made up of ...Hemocyanins are responsible for transporting O2 in the arthropod and molluscan hemolymph. Haliotis diversicolor molluscan hemocyanin isoform 1 (HdH1) is an 8 MDa oligomer. Each subunit is made up of eight functional units (FUs). Each FU contains two Cu ions, which can reversibly bind an oxygen molecule. Here, we report a 4.5 A° cryo-EM structure of HdH1. The structure clearly shows ten asymmetric units arranged with D5 symmetry. Each asymmetric unit contains two structurally distinct but chemically identical subunits. The map is sufficiently resolved to trace the entire subunit Ca backbone and to visualize densities corresponding to some large side chains, Cu ion pairs, and interaction networks of adjacent subunits. A FU topology path intertwining between the two subunits of the asymmetric unit is unambiguously determined. Our observations suggest a structural mechanism for the stability of the entire hemocyanin didecamer and 20 ‘‘communication clusters’’ across asymmetric units responsible for its allosteric property upon oxygen binding.
履歴
登録2013年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5585
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5586
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemocyanin isoform 1
B: Hemocyanin isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)757,3462
ポリマ-757,3462
非ポリマー00
00
1
A: Hemocyanin isoform 1
B: Hemocyanin isoform 1
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,573,45620
ポリマ-7,573,45620
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation9
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D5 (2回x5回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Hemocyanin isoform 1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 378672.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Haliotis diversicolor (無脊椎動物) / 組織: lymph / 参照: UniProt: C7FEG7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: An asymmetric unit of Haliotis diversicolor molluscan hemocyanin isoform 1 (HdH1)
タイプ: COMPLEX / 詳細: one asymmetric unit contains two subunits
分子量: 0.8 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 0.2M NaCl, 50mM Tris-HCl, 5mM CaCl2, 5mM MgCl2, pH 7.5
pH: 7.5
詳細: 0.2M NaCl, 50mM Tris-HCl, 5mM CaCl2, 5mM MgCl2, pH 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh copper 1.2/1.3 quantifoil grid with continuous carbon support, glow discharged.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Blot for 2 seconds before plunging in to liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)
手法: blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2008年7月7日 / 詳細: MDS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 60000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 4.1 mm
非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 400,000 nominal magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / 資料ホルダタイプ: liquid N2 cooled / 温度: 88 K / 最高温度: 100 K / 最低温度: 80 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンデジタル画像の数: 784
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: EMAN / バージョン: 1 / カテゴリ: 3次元再構成
CTF補正詳細: each micrograph
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 28641 / ピクセルサイズ(実測値): 1.02 Å
詳細: (Single particle details: processed with EMAN1 followed by segmentation of asymmetric unit.) (Single particle--Applied symmetry: D5)
対称性のタイプ: POINT
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6606 0 0 0 6606

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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