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万見
- PDB-3rw9: Crystal Structure of human Spermidine Synthase in Complex with de... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rw9
タイトルCrystal Structure of human Spermidine Synthase in Complex with decarboxylated S-adenosylhomocysteine
要素Spermidine synthase
キーワードTRANSFERASE / aminopropyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / spermidine synthase / spermidine synthase activity / spermidine biosynthetic process / cellular response to leukemia inhibitory factor / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spermidine/spermine synthase, eukaryotes / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. ...Spermidine/spermine synthase, eukaryotes / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain / Spermidine Synthase; Chain: A, domain 2 / Vaccinia Virus protein VP39 / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-S-(3-aminopropyl)-5'-thioadenosine / Spermidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Seckute, J. / McCloskey, D.E. / Thomas, H.J. / Secrist III, J.A. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Binding and inhibition of human spermidine synthase by decarboxylated S-adenosylhomocysteine.
著者: Seckute, J. / McCloskey, D.E. / Thomas, H.J. / Secrist, J.A. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
履歴
登録2011年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spermidine synthase
B: Spermidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,7864
ポリマ－68,1062
非ポリマー6812
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area21220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.177, 60.816, 87.021
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.050, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B18 - 42
121CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B44 - 94
131CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B96 - 175
141CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B178 - 185
151CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B187 - 299
161CHAIN B AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...B401
211CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A18 - 42
221CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A44 - 94
231CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A96 - 175
241CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A178 - 185
251CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A187 - 299
261CHAIN A AND (RESSEQ 18:42 OR RESSEQ 44:94 OR RESSEQ...A401

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要素

#1: タンパク質 Spermidine synthase / SPDSY / Putrescine aminopropyltransferase


分子量: 34052.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRM, SPS1, SRML1 / プラスミド: modified pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19623, spermidine synthase
#2: 化合物 ChemComp-DSH / 5'-S-(3-aminopropyl)-5'-thioadenosine / 5′-[(3-アミノプロピル)チオ]-5′-デオキシアデノシン


分子量: 340.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H20N6O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M sodium sulfate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 33549 / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→40.56 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 26.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2593 1694 5.05 %RANDOM
Rwork0.2109 ---
obs0.2134 33549 85.53 %-
all-89877 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.651 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.33 Å2 / Biso mean: 20.8277 Å2 / Biso min: 3.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.5995 Å2-0 Å2-3.6879 Å2
2---7.5062 Å2-0 Å2
3----2.0932 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4408 0 46 407 4861
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B2155X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
12A2155X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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