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万見
- PDB-3qem: Crystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qem
タイトルCrystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor subunit GluN1 and GluN2B in complex with Ro 25-6981
要素
  • Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel / NMDA receptor / allosteric modulation / phenylethanolamine / N-Glycosylation / extracellular / transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration ...neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to curcumin / cellular response to corticosterone stimulus / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / sensitization / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of protein kinase A signaling / response to hydrogen sulfide / dendritic branch / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / apical dendrite / regulation of ARF protein signal transduction / fear response / response to methylmercury / response to other organism / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / response to carbohydrate / negative regulation of dendritic spine maintenance / cellular response to dsRNA / interleukin-1 receptor binding / cellular response to lipid / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / response to growth hormone / positive regulation of glutamate secretion / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / response to manganese ion / parallel fiber to Purkinje cell synapse / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / protein heterotetramerization / response to zinc ion / glycine binding / heterocyclic compound binding / receptor clustering / suckling behavior / response to amine / startle response / small molecule binding / action potential / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / associative learning / behavioral response to pain / monoatomic cation transport / regulation of MAPK cascade / response to magnesium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to organic cyclic compound / regulation of postsynaptic membrane potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / behavioral fear response / cellular response to manganese ion / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / neuron development / multicellular organismal response to stress / long-term memory / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / D2 dopamine receptor binding / monoatomic cation channel activity / response to electrical stimulus / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / response to fungicide / response to mechanical stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / cell adhesion molecule binding / cellular response to forskolin / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine kinase binding / excitatory postsynaptic potential / learning / response to cytokine / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / response to cocaine / hippocampus development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / long-term synaptic potentiation / response to nicotine / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic plasticity / calcium channel activity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QEM / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.003 Å
データ登録者Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Subunit arrangement and phenylethanolamine binding in GluN1/GluN2B NMDA receptors.
著者: Karakas, E. / Simorowski, N. / Furukawa, H.
履歴
登録2011年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,34214
ポリマ－168,6004
非ポリマー2,74210
水00
1
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2378
ポリマ－84,3002
非ポリマー1,9376
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area29110 Å2
手法PISA
2
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1056
ポリマ－84,3002
非ポリマー8054
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)268.029, 61.255, 144.423
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 42932.055 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain, residues 23-405 / 変異: N61Q, N371Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NMDAR2B / NR2B


分子量: 41367.902 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain, residues 31-394 / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960

-
糖 , 2種, 6分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-QEM / 4-[(1R,2S)-3-(4-benzylpiperidin-1-yl)-1-hydroxy-2-methylpropyl]phenol / Ro-25-6981


分子量: 339.471 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H29NO2

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.0-3.5M NaFormate, 0.1 M HEPES pH 7.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月18日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 42325 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.110.633195.6
3.11-3.230.482198.6
3.23-3.380.326198.7
3.38-3.560.225198.8
3.56-3.780.142198.8
3.78-4.070.097198.6
4.07-4.480.064198.5
4.48-5.130.055198
5.13-6.460.059197.5
6.46-500.034195.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3JPW, 3QEK

3jpw

3qek


解像度: 3.003→29.941 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2501 2031 5.06 %
Rwork0.1915 --
obs0.1945 40132 94.35 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.96 Å2 / ksol: 0.296 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.953 Å2-0 Å2-10.9331 Å2
2--17.7122 Å2-0 Å2
3----9.7592 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.003→29.941 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10090 0 183 0 10273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110517
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23514390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0483510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721738
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051827
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0034-3.07320.3781140.30472130X-RAY DIFFRACTION79
3.0732-3.150.36061170.27642285X-RAY DIFFRACTION88
3.15-3.23510.3161060.25082391X-RAY DIFFRACTION88
3.2351-3.33020.361230.22982402X-RAY DIFFRACTION90
3.3302-3.43750.31491330.232455X-RAY DIFFRACTION92
3.4375-3.56020.29191230.20342502X-RAY DIFFRACTION94
3.5602-3.70250.27981290.1862558X-RAY DIFFRACTION95
3.7025-3.87060.25091660.16892554X-RAY DIFFRACTION97
3.8706-4.07420.22191520.15522647X-RAY DIFFRACTION98
4.0742-4.32880.23021280.14342649X-RAY DIFFRACTION99
4.3288-4.66190.16931250.13812678X-RAY DIFFRACTION99
4.6619-5.12890.19831520.14342674X-RAY DIFFRACTION99
5.1289-5.86620.25241590.20892654X-RAY DIFFRACTION99
5.8662-7.37250.29341510.23162718X-RAY DIFFRACTION99
7.3725-29.94240.21521530.20452804X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0848-0.26140.32110.77660.14981.6131-0.0377-0.02280.0653-0.0378-0.06750.0435-0.0833-0.002800.2532-0.03750.03140.1669-0.03440.286185.27496.6402-52.9787
20.9737-0.07690.26941.13870.08891.5597-0.1364-0.11110.06350.18080.08860.0067-0.2289-0.059700.26260.07820.01590.2636-0.00470.203881.32415.3128-21.2482
31.33050.49960.61790.6021-0.12381.014-0.0030.1513-0.03680.19840.06820.1043-0.00630.153700.47620.02260.01250.38690.24430.509422.8048-1.634-11.138
40.6462-0.0045-0.0360.52-0.57731.2684-0.14080.1797-0.1226-0.15780.24520.0177-0.0940.0362-00.4221-0.0063-0.01730.5721-0.0230.483824.94333.2428-43.6723
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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