PDB-3nzu: Structure-based Optimization of Pyrazolo -Pyrimidine and -Pyridin...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3nzu

タイトル

Structure-based Optimization of Pyrazolo -Pyrimidine and -Pyridine Inhibitors of PI3-Kinase

要素

Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform

キーワード

TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase p110 / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex

機能・相同性

機能・相同性情報

natural killer cell chemotaxis / negative regulation of triglyceride catabolic process / secretory granule localization / negative regulation of cardiac muscle contraction / neutrophil extravasation / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / positive regulation of acute inflammatory response / respiratory burst involved in defense response / T cell chemotaxis / negative regulation of fibroblast apoptotic process ...natural killer cell chemotaxis / negative regulation of triglyceride catabolic process / secretory granule localization / negative regulation of cardiac muscle contraction / neutrophil extravasation / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / positive regulation of acute inflammatory response / respiratory burst involved in defense response / T cell chemotaxis / negative regulation of fibroblast apoptotic process / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / regulation of calcium ion transmembrane transport / Co-stimulation by ICOS / regulation of cell adhesion mediated by integrin / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase / dendritic cell chemotaxis / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / mast cell degranulation / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of MAP kinase activity / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / regulation of angiogenesis / T cell proliferation / positive regulation of Rac protein signal transduction / ephrin receptor binding / GPVI-mediated activation cascade / neutrophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell migration / cellular response to cAMP / T cell activation / positive regulation of cytokine production / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / platelet aggregation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / endocytosis / PIP3 activates AKT signaling / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cell migration / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / angiogenesis / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能

PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain ...PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.6 Å

データ登録者

Murray, J.M. / Wiesmann, C.

引用

ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Structure-based optimization of pyrazolo-pyrimidine and -pyridine inhibitors of PI3-kinase.
著者: Staben, S.T. / Heffron, T.P. / Sutherlin, D.P. / Bhat, S.R. / Castanedo, G.M. / Chuckowree, I.S. / Dotson, J. / Folkes, A.J. / Friedman, L.S. / Lee, L. / Lesnick, J. / Lewis, C. / Murray, J.M. ...

履歴

登録	2010年7月16日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2010年12月29日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2024年2月21日	Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3nzu.cif.gz	355.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3nzu.ent.gz	288.8 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3nzu.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/3nzu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/3nzu	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3nzsC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	3sd5-d 1e90-d 4wwp-d 4ezj-d 4ezk-d 4fjz-d 7jx0-d 6aud-d 3l08-d 3zvv-d 4g11-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#148 - 2012年4月 Rasタンパク質 (Ras Protein) 類似性 (35) #245 - 2020年5月スプライソソーム (Spliceosomes) 類似性 (1) #196 - 2016年4月鉛の毒 (Lead Poisoning) 類似性 (1) #239 - 2019年11月ホスホリパーゼA2 (Phospholipase A2) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform

ヘテロ分子

110 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	144.004, 67.677, 106.362
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 95.520, 90.000
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

#1: タンパク質	Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform / PtdIns-3-kinase subunit gamma / PI3-kinase subunit gamma / PI3K-gamma / Phosphatidylinositol-4 / 5- ...PtdIns-3-kinase subunit gamma / PI3-kinase subunit gamma / PI3K-gamma / Phosphatidylinositol-4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit gamma / PtdIns-3-kinase subunit p110-gamma / p120-PI3K 分子量: 109381.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: pik3cg / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P48736, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#2: 化合物	ChemComp-NZU / 6-(2H-indazol-4-yl)-1-methyl-N-[3-(methylsulfonyl)propyl]-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-amine 分子量: 385.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₇H₁₉N₇O₂S

#1: タンパク質

Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform / PtdIns-3-kinase subunit gamma / PI3-kinase subunit gamma / PI3K-gamma / Phosphatidylinositol-4 / 5- ...

分子量: 109381.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: pik3cg / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主:

Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P48736, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase

#2: 化合物

ChemComp-NZU / 6-(2H-indazol-4-yl)-1-methyl-N-[3-(methylsulfonyl)propyl]-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-amine

分子量: 385.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₇H₁₉N₇O₂S

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.36 Å³/Da / 溶媒含有率: 47.84 %
結晶化	温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 3350, 0.2M NH4SO4, 0.1M Tris-HCl 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 289K

-
データ収集

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ALS

/ ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月10日

放射

プロトコル: SINGLE / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 1 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 31733 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / R_merge(I) obs: 0.049 / Χ²: 1.069 / Net I/σ(I): 17.7

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	Χ²	% possible all
2.6-2.69	3.8	0.592	3132	1.055	100
2.69-2.8	3.8	0.408	3154	1.106	100
2.8-2.93	3.8	0.289	3160	1.187	100
2.93-3.08	3.8	0.181	3171	1.188	100
3.08-3.28	3.8	0.114	3138	1.105	99.9
3.28-3.53	3.8	0.076	3165	1.081	100
3.53-3.88	3.7	0.056	3173	0.983	100
3.88-4.45	3.7	0.048	3197	0.968	99.9
4.45-5.6	3.6	0.036	3200	1.022	99.8
5.6-50	3.6	0.028	3243	0.985	99.1

-
位相決定

位相決定

手法:

分子置換

Phasing MR

R_factor: 36.81

	最高解像度	最低解像度
Rotation	2.6 Å	19.88 Å
Translation	2.6 Å	19.88 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
PHASER	2.1.4	位相決定
PHENIX	dev_392	精密化
PDB_EXTRACT	3.1	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.6→19.88 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7882 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2405	1587	5.04 %
R_work	0.2129	-	-
obs	0.2143	31490	99.86 %

溶媒の処理

減衰半径: 1.01 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 65.822 Å² / k_sol: 0.319 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 287.7 Å² / B_iso mean: 97.2593 Å² / B_iso min: 20 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	2.2044 Å²	0 Å²	1.8965 Å²
2-	-	-4.7139 Å²	0 Å²
3-	-	-	2.5095 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.88 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	6670	0	27	0	6697

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.002	6821
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.473	9239
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.034	1042
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.001	1169
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	10.846	2527

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
2.6001-2.6838	0.3664	127	0.297	2695	2822	100
2.6838-2.7795	0.3289	140	0.2936	2700	2840	100
2.7795-2.8905	0.3648	127	0.2965	2723	2850	100
2.8905-3.0216	0.3281	169	0.2685	2680	2849	100
3.0216-3.1803	0.3123	159	0.2746	2702	2861	100
3.1803-3.3786	0.2742	121	0.2501	2724	2845	100
3.3786-3.638	0.2889	155	0.2316	2712	2867	100
3.638-4.0015	0.2245	145	0.202	2732	2877	100
4.0015-4.5743	0.1979	153	0.1734	2694	2847	100
4.5743-5.7401	0.2219	148	0.1881	2762	2910	100
5.7401-19.8806	0.1994	143	0.1953	2779	2922	99

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	3.9259	-0.6038	0.8455	2.1951	1.1146	1.5431	-0.1232	1.4927	-1.2021	-0.3103	0.3019	-0.0068	0.4461	0.0707	-0.2338	0.5204	0.0709	-0.1669	0.768	-0.3597	0.9188	37.3337	-18.1134	12.0597
2	2.3397	-0.1465	0.2938	0.8866	0.621	2.2387	0.1993	-0.6451	-0.9353	0.0138	0.215	0.6501	0.086	-1.1506	-0.4385	0.5229	0.0767	0.2133	1.1535	0.5795	1.0307	10.6114	-10.3636	36.2178
3	2.2274	0.4728	0.1887	1.458	-0.7837	2.5442	0.0147	0.4937	-0.1563	-0.2398	-0.1665	-0.2657	-0.1511	1.3709	0.1047	0.4417	0.0137	-0.0022	1.0053	-0.09	0.3797	63.5211	-4.5744	13.3277
4	0.827	0.934	-0.5022	1.0314	-0.5499	0.2892	-0.1258	1.3254	0.3936	-0.3615	0.0619	0.0461	-0.3484	1.0351	-0.013	0.5463	0.1392	0.046	1.1149	-0.0954	0.4084	54.3389	-3.1722	10.6004
5	5.5038	-0.8598	2.2287	1.2799	0.0467	3.4438	0.1954	-0.3328	-0.7516	0.1351	0.1496	0.1571	0.049	0.2364	-0.2721	0.3258	0.0217	-0.0027	0.3062	0.0572	0.3152	45.7555	-9.5749	34.0976
6	4.4201	-2.2385	0.6212	2.2397	-0.6409	0.7129	0.295	1.2223	-0.4401	-0.2023	-0.1039	0.7753	-0.1257	-0.4779	-0.2863	0.5289	0.1694	-0.0298	0.8982	0.1818	0.5574	16.6381	5.4691	11.7669
7	1.7743	-0.7213	1.2133	2.6631	-1.1842	1.0297	-0.1119	-0.0877	0.3019	1.2452	0.3216	0.4699	-1.2718	-0.9328	-0.1063	0.7245	0.2107	0.1723	0.4353	0.0478	0.429	29.1709	5.6698	34.526
8	2.3381	0.3096	0.2246	2.6352	-1.0598	1.6651	-0.1512	0.7685	0.564	1.0844	0.0673	-0.1765	-0.7983	0.5034	0.2415	0.5432	0.1015	0.0362	0.6169	0.0841	0.2943	26.4178	5.8999	18.3677
9	6.4357	-0.043	1.0902	1.1936	-1.1084	1.5498	-0.6961	-0.6705	1.5509	1.1051	0.2931	-0.1168	-1.2227	-0.1663	0.2742	1.2745	0.3303	-0.0704	0.4677	-0.1527	0.6934	29.449	19.8259	36.2385

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	(chain A and resid 144:190)	A	144 - 190
2	X-RAY DIFFRACTION	2	(chain A and resid 191:321)	A	191 - 321
3	X-RAY DIFFRACTION	3	(chain A and resid 350:488)	A	350 - 488
4	X-RAY DIFFRACTION	4	(chain A and resid 495:533)	A	495 - 533
5	X-RAY DIFFRACTION	5	(chain A and resid 544:725)	A	544 - 725
6	X-RAY DIFFRACTION	6	(chain A and resid 726:836)	A	726 - 836
7	X-RAY DIFFRACTION	7	(chain A and resid 837:866)	A	837 - 866
8	X-RAY DIFFRACTION	8	(chain A and resid 867:881)	A	867 - 881
9	X-RAY DIFFRACTION	9	(chain A and resid 882:1090)	A	882 - 1090

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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