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- PDB-3n46: Human FPPS complex with NOV_980 and zoledronic acid/MG2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n46
タイトルHuman FPPS complex with NOV_980 and zoledronic acid/MG2+
要素FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / BISPHOSPHONATE / FRAGMENT-BASED SCREENING / TRANSFERASE / ISOPRENE BIOSYNTHESIS / CHOLESTEROL BIOSYNTHESIS / RANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / peroxisome ...geranyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / peroxisome / mitochondrial matrix / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3N5 / PHOSPHATE ION / ZOLEDRONIC ACID / Farnesyl pyrophosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Rondeau, J.-M.
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Allosteric non-bisphosphonate FPPS inhibitors identified by fragment-based discovery.
著者: Jahnke, W. / Rondeau, J.M. / Cotesta, S. / Marzinzik, A. / Pelle, X. / Geiser, M. / Strauss, A. / Gotte, M. / Bitsch, F. / Hemmig, R. / Henry, C. / Lehmann, S. / Glickman, J.F. / Roddy, T.P. ...著者: Jahnke, W. / Rondeau, J.M. / Cotesta, S. / Marzinzik, A. / Pelle, X. / Geiser, M. / Strauss, A. / Gotte, M. / Bitsch, F. / Hemmig, R. / Henry, C. / Lehmann, S. / Glickman, J.F. / Roddy, T.P. / Stout, S.J. / Green, J.R.
#1: ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the exceptional in vivo efficacy of bisphosphonate drugs
著者: Rondeau, J.M. / Bitsch, F. / Bourgier, E. / Geiser, M. / Hemmig, R. / Kroemer, M. / Lehmann, S. / Ramage, P. / Rieffel, S. / Strauss, A. / Green, J.R. / Jahnke, W.
履歴
登録2010年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9217
ポリマ－40,1841
非ポリマー7376
水2,486138
1
F: FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子

F: FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,84214
ポリマ－80,3682
非ポリマー1,47512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area6330 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area27230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.853, 110.853, 70.861
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 F

#1: タンパク質 FARNESYL PYROPHOSPHATE SYNTHASE / FPP synthase, FPS, Farnesyl diphosphate synthase, Dimethylallyltranstransferase, Geranyltranstransferase


分子量: 40183.855 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 72-419 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FDPS, FPS, KIAA1293 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 TUNER (DE3)
参照: UniProt: P14324, dimethylallyltranstransferase, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase

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非ポリマー , 5種, 144分子

#2: 化合物 ChemComp-3N5 / (2R)-1-[(benzyloxy)carbonyl]-2,3-dihydro-1H-indole-2-carboxylic acid


分子量: 297.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15NO4
#3: 化合物 ChemComp-ZOL / ZOLEDRONIC ACID / (1-HYDROXY-2-IMIDAZOL-1-YLETHYLIDENE)DIPHOSPHONIC ACID / ゾレドロン酸


分子量: 272.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O7P2 / コメント: 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 1.2M sodium potassium phosphate, 25% glycerol, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97936 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月2日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97936 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→100 Å / Num. all: 18838 / Num. obs: 18838 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 51.905 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20.99
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. measured obs: 9429 / Num. unique all: 1335 / Num. unique obs: 1335 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
APRV位相決定
CNX精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.35→39.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.757 / Data cutoff high absF: 2563747 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1884 10 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.21 18838 --
obs0.21 18838 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.973 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 119.42 Å2 / Biso mean: 59.389 Å2 / Biso min: 25.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.78 Å20 Å20 Å2
2---15.78 Å20 Å2
3---31.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→39.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2774 0 46 138 2958
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 307 10 %
Rwork0.369 2761 -
all-3068 -
obs-3068 99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ZOMETA.PRMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NOV_980.PRM
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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