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- PDB-3mp3: Crystal Structure of Human Lyase in complex with inhibitor HG-CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mp3
タイトルCrystal Structure of Human Lyase in complex with inhibitor HG-CoA
要素Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
キーワードLYASE / Ketogenic Enzyme / Human HMG-CoA Lyase / 3-Hydroxylglutaryl-CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxymethylglutaryl-CoA lyase / hydroxymethylglutaryl-CoA lyase activity / ketone body biosynthetic process / Synthesis of Ketone Bodies / L-leucine catabolic process / peroxisomal matrix / mitochondrion organization / Peroxisomal protein import / lipid metabolic process / peroxisome ...hydroxymethylglutaryl-CoA lyase / hydroxymethylglutaryl-CoA lyase activity / ketone body biosynthetic process / Synthesis of Ketone Bodies / L-leucine catabolic process / peroxisomal matrix / mitochondrion organization / Peroxisomal protein import / lipid metabolic process / peroxisome / manganese ion binding / mitochondrial matrix / structural molecule activity / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase, active site / Hydroxymethylglutaryl-coenzyme A lyase active site. / HMG-CoA lyase / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / Chem-HGG / Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fu, Z. / Runquist, J.A. / Montgomery, C. / Miziorko, H.M. / Kim, J.-J.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Functional insights into human HMG-CoA lyase from structures of Acyl-CoA-containing ternary complexes.
著者: Fu, Z. / Runquist, J.A. / Montgomery, C. / Miziorko, H.M. / Kim, J.J.
履歴
登録2010年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
B: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
C: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
D: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
E: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
F: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,65714
ポリマ－189,4666
非ポリマー1,1928
水7,873437
1
A: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
B: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2506
ポリマ－63,1552
非ポリマー1,0944
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area21840 Å2
手法PISA
2
C: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
D: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2044
ポリマ－63,1552
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area22100 Å2
手法PISA
3
E: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
F: Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2044
ポリマ－63,1552
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area22310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)197.370, 117.000, 86.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.31, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Hydroxymethylglutaryl-CoA lyase / HMG-CoA lyase / HL / 3-hydroxy-3-methylglutarate-CoA lyase


分子量: 31577.627 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMGCL / プラスミド: pTrc-HL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P35914, hydroxymethylglutaryl-CoA lyase
#2: 化合物 ChemComp-3HG / 3-HYDROXYPENTANEDIOIC ACID / 3-HYDROXYGLUTARIC ACID / 3-ヒドロキシグルタル酸


分子量: 148.114 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8O5
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-HGG / (3R,5S,9R,21S)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9,21-tetrahydroxy-8,8-dimethyl-10,14,19-trioxo-2,4,6-trioxa-18-thia-11,15-diaza-3,5-diphosphatricosan-23-oic acid 3,5-dioxide / 3-Hydroxyl Glutaryl CoA


分子量: 897.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H42N7O20P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8K, HEPEs buffer, MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.7 Å / Num. obs: 66824 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 64.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
CCP4モデル構築
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2cw6

2cw6


解像度: 2.4→29.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 117516.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 6749 10.1 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 66585 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.3035 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å27.42 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----1.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13087 0 73 437 13597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 621 10.4 %
Rwork0.35 5327 -
obs--83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4hgc.parhgc.top
X-RAY DIFFRACTION5hga.parhga.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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