[日本語] English
万見
- PDB-3ltw: The structure of mycobacterium marinum arylamine n-acetyltransfer... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ltw
タイトルThe structure of mycobacterium marinum arylamine n-acetyltransferase in complex with hydralazine
要素Arylamine N-acetyltransferase Nat
キーワードTRANSFERASE / Mycobacterium marinum / aryalmine N-acetyl transferase / MMNAT / hydralazine / Mycobacterium tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Arylamine N-acetyltransferase / Cysteine proteinases / Arylamine N-acetyltransferase fold / Arylamine N-acetyltransferase / N-acetyltransferase / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / 1-hydrazinophthalazine / Arylamine N-acetyltransferase Nat
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium marinum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Abuhammad, A.M. / Lowe, E.D. / Fullam, E. / Noble, M. / Garman, E.F. / Sim, E.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2010
タイトル: Probing the architecture of the Mycobacterium marinum arylamine N-acetyltransferase active site
著者: Abuhammad, A.M. / Lowe, E.D. / Fullam, E. / Noble, M. / Garman, E.F. / Sim, E.
履歴
登録2010年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月28日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Arylamine N-acetyltransferase Nat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1276
ポリマ－30,6691
非ポリマー4585
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Arylamine N-acetyltransferase Nat
ヘテロ分子

A: Arylamine N-acetyltransferase Nat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,25412
ポリマ－61,3382
非ポリマー91710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.940, 51.940, 176.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-288-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Arylamine N-acetyltransferase Nat


分子量: 30668.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium marinum (バクテリア)
株: ATCC BAA-535 / M / 遺伝子: nat, MMAR_5055 / プラスミド: pET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: B2HIZ6, arylamine N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-HLZ / 1-hydrazinophthalazine / Hydralazine / phthalazin-1-ylhydrazine / ヒドララジン


分子量: 160.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8N4 / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.67 % / Mosaicity: 0.42 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.7
詳細: 0.1M sodium chloride 0.1M MES pH 6.7, 1.65M ammonium sulphate, vapour diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.952 Å / Num. all: 15018 / Num. obs: 15018 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rsym value: 0.125
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2110 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.07 Å38.95 Å
Translation2.07 Å38.95 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→38.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / WRfactor Rfree: 0.258 / WRfactor Rwork: 0.211 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.844 / SU B: 12.594 / SU ML: 0.152 / SU R Cruickshank DPI: 0.292 / SU Rfree: 0.222 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.292 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 761 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.2165 15018 --
obs0.219 14947 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.74 Å2 / Biso mean: 28.511 Å2 / Biso min: 13.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 33 95 2155
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0212132
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8861.9832915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.265275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35723.06888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.51815294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0131517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1561.51364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.2922168
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.2963768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4964.5747
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 77 -
Rwork0.258 1003 -
all-1080 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.458 Å / Origin y: -3.567 Å / Origin z: -12.022 Å
111213212223313233
T0.0198 Å20.0121 Å20.004 Å2-0.0381 Å20.0034 Å2--0.0069 Å2
L1.6981 °20.2013 °20.1404 °2-1.3912 °2-0.2284 °2--1.6061 °2
S-0.0082 Å °0.1001 Å °0.067 Å °-0.0692 Å °0.0129 Å °0.0418 Å °-0.0379 Å °-0.0919 Å °-0.0048 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る