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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3huq | ||||||
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タイトル | Thieno[3,2-b]thiophene in complex with T4 lysozyme L99A/M102Q | ||||||
要素 | Lysozyme | ||||||
キーワード | HYDROLASE / GLYCOSIDASE / BACTERIOLYTIC ENZYME / Antimicrobial | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / REFMAC / 解像度: 1.45 Å | ||||||
データ登録者 | Boyce, S.E. / Mobley, D.L. / Rocklin, G.J. / Graves, A.P. / Dill, K.A. / Shoichet, B.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009 タイトル: Predicting ligand binding affinity with alchemical free energy methods in a polar model binding site. 著者: Boyce, S.E. / Mobley, D.L. / Rocklin, G.J. / Graves, A.P. / Dill, K.A. / Shoichet, B.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3huq.cif.gz | 55.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3huq.ent.gz | 38.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3huq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3huq_validation.pdf.gz | 457.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3huq_full_validation.pdf.gz | 458.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3huq_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3huq_validation.cif.gz | 17.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/3huq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hu/3huq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3ht6C 3ht7C 3ht8C 3ht9C 3htbC 3htdC 3htfC 3htgC 3hu8C 3hu9C 3huaC 3hukC 1lguS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18419.057 Da / 分子数: 1 / 変異: S38D,L99A,M102Q,N144D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 株: Enterobacteria Phage T4 Sensu Lato / 遺伝子: E / プラスミド: M13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-PO4 / | ||
#3: 化合物 | ChemComp-J1Z / | ||
#4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 2.2M sodium-potassium phosphate, 0.05M beta-mercaptoethanol, 0.05M 2-hydroxyethyldisulfide, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 296 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11589 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.11589 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.45→30 Å / Num. all: 36452 / Num. obs: 36452 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 28.71 % / Biso Wilson estimate: 17.051 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 53.13 |
反射 シェル | 解像度: 1.45→1.54 Å / 冗長度: 26.62 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 24.5 / Num. measured obs: 174474 / Num. unique all: 5891 / Num. unique obs: 5891 / % possible all: 98.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: REFMAC 開始モデル: PDB ENTRY 1LGU 解像度: 1.45→27.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 0.894 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 48.13 Å2 / Biso mean: 11.731 Å2 / Biso min: 2 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→27.46 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.45→1.489 Å / Total num. of bins used: 20
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