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- PDB-3hhu: Human heat-shock protein 90 (HSP90) in complex with {4-[3-(2,4-di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hhu
タイトルHuman heat-shock protein 90 (HSP90) in complex with {4-[3-(2,4-dihydroxy-5-isopropyl-phenyl)-5-thioxo- 1,5-dihydro-[1,2,4]triazol-4-yl]-benzyl}-carbamic acid ethyl ester {ZK 2819}
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / HSP90 / ATPASE / ATP-BINDING / HEAT SHOCK / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION / Alternative splicing / Cytoplasm / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane ...positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / protein unfolding / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of defense response to virus by host / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / response to salt stress / positive regulation of cardiac muscle contraction / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / lysosomal lumen / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / disordered domain specific binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / unfolded protein binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-819 / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Adler, M. / Whitlow, M.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2009
タイトル: Potent triazolothione inhibitor of heat-shock protein-90.
著者: Feldman, R.I. / Mintzer, B. / Zhu, D. / Wu, J.M. / Biroc, S.L. / Yuan, S. / Emayan, K. / Chang, Z. / Chen, D. / Arnaiz, D.O. / Bryant, J. / Ge, X.S. / Whitlow, M. / Adler, M. / Polokoff, M.A. ...著者: Feldman, R.I. / Mintzer, B. / Zhu, D. / Wu, J.M. / Biroc, S.L. / Yuan, S. / Emayan, K. / Chang, Z. / Chen, D. / Arnaiz, D.O. / Bryant, J. / Ge, X.S. / Whitlow, M. / Adler, M. / Polokoff, M.A. / Li, W.W. / Ferrer, M. / Sato, T. / Gu, J.M. / Shen, J. / Tseng, J.L. / Dinter, H. / Buckman, B.
履歴
登録2009年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2504
ポリマ－50,3932
非ポリマー8572
水10,160564
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6252
ポリマ－25,1961
非ポリマー4291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6252
ポリマ－25,1961
非ポリマー4291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.019, 90.036, 100.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP 86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 25196.393 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-224 / 由来タイプ: 天然
詳細: purified N-terminal domain of Hsp90, CRELUX GmbH (Martinsried Germany)
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-819 / ethyl (4-{3-[2,4-dihydroxy-5-(1-methylethyl)phenyl]-5-sulfanyl-4H-1,2,4-triazol-4-yl}benzyl)carbamate


分子量: 428.505 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N4O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.66 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M MgCl, 30% PEG4000,0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 101.400002 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→50 Å / Num. all: 79614 / Num. obs: 79136 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.49 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rsym value: 0.0953 / Net I/σ(I): 9.79
反射 シェル解像度: 1.59→1.69 Å / 冗長度: 3.58 % / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / Rsym value: 0.3932 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BOSデータ収集
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
MOLREP位相決定
CCP4位相決定
CNX2005精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.59→19.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.862 / Data cutoff high absF: 140750 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Atoms C1 to C8 in inhibitor ZK 7002819 in the first Hsp90 molecule, residues 500, have been replaced by those from a previous Xplor refinement cool_09C1.pdb.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 2614 4 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.204 65188 81.8 %-
all-79085 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.048 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 72.23 Å2 / Biso mean: 18.237 Å2 / Biso min: 4.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.51 Å20 Å20 Å2
2--6.76 Å20 Å2
3----3.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3280 0 60 564 3904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.62.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.713.5
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 332 4.1 %
Rwork0.255 7848 -
all-8180 -
obs--62.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4819.par819.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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