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万見
- PDB-3gk2: X-ray structure of bovine SBi279,Ca(2+)-S100B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gk2
タイトルX-ray structure of bovine SBi279,Ca(2+)-S100B
要素Protein S100-B
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / EF hand / Alpha helical / Metal-binding / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding / phosphorylation / axonogenesis / astrocyte activation / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / regulation of translation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / cell adhesion / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif ...Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-27A / CACODYLATE ION / Protein S100-B
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.984 Å
データ登録者Charpentier, T.H. / Weber, D.J. / Toth, E.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Small molecules bound to unique sites in the target protein binding cleft of calcium-bound S100B as characterized by nuclear magnetic resonance and X-ray crystallography.
著者: Charpentier, T.H. / Wilder, P.T. / Liriano, M.A. / Varney, K.M. / Zhong, S. / Coop, A. / Pozharski, E. / MacKerell, A.D. / Toth, E.A. / Weber, D.J.
履歴
登録2009年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1775
ポリマ－10,6821
非ポリマー4954
水59433
1
A: Protein S100-B
ヘテロ分子

A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,35310
ポリマ－21,3642
非ポリマー9898
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area10280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.224, 91.158, 58.649
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-94-

27A

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S100 calcium-binding protein B / S-100 protein subunit beta / S-100 protein beta chain


分子量: 10681.974 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: S100B / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02638
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-27A / (Z)-2-[2-(4-methylpiperazin-1-yl)benzyl]diazenecarbothioamide


分子量: 277.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N5S
#4: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 28% PEG3350, 7.5mM CaCl2, 100mM Cacodylate buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.984→45.6 Å / Num. obs: 6299 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.101 / Net I/σ(I): 27.849
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.984-2.073.80.2334871.011177.2
2.07-2.154.70.2446101.245191.9
2.15-2.255.70.1426111.163197.3
2.25-2.376.50.1556481.163199.5
2.37-2.526.90.0946571.0881100
2.52-2.717.10.0736561.1181100
2.71-2.997.10.0616501.0421100
2.99-3.4270.066651.0641100
3.42-4.316.90.0476781.073199.7
4.31-456.40.0326371.068188.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.04 Å
Translation2.5 Å32.04 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MHO

1mho


解像度: 1.984→45.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.303 / WRfactor Rwork: 0.271 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.74 / SU B: 15.929 / SU ML: 0.176 / SU R Cruickshank DPI: 0.249 / SU Rfree: 0.207 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 291 4.6 %RANDOM
Rwork0.227 5993 --
obs0.229 6284 94.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.74 Å2 / Biso mean: 50.578 Å2 / Biso min: 41.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.54 Å20 Å20 Å2
2---2.17 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.984→45.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数710 0 26 33 769
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5251.986997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.813587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.27826.4139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.54715140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.855151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.229
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0920.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.070.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.11.5450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.1592698
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3163326
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5184.5299
LS精密化 シェル解像度: 1.984→2.035 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.486 9 -
Rwork0.321 285 -
all-294 -
obs--59.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.66476.236413.084862.8445-13.747137.5394-0.057-0.32320.57910.37490.46692.5121-0.0982-1.7425-0.4099-0.13660.0424-0.0589-0.1165-0.05740.0335-3.13-5.6095-2.5475
23.624813.3126-1.954751.1012-7.15571.0544-0.29190.36710.0347-0.48030.46070.6822-0.6324-0.8096-0.16880.06690.0562-0.0819-0.1586-0.0233-0.19431.75235.8113-6.7006
37.8439-0.2828-2.9276.83920.29419.9287-0.03720.45620.4186-0.89630.0070.1919-0.4163-0.05560.0302-0.02070.061-0.018-0.2199-0.0044-0.20125.547216.7001-4.8596
47.81212.1654-2.69627.9721.01515.56090.2585-0.53170.05710.2637-0.2202-0.2965-0.3990.0553-0.0383-0.12860.0207-0.0257-0.1420.0245-0.171310.605717.47615.4754
54.74961.4604-1.046512.2918-5.717510.81980.02560.3079-0.2166-0.83430.2935-0.37540.17710.1794-0.3191-0.09810.0060.0708-0.2291-0.0508-0.113912.92938.8272-3.518
63.67499.4904-11.057124.8003-30.612147.8040.1309-0.8092-0.13871.23380.2675-0.2751-0.5214-0.9075-0.39840.01460.09080.0068-0.0268-0.0656-0.05227.59981.720311.8054
71.58510.6608-0.09881.26620.84111.80630.1579-0.03110.0067-0.1537-0.01910.0158-0.17930.0046-0.1387-0.05310.05720.0504-0.0802-0.0004-0.01278.596815.33780.7777
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 5
2X-RAY DIFFRACTION2A6 - 16
3X-RAY DIFFRACTION3A17 - 40
4X-RAY DIFFRACTION4A41 - 63
5X-RAY DIFFRACTION5A64 - 78
6X-RAY DIFFRACTION6A79 - 88
7X-RAY DIFFRACTION7A96 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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