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- PDB-3fc2: PLK1 in complex with BI6727 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fc2
タイトルPLK1 in complex with BI6727
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / ATP-binding / Cell cycle / Cell division / Kinase / Mitosis / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / mitotic nuclear membrane disassembly / anaphase-promoting complex binding ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / positive regulation of mitotic nuclear envelope disassembly / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / mitotic nuclear membrane disassembly / anaphase-promoting complex binding / Phosphorylation of the APC/C / synaptonemal complex / Golgi inheritance / astral microtubule organization / mitotic cleavage furrow formation / outer kinetochore / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / regulation of mitotic spindle assembly / Polo-like kinase mediated events / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / regulation of mitotic cell cycle phase transition / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic sister chromatid segregation / mitotic cytokinesis / centriolar satellite / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / centriole / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitotic Prometaphase / regulation of mitotic cell cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of protein localization to nucleus / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / kinetochore / spindle pole / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / midbody / microtubule binding / regulation of cell cycle / protein phosphorylation / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-IBI / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Bader, G.
引用ジャーナル: Clin.Cancer Res. / 年: 2009
タイトル: BI 6727, A Polo-like Kinase Inhibitor with Improved Pharmacokinetic Profile and Broad Antitumor Activity.
著者: Rudolph, D. / Steegmaier, M. / Hoffmann, M. / Grauert, M. / Baum, A. / Quant, J. / Haslinger, C. / Garin-Chesa, P. / Adolf, G.R.
履歴
登録2008年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年4月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_refine_tls_group / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id
改定 1.32021年11月10日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,88411
ポリマ－37,6351
非ポリマー1,24910
水1,33374
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子

A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,76722
ポリマ－75,2702
非ポリマー2,49820
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area4960 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area29170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.616, 66.616, 153.969
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 37634.789 Da / 分子数: 1 / 断片: residies 13-345 / 変異: T210V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53350, polo kinase

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非ポリマー , 7種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-IBI / N-{trans-4-[4-(cyclopropylmethyl)piperazin-1-yl]cyclohexyl}-4-{[(7R)-7-ethyl-5-methyl-8-(1-methylethyl)-6-oxo-5,6,7,8-tetrahydropteridin-2-yl]amino}-3-methoxybenzamide / Volasertib


分子量: 618.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H50N8O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.45 Å / Num. obs: 14942 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. measured obs: 21116 / Num. unique obs: 2123 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.45→46.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 15.676 / SU ML: 0.183 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.342 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 374 2.5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.184 14942 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.4 Å2 / Biso mean: 37.586 Å2 / Biso min: 2.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.35 Å21.17 Å20 Å2
2--2.35 Å20 Å2
3----3.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→46.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 83 74 2530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222512
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2222.0063379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76735529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8625294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.44222.455110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.82515450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3171523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02522
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2490
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.22347
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21365
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.290
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0310.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0830.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8521915
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3852589
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35332398
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.77941225
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2856981
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 27 -
Rwork0.241 1050 -
all-1077 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4448-0.1798-1.48540.733-1.37926.1771-0.0443-0.13220.07140.0591-0.2011-0.21360.07731.23510.2453-0.00990.0065-0.02090.23660.07650.056248.588-18.79619.908
23.0044-0.96051.41271.4685-0.99555.72750.0088-0.0213-0.0339-0.1305-0.1827-0.2110.19820.67320.174-0.13570.00070.0135-0.088-0.0068-0.118140.501-14.7358.612
32.02570.3987-0.49892.3301-0.25426.27760.0344-0.10110.00850.0751-0.08060.1536-0.1099-0.42560.0462-0.1404-0.0204-0.0403-0.16820.0033-0.117626.55-11.61710.647
42.15230.11270.41561.24121.41353.93460.0299-0.0530.2151-0.2671-0.07420.1054-0.4202-0.26980.04440.01990.0426-0.0533-0.04870.0244-0.003923.758-3.8820.629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A37 - 104
2X-RAY DIFFRACTION2A105 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3A152 - 249
4X-RAY DIFFRACTION4A250 - 329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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