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万見
- PDB-3ekk: Insulin receptor kinase complexed with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ekk
タイトルInsulin receptor kinase complexed with an inhibitor
要素Insulin receptor
キーワードTRANSFERASE / insulin / tyrosine kinase / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Cleavage on pair of basic residues / Diabetes mellitus / Disease mutation / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTB domain binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / activation of protein kinase activity / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / transport across blood-brain barrier / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / heart morphogenesis / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / learning / caveola / positive regulation of glucose import / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / memory / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lysosome / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / symbiont entry into host cell / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / axon / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GS2 / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chamberlain, S. / Atkins, C. / Deanda, F. / Dumble, M. / Gerding, R. / Groy, A. / Korenchuk, S. / Kumar, R. / Lei, H. / Mook, R. ...Chamberlain, S. / Atkins, C. / Deanda, F. / Dumble, M. / Gerding, R. / Groy, A. / Korenchuk, S. / Kumar, R. / Lei, H. / Mook, R. / Moorthy, G. / Redman, A. / Rowland, J. / Sabbatini, P. / Shewchuk, L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Discovery of 4,6-bis-anilino-1H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidines: Potent inhibitors of the IGF-1R receptor tyrosine kinase.
著者: Chamberlain, S.D. / Wilson, J.W. / Deanda, F. / Patnaik, S. / Redman, A.M. / Yang, B. / Shewchuk, L. / Sabbatini, P. / Leesnitzer, M.A. / Groy, A. / Atkins, C. / Gerding, R. / Hassell, A.M. / ...著者: Chamberlain, S.D. / Wilson, J.W. / Deanda, F. / Patnaik, S. / Redman, A.M. / Yang, B. / Shewchuk, L. / Sabbatini, P. / Leesnitzer, M.A. / Groy, A. / Atkins, C. / Gerding, R. / Hassell, A.M. / Lei, H. / Mook, R.A. / Moorthy, G. / Rowand, J.L. / Stevens, K.L. / Kumar, R. / Shotwell, J.B.
履歴
登録2008年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3802
ポリマ－34,8501
非ポリマー5311
水5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.251, 70.487, 88.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Insulin receptor / IR / Insulin receptor subunit alpha / Insulin receptor subunit beta


分子量: 34849.793 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: C1008S, D1159N / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed as a 6xHis-TEV fusion protein. His tag removed prior to crystallization.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / プラスミド: pFastbac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GS2 / 2-[(2-{[1-(N,N-dimethylglycyl)-5-methoxy-1H-indol-6-yl]amino}-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-yl)amino]-6-fluoro-N-methylbenzamide


分子量: 530.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H27FN8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS A K->N SEQUENCE CONFLICT IN UNIPROT DATABASE AT RESIDUE 1278.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.87 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M MOPS, 1.0 M Na3citrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月21日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55.13 Å / Num. all: 20779 / Num. obs: 20779 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 1504 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1P14

1p14


解像度: 2.1→55.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 8.622 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.225 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26021 1133 5.2 %RANDOM
Rwork0.20447 ---
obs0.20723 20779 99.94 %-
all-20779 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2239 0 39 303 2581
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222433
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1051.9743316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1765303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.62224.196112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.42115409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.191516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021945
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.170.21171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.21692
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0820.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0850.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4471.51536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71522406
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.02831045
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6614.5910
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 91 -
Rwork0.216 1504 -
obs-1504 99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.92680.492-0.69532.9657-0.2192.03880.11670.10390.27580.283-0.00870.2144-0.1556-0.1387-0.108-0.0488-0.0180.0221-0.05620.0079-0.0521-6.714227.2241-8.6332
21.75350.04940.25571.30970.08362.2507-0.01380.0720.0443-0.08950.03180.08050.0627-0.0522-0.018-0.0746-0.02330.0066-0.0864-0.0015-0.0639-18.00337.9109-22.6001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A980 - 1082
2X-RAY DIFFRACTION2A1083 - 1283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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