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- PDB-3du8: Crystal structure of GSK-3 beta in complex with NMS-869553A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3du8
タイトルCrystal structure of GSK-3 beta in complex with NMS-869553A
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase / Alternative splicing / ATP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / : / negative regulation of glycogen biosynthetic process ...regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / : / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / Wnt signalosome / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of long-term synaptic potentiation / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axon extension / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / negative regulation of osteoblast differentiation / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / dynactin binding / NF-kappaB binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / canonical Wnt signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of cell migration / mitochondrion organization / positive regulation of protein ubiquitination / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / regulation of circadian rhythm / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / peptidyl-threonine phosphorylation / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / positive regulation of protein-containing complex assembly / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / circadian rhythm / tau protein binding / p53 binding / beta-catenin binding / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / Regulation of RUNX2 expression and activity / neuron projection development / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / presynapse / kinase activity
類似検索 - 分子機能
: / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain ...: / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-553 / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bossi, R.T.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: First Cdc7 kinase inhibitors: pyrrolopyridinones as potent and orally active antitumor agents. 2. Lead discovery.
著者: Menichincheri, M. / Bargiotti, A. / Berthelsen, J. / Bertrand, J.A. / Bossi, R. / Ciavolella, A. / Cirla, A. / Cristiani, C. / Croci, V. / D'Alessio, R. / Fasolini, M. / Fiorentini, F. / ...著者: Menichincheri, M. / Bargiotti, A. / Berthelsen, J. / Bertrand, J.A. / Bossi, R. / Ciavolella, A. / Cirla, A. / Cristiani, C. / Croci, V. / D'Alessio, R. / Fasolini, M. / Fiorentini, F. / Forte, B. / Isacchi, A. / Martina, K. / Molinari, A. / Montagnoli, A. / Orsini, P. / Orzi, F. / Pesenti, E. / Pezzetta, D. / Pillan, A. / Poggesi, I. / Roletto, F. / Scolaro, A. / Tato, M. / Tibolla, M. / Valsasina, B. / Varasi, M. / Volpi, D. / Santocanale, C. / Vanotti, E.
履歴
登録2008年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4614
ポリマ－93,9112
非ポリマー5512
水3,855214
1
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2312
ポリマ－46,9551
非ポリマー2751
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2312
ポリマ－46,9551
非ポリマー2751
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.599, 85.810, 178.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta


分子量: 46955.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-553 / (7S)-2-(2-aminopyrimidin-4-yl)-7-(2-fluoroethyl)-1,5,6,7-tetrahydro-4H-pyrrolo[3,2-c]pyridin-4-one


分子量: 275.282 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H14FN5O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% w/v PEG 3350, 100 mM Hepes pH 8.0, 20 mM MgCl2, 10% v/v Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.009 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月6日
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 58862 / % possible obs: 90.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 1.183 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.446 / Num. unique all: 3016 / Χ2: 1.294 / % possible all: 47.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.67 Å
Translation2.5 Å29.67 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Q3D

1q3d


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.862 / SU B: 4.006 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2973 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.215 58807 90.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.49 Å2 / Biso mean: 48.234 Å2 / Biso min: 21.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å20 Å2
2--2.59 Å20 Å2
3----2.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5390 0 40 214 5644
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0225568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.9887579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8315669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.55122.893242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.03615923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4211545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.22362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5760.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1011.53491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87225541
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.72132356
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2214.52038
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 108 -
Rwork0.258 2029 -
all-2137 -
obs--45.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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