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- PDB-3bgq: Human Pim-1 kinase in complex with an triazolo pyridazine inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bgq
タイトルHuman Pim-1 kinase in complex with an triazolo pyridazine inhibitor VX2
要素Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1
キーワードTRANSFERASE / kinase inhibitor phosphorylation / Alternative initiation / ATP-binding / Cytoplasm / Manganese / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VX2 / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Jacobs, M.D.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Docking study yields four novel inhibitors of the protooncogene pim-1 kinase.
著者: Pierce, A.C. / Jacobs, M. / Stuver-Moody, C.
履歴
登録2007年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3452
ポリマ－37,9841
非ポリマー3611
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.340, 98.340, 81.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene serine/threonine-protein kinase Pim-1


分子量: 37984.074 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain residues 92-404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pBEV1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 pLysS
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-VX2 / N-cyclohexyl-3-[3-(trifluoromethyl)phenyl][1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazin-6-amine


分子量: 361.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18F3N5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.86 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1 M ammonium phosphate dibasic, 100 mM citrate, 200 mM NaCl, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.78 Å / Num. obs: 30223 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.58 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 10.1 / Scaling rejects: 818
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2-2.072.80.362.3848129931.4499.7
2.07-2.153.140.2972.8950329961.33100
2.15-2.253.580.2523.71095130181.24100
2.25-2.373.740.1894.71138830241.09100
2.37-2.523.750.1495.81133930060.97100
2.52-2.713.760.1157.11150730330.92100
2.71-2.993.780.0810.11143030110.83100
2.99-3.423.780.05314.51145930190.71100
3.42-4.33.770.03820.51150130400.67100
4.3-19.783.680.03125.31137930830.6599.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4SSIデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
d*TREKデータ削減
CNX2005精密化
精密化解像度: 2→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / FOM work R set: 0.865 / Data cutoff high absF: 112856.898 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1416 4.9 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 28724 94.8 %-
all-30204 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.944 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å21.23 Å20 Å2
2--1.74 Å20 Å2
3----3.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2221 0 26 112 2359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 225 5.2 %
Rwork0.261 4089 -
all-4314 -
obs--86 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3missing.dat&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4parmxray.xpl&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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