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- PDB-3aeo: Reaction intermediate structure of Entamoeba histolytica methioni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aeo
タイトルReaction intermediate structure of Entamoeba histolytica methionine gamma-lyase 1 containing methionine alpha, beta-enamine-pyridoxamine-5'-phosphate
要素Methionine gamma-lyase
キーワードLYASE / gamma-lyase / L-methionine / entamoeba histolytica
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine gamma-lyase / methionine gamma-lyase activity / transsulfuration / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3LM / Methionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Karaki, T. / Sato, D. / Shimizu, A. / Nozaki, T. / Harada, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Entamoeba histolytica methionine gamma-lyase 1
著者: Karaki, T. / Sato, D. / Shimizu, A. / Nozaki, T. / Harada, S.
履歴
登録2010年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine gamma-lyase
B: Methionine gamma-lyase
C: Methionine gamma-lyase
D: Methionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,48514
ポリマ－169,4034
非ポリマー2,08210
水13,259736
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20030 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area48460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.057, 85.703, 115.135
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Methionine gamma-lyase


分子量: 42350.785 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
遺伝子: metg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q86D28, methionine gamma-lyase
#2: 化合物
ChemComp-3LM / (2E)-2-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)amino]-4-(methylsulfanyl)but-2-enoic acid


分子量: 378.338 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N2O7PS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 736 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. ACCORDING TO AUTHOR, THE SUBSTITUTION OF LEU TO SER AT A308, B808, C1308, D1808 ARE ALLELIC ...1. ACCORDING TO AUTHOR, THE SUBSTITUTION OF LEU TO SER AT A308, B808, C1308, D1808 ARE ALLELIC VARIATION. 2. SINCE THE GENE HAD INTERNAL METHIONINE AND UPSTREAM OF THIS MET IS SIMILAR TO SHINE-DALGARNO SEQUENCE, SEVERAL NUCLEOTIDES WERE REPLACED NOT TO CHANGE THE AMINO ACID RESIDUES, BUT AVOID RIBOSOME BINDING IN E. COLI EXPRESSION SYSTEM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.51 % / Mosaicity: 0.627 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 1.8 M (NH4)2SO4, 0.1 M cacodylate buffer, 0.1 M Li3(C3H5O(COO)3), 0.1 mM pyridozxal 5'-phosphate, pH 6.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 102025 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 13.471
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Mean I/σ(I) obs: 3.487 / Num. unique all: 10126 / Χ2: 1.063 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.39 Å39.9 Å
Translation2.39 Å39.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ACZ

3acz


解像度: 2.15→39.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.205 / WRfactor Rwork: 0.163 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.887 / SU B: 8.334 / SU ML: 0.1 / SU R Cruickshank DPI: 0.176 / SU Rfree: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 5110 5 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs0.155 101969 98.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.09 Å2 / Biso mean: 36.66 Å2 / Biso min: 10.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å2-0.19 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→39.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11752 0 128 736 12616
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02212217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.97116544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7751574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.98224.67469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.377152129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1851536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.21877
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219008
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.57708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.291212428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.35234509
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7534.54100
LS精密化 シェル解像度: 2.145→2.201 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 296 -
Rwork0.193 5814 -
all-6110 -
obs-6110 80.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9037-0.30570.43510.45280.17862.61270.02320.2598-0.3447-0.0908-0.00430.08210.3602-0.3633-0.0190.1949-0.09160.0330.2289-0.09510.23871.872-15.87235.504
21.9068-0.0281-0.10430.59560.21760.4431-0.00530.13230.11-0.0635-0.01050.1408-0.0389-0.03810.01590.0965-0.00240.02340.08340.02190.1965-11.5462.81345.289
31.1934-0.0177-0.08181.62440.56920.70730.0194-0.03570.2129-0.0155-0.02910.0426-0.0218-0.06240.00960.07740.01390.03350.0866-0.00780.20792.50118.00957.611
41.14430.23750.30790.7728-1.09512.1774-0.02160.4802-0.3791-0.25020.0116-0.04960.42120.02870.010.2469-0.01910.06970.3047-0.19110.235115.118-17.8627.34
51.88610.03120.25050.8001-0.17281.1242-0.0240.6932-0.2542-0.27010.0264-0.21430.12620.2176-0.00240.17720.00260.1460.3872-0.1520.161536.198-8.98619.32
62.3159-0.283-0.45052.39190.24143.09180.28870.84870.5077-0.6191-0.1284-0.4681-0.47380.488-0.16030.4527-0.09020.27210.80170.16820.23731.59111.8396.117
71.007-0.4034-0.57921.0295-0.1222.87350.03880.2180.273-0.18610.0257-0.206-0.3630.4266-0.06450.1633-0.09820.08060.21520.04750.228825.38815.10834.561
82.1105-0.16470.20780.6299-0.23210.4692-0.00240.1282-0.0907-0.0583-0.0385-0.1830.04170.03310.04090.0837-0.00090.06120.0658-0.02580.230338.501-3.12845.611
91.2035-0.0660.13311.8887-0.59740.63290.0376-0.0209-0.2318-0.0126-0.0189-0.11420.02070.0602-0.01870.06870.01230.04050.082-0.00250.224124.351-18.07557.566
101.5379-0.722-0.89681.22411.25713.24510.13640.46460.3518-0.4034-0.0504-0.0269-0.4856-0.1162-0.0860.2266-0.02760.04160.2250.12390.20969.93919.1929.358
112.04770.0971-0.21580.90750.23331.136-0.00590.72740.2475-0.33750.06430.164-0.117-0.1985-0.05850.19160.0016-0.03470.36660.14060.0989-10.1818.33519.037
123.0878-0.11770.09742.20630.9612.59050.04341.154-0.4846-0.3934-0.02180.18730.1108-0.4613-0.02160.3742-0.0903-0.04890.8708-0.19970.1246-5.031-11.8016.424
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 51
2X-RAY DIFFRACTION2A52 - 251
3X-RAY DIFFRACTION3A252 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4B503 - 543
5X-RAY DIFFRACTION5B544 - 754
6X-RAY DIFFRACTION6B755 - 888
7X-RAY DIFFRACTION7C1003 - 1055
8X-RAY DIFFRACTION8C1056 - 1251
9X-RAY DIFFRACTION9C1252 - 1389
10X-RAY DIFFRACTION10D1505 - 1550
11X-RAY DIFFRACTION11D1551 - 1753
12X-RAY DIFFRACTION12D1754 - 1888

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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