[日本語] English
万見
- EMDB-3984: Human Huntingtin-HAP40 complex structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3984
タイトルHuman Huntingtin-HAP40 complex structure
マップデータHuntingtin-HAP40 complex
試料
  • 複合体: Huntingtin-HAP40 complex
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: Factor VIII intron 22 protein
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle cytoskeletal trafficking / regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / : / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding ...vesicle cytoskeletal trafficking / regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / : / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / postsynaptic cytosol / Golgi organization / beta-tubulin binding / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / Regulation of MECP2 expression and activity / inclusion body / heat shock protein binding / autophagosome / centriole / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / cytoplasmic vesicle membrane / kinase binding / late endosome / p53 binding / transmembrane transporter binding / early endosome / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / axon / dendrite / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 ...Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
40-kDa huntingtin-associated protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Guo Q / Bin H / Cheng J / Pfeifer G / Baumeister W / Fernandez-Busnadiego R / Kochanek S
資金援助 ドイツ, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
European CommissionFP7 GA ERC-2012-SyG_318987-ToPAG ドイツ
CHDI foundation ドイツ
CHDIA12302 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: The cryo-electron microscopy structure of huntingtin.
著者: Qiang Guo / Bin Huang / Jingdong Cheng / Manuel Seefelder / Tatjana Engler / Günter Pfeifer / Patrick Oeckl / Markus Otto / Franziska Moser / Melanie Maurer / Alexander Pautsch / Wolfgang ...著者: Qiang Guo / Bin Huang / Jingdong Cheng / Manuel Seefelder / Tatjana Engler / Günter Pfeifer / Patrick Oeckl / Markus Otto / Franziska Moser / Melanie Maurer / Alexander Pautsch / Wolfgang Baumeister / Rubén Fernández-Busnadiego / Stefan Kochanek /
要旨: Huntingtin (HTT) is a large (348 kDa) protein that is essential for embryonic development and is involved in diverse cellular activities such as vesicular transport, endocytosis, autophagy and the ...Huntingtin (HTT) is a large (348 kDa) protein that is essential for embryonic development and is involved in diverse cellular activities such as vesicular transport, endocytosis, autophagy and the regulation of transcription. Although an integrative understanding of the biological functions of HTT is lacking, the large number of identified HTT interactors suggests that it serves as a protein-protein interaction hub. Furthermore, Huntington's disease is caused by a mutation in the HTT gene, resulting in a pathogenic expansion of a polyglutamine repeat at the amino terminus of HTT. However, only limited structural information regarding HTT is currently available. Here we use cryo-electron microscopy to determine the structure of full-length human HTT in a complex with HTT-associated protein 40 (HAP40; encoded by three F8A genes in humans) to an overall resolution of 4 Å. HTT is largely α-helical and consists of three major domains. The amino- and carboxy-terminal domains contain multiple HEAT (huntingtin, elongation factor 3, protein phosphatase 2A and lipid kinase TOR) repeats arranged in a solenoid fashion. These domains are connected by a smaller bridge domain containing different types of tandem repeats. HAP40 is also largely α-helical and has a tetratricopeptide repeat-like organization. HAP40 binds in a cleft and contacts the three HTT domains by hydrophobic and electrostatic interactions, thereby stabilizing the conformation of HTT. These data rationalize previous biochemical results and pave the way for improved understanding of the diverse cellular functions of HTT.
履歴
登録2017年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2018年2月21日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ez8
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3984.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3984.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Huntingtin-HAP40 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å		1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å		1.35 Å/pix.
x 160 pix.
= 216. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.3883469 - 0.47479543
平均 (標準偏差)0.00005575514 (±0.023309596)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 216.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000216.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.3880.4750.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Huntingtin-HAP40 complex

全体名称: Huntingtin-HAP40 complex
要素
  • 複合体: Huntingtin-HAP40 complex
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: Factor VIII intron 22 protein

-
超分子 #1: Huntingtin-HAP40 complex

超分子名称: Huntingtin-HAP40 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293
分子量実験値: 352 KDa

-
分子 #1: Huntingtin

分子名称: Huntingtin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 347.475375 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQPPPPPP PPPPPQLPQP PPQAQPLLPQ PQPPPPPPPP PPGPAVAEEP LHRPKKELS ATKKDRVNHC LTICENIVAQ SVRNSPEFQK LLGIAMELFL LCSDDAESDV RMVADECLNK VIKALMDSNL P RLQLELYK ...文字列:
MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQPPPPPP PPPPPQLPQP PPQAQPLLPQ PQPPPPPPPP PPGPAVAEEP LHRPKKELS ATKKDRVNHC LTICENIVAQ SVRNSPEFQK LLGIAMELFL LCSDDAESDV RMVADECLNK VIKALMDSNL P RLQLELYK EIKKNGAPRS LRAALWRFAE LAHLVRPQKC RPYLVNLLPC LTRTSKRPEE SVQETLAAAV PKIMASFGNF AN DNEIKVL LKAFIANLKS SSPTIRRTAA GSAVSICQHS RRTQYFYSWL LNVLLGLLVP VEDEHSTLLI LGVLLTLRYL VPL LQQQVK DTSLKGSFGV TRKEMEVSPS AEQLVQVYEL TLHHTQHQDH NVVTGALELL QQLFRTPPPE LLQTLTAVGG IGQL TAAKE ESGGRSRSGS IVELIAGGGS SCSPVLSRKQ KGKVLLGEEE ALEDDSESRS DVSSSALTAS VKDEISGELA ASSGV STPG SAGHDIITEQ PRSQHTLQAD SVDLASCDLT SSATDGDEED ILSHSSSQVS AVPSDPAMDL NDGTQASSPI SDSSQT TTE GPDSAVTPSD SSEIVLDGTD NQYLGLQIGQ PQDEDEEATG ILPDEASEAF RNSSMALQQA HLLKNMSHCR QPSDSSV DK FVLRDEATEP GDQENKPCRI KGDIGQSTDD DSAPLVHCVR LLSASFLLTG GKNVLVPDRD VRVSVKALAL SCVGAAVA L HPESFFSKLY KVPLDTTEYP EEQYVSDILN YIDHGDPQVR GATAILCGTL ICSILSRSRF HVGDWMGTIR TLTGNTFSL ADCIPLLRKT LKDESSVTCK LACTAVRNCV MSLCSSSYSE LGLQLIIDVL TLRNSSYWLV RTELLETLAE IDFRLVSFLE AKAENLHRG AHHYTGLLKL QERVLNNVVI HLLGDEDPRV RHVAAASLIR LVPKLFYKCD QGQADPVVAV ARDQSSVYLK L LMHETQPP SHFSVSTITR IYRGYNLLPS ITDVTMENNL SRVIAAVSHE LITSTTRALT FGCCEALCLL STAFPVCIWS LG WHCGVPP LSASDESRKS CTVGMATMIL TLLSSAWFPL DLSAHQDALI LAGNLLAASA PKSLRSSWAS EEEANPAATK QEE VWPALG DRALVPMVEQ LFSHLLKVIN ICAHVLDDVA PGPAIKAALP SLTNPPSLSP IRRKGKEKEP GEQASVPLSP KKGS EASAA SRQSDTSGPV TTSKSSSLGS FYHLPSYLRL HDVLKATHAN YKVTLDLQNS TEKFGGFLRS ALDVLSQILE LATLQ DIGK CVEEILGYLK SCFSREPMMA TVCVQQLLKT LFGTNLASQF DGLSSNPSKS QGRAQRLGSS SVRPGLYHYC FMAPYT HFT QALADASLRN MVQAEQENDT SGWFDVLQKV STQLKTNLTS VTKNRADKNA IHNHIRLFEP LVIKALKQYT TTTCVQL QK QVLDLLAQLV QLRVNYCLLD SDQVFIGFVL KQFEYIEVGQ FRESEAIIPN IFFFLVLLSY ERYHSKQIIG IPKIIQLC D GIMASGRKAV THAIPALQPI VHDLFVLRGT NKADAGKELE TQKEVVVSML LRLIQYHQVL EMFILVLQQC HKENEDKWK RLSRQIADII LPMLAKQQMH IDSHEALGVL NTLFEILAPS SLRPVDMLLR SMFVTPNTMA SVSTVQLWIS GILAILRVLI SQSTEDIVL SRIQELSFSP YLISCTVINR LRDGDSNSTL EEHSEGKQIK NLPEETFSRF LLQLVGILLE DIVTKQLKVE M SEQQHTFY CQELGTLLMC LIHIFKSGMF RRITAAATRL FRSDGCGGSF YTLDSLNLRA RSMITTHPAL VLLWCQILLL VN HTDYRWW AEVQQTPKRH SLSSTKLLSP QMSGEEEDSD LAAKLGMCNR EIVRRGALIL FCDYVCQNLH DSEHLTWLIV NHI QDLISL SHEPPVQDFI SAVHRNSAAS GLFIQAIQSR CENLSTPTML KKTLQCLEGI HLSQSGAVLT LYVDRLLCTP FRVL ARMVD ILACRRVEML LAANLQSSMA QLPMEELNRI QEYLQSSGLA QRHQRLYSLL DRFRLSTMQD SLSPSPPVSS HPLDG DGHV SLETVSPDKD WYVHLVKSQC WTRSDSALLE GAELVNRIPA EDMNAFMMNS EFNLSLLAPC LSLGMSEISG GQKSAL FEA AREVTLARVS GTVQQLPAVH HVFQPELPAE PAAYWSKLND LFGDAALYQS LPTLARALAQ YLVVVSKLPS HLHLPPE KE KDIVKFVVAT LEALSWHLIH EQIPLSLDLQ AGLDCCCLAL QLPGLWSVVS STEFVTHACS LIHCVHFILE AVAVQPGE Q LLSPERRTNT PKAISEEEEE VDPNTQNPKY ITAACEMVAE MVESLQSVLA LGHKRNSGVP AFLTPLLRNI IISLARLPL VNSYTRVPPL VWKLGWSPKP GGDFGTAFPE IPVEFLQEKE VFKEFIYRIN TLGWTSRTQF EETWATLLGV LVTQPLVMEQ EESPPEEDT ERTQINVLAV QAITSLVLSA MTVPVAGNPA VSCLEQQPRN KPLKALDTRF GRKLSIIRGI VEQEIQAMVS K RENIATHH LYQAWDPVPS LSPATTGALI SHEKLLLQIN PERELGSMSY KLGQVSIHSV WLGNSITPLR EEEWDEEEEE EA DAPAPSS PPTSPVNSRK HRAGVDIHSC SQFLLELYSR WILPSSSARR TPAILISEVV RSLLVVSDLF TERNQFELMY VTL TELRRV HPSEDEILAQ YLVPATCKAA AVLGMDKAVA EPVSRLLEST LRSSHLPSRV GALHGVLYVL ECDLLDDTAK QLIP VISDY LLSNLKGIAH CVNIHSQQHV LVMCATAFYL IENYPLDVGP EFSASIIQMC GVMLSGSEES TPSIIYHCAL RGLER LLLS EQLSRLDAES LVKLSVDRVN VHSPHRAMAA LGLMLTCMYT GKEKVSPGRT SDPNPAAPDS ESVIVAMERV SVLFDR IRK GFPCEARVVA RILPQFLDDF FPPQDIMNKV IGEFLSNQQP YPQFMATVVY KVFQTLHSTG QSSMVRDWVM LSLSNFT QR APVAMATWSL SCFFVSASTS PWVAAILPHV ISRMGKLEQV DVNLFCLVAT DFYRHQIEEE LDRRAFQSVL EVVAAPGS P YHRLLTCLRN VHKVTTC

-
分子 #2: Factor VIII intron 22 protein

分子名称: Factor VIII intron 22 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.141879 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAAAAGLGG GGAGPGPEAG DFLARYRLVS NKLKKRFLRK PNVAEAGEQF GQLGRELRAQ ECLPYAAWCQ LAVARCQQAL FHGPGEALA LTEAARLFLR QERDARQRLV CPAAYGEPLQ AAASALGAAV RLHLELGQPA AAAALCLELA AALRDLGQPA A AAGHFQRA ...文字列:
MAAAAAGLGG GGAGPGPEAG DFLARYRLVS NKLKKRFLRK PNVAEAGEQF GQLGRELRAQ ECLPYAAWCQ LAVARCQQAL FHGPGEALA LTEAARLFLR QERDARQRLV CPAAYGEPLQ AAASALGAAV RLHLELGQPA AAAALCLELA AALRDLGQPA A AAGHFQRA AQLQLPQLPL AALQALGEAA SCQLLARDYT GALAVFTRMQ RLAREHGSHP VQSLPPPPPP APQPGPGATP AL PAALLPP NSGSAAPSPA ALGAFSDVLV RCEVSRVLLL LLLQPPPAKL LPEHAQTLEK YSWEAFDSHG QESSGQLPEE LFL LLQSLV MATHEKDTEA IKSLQVEMWP LLTAEQNHLL HLVLQETISP SGQGV

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッド材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 98310
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る