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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3951 | |||||||||
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タイトル | Reaction centre light harvesting complex 1 from Blc. virids | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM images of Reaction centre-light harvesting complex 1 (RC-LH1) from Blc. viridis were processed using RELION 2.0. The 3D cryo-EM map was produced after Post-processing to 2.87 Angstrom. | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 light-harvesting complex / organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / photosynthetic electron transport in photosystem II / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthesis / electron transfer activity ...light-harvesting complex / organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / photosynthetic electron transport in photosystem II / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthesis / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Blastochloris viridis (バクテリア) / Rhodopseudomonas viridis (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.87 Å | |||||||||
データ登録者 | Qian P / Siebert CA / Canniffe DP / Wang P / Hunter CN | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of the Blastochloris viridis LH1-RC complex at 2.9 Å. 著者: Pu Qian / C Alistair Siebert / Peiyi Wang / Daniel P Canniffe / C Neil Hunter / 要旨: The light-harvesting 1-reaction centre (LH1-RC) complex is a key functional component of bacterial photosynthesis. Here we present a 2.9 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the ...The light-harvesting 1-reaction centre (LH1-RC) complex is a key functional component of bacterial photosynthesis. Here we present a 2.9 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the bacteriochlorophyll b-based LH1-RC complex from Blastochloris viridis that reveals the structural basis for absorption of infrared light and the molecular mechanism of quinone migration across the LH1 complex. The triple-ring LH1 complex comprises a circular array of 17 β-polypeptides sandwiched between 17 α- and 16 γ-polypeptides. Tight packing of the γ-apoproteins between β-polypeptides collectively interlocks and stabilizes the LH1 structure; this, together with the short Mg-Mg distances of bacteriochlorophyll b pairs, contributes to the large redshift of bacteriochlorophyll b absorption. The 'missing' 17th γ-polypeptide creates a pore in the LH1 ring, and an adjacent binding pocket provides a folding template for a quinone, Q , which adopts a compact, export-ready conformation before passage through the pore and eventual diffusion to the cytochrome bc complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3951.map.gz | 35.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3951-v30.xml emd-3951.xml | 28.1 KB 28.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_3951_fsc.xml | 8.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_3951.png | 175.6 KB | ||
その他 | emd_3951_half_map_1.map.gz emd_3951_half_map_2.map.gz | 22.2 MB 22.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3951 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3951 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3951_validation.pdf.gz | 405.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3951_full_validation.pdf.gz | 404.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3951_validation.xml.gz | 13.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3951 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3951 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3951.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM images of Reaction centre-light harvesting complex 1 (RC-LH1) from Blc. viridis were processed using RELION 2.0. The 3D cryo-EM map was produced after Post-processing to 2.87 Angstrom. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: First half of map from last round of calculation Refine3D in RELION.
ファイル | emd_3951_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | First half of map from last round of calculation Refine3D in RELION. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Second half of map from last round of calculation Refine3D in RELION.
ファイル | emd_3951_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Second half of map from last round of calculation Refine3D in RELION. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Reaction centre-Light harvesting complex 1 (RC-LH1)
+超分子 #1: Reaction centre-Light harvesting complex 1 (RC-LH1)
+分子 #1: Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit
+分子 #2: Reaction center protein L chain
+分子 #3: Reaction center protein M chain
+分子 #4: Reaction center protein H chain
+分子 #5: Light-harvesting protein B-1015 alpha chain
+分子 #6: Light-harvesting protein B-1015 beta chain
+分子 #7: Light-harvesting protein B-1015 gamma chain
+分子 #8: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
+分子 #9: BACTERIOCHLOROPHYLL B
+分子 #10: BACTERIOPHEOPHYTIN B
+分子 #11: Ubiquinone-9
+分子 #12: FE (III) ION
+分子 #13: SULFATE ION
+分子 #14: LAURYL DIMETHYLAMINE-N-OXIDE
+分子 #15: MENAQUINONE-9
+分子 #16: 15-cis-1,2-dihydroneurosporene
+分子 #17: all-trans-1,2-dihydroneurosporene
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
濃度 | 4.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mMol / 構成要素 - 名称: HEPES / 詳細: 20 mMol HEPES, pH 7.8, 100 mM NaCl |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 10.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.0002 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: LEICA EM GP 詳細: Blot for 3.5 seconds. Humidity: 99% Temperature:4C.. |
詳細 | Protein was solubilised by the use detergent of beta-DDM. The protein particle therefore contains a detergent belt in its hydrophobic region. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 77.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 6472 / 平均露光時間: 0.5 sec. / 平均電子線量: 2.25 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE |
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得られたモデル | PDB-6et5: |