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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | cryo-EM structure of alligator haemoglobin in oxy form | |||||||||
![]() | sharpened map | |||||||||
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![]() | Haemoglobin / OXYGEN BINDING | |||||||||
機能・相同性 | ![]() haptoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / hemoglobin complex / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / peroxidase activity / oxygen binding / blood microparticle ...haptoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / hemoglobin complex / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / peroxidase activity / oxygen binding / blood microparticle / iron ion binding / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.31 Å | |||||||||
![]() | Takahashi K / Lee Y / Fago A / Bautista NM / Kawamoto A / Kurisu G / Storz J / Nishizawa T / Tame JRH | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The unique allosteric property of crocodilian haemoglobin elucidated by cryo-EM. 著者: Katsuya Takahashi / Yongchan Lee / Angela Fago / Naim M Bautista / Jay F Storz / Akihiro Kawamoto / Genji Kurisu / Tomohiro Nishizawa / Jeremy R H Tame / ![]() ![]() ![]() 要旨: The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. ...The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. Uniquely among jawed vertebrates, crocodilians possess Hb that shows a profound drop in oxygen affinity in the presence of bicarbonate ions. This allows them to stay underwater for extended periods by consuming almost all the oxygen present in the blood-stream, as metabolism releases carbon dioxide, whose conversion to bicarbonate and hydrogen ions is catalysed by carbonic anhydrase. Despite the apparent universal utility of bicarbonate as an allosteric regulator of Hb, this property evolved only in crocodilians. We report here the molecular structures of both human and a crocodilian Hb in the deoxy and liganded states, solved by cryo-electron microscopy. We reveal the precise interactions between two bicarbonate ions and the crocodilian protein at symmetry-related sites found only in the T state. No other known effector of vertebrate Hbs binds anywhere near these sites. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | |||
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ヘッダ (付随情報) | ![]() | |||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8wiyMC ![]() 37571 ![]() 37573 ![]() 37574 ![]() 37575 ![]() 37576 ![]() 8wixC ![]() 8wizC ![]() 8wj0C ![]() 8wj1C ![]() 8wj2C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.02 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : alligator haemoglobin in carboxy form
全体 | 名称: alligator haemoglobin in carboxy form |
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要素 |
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-超分子 #1: alligator haemoglobin in carboxy form
超分子 | 名称: alligator haemoglobin in carboxy form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 100 KDa |
-分子 #1: Hemoglobin subunit alpha
分子 | 名称: Hemoglobin subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.891368 KDa |
配列 | 文字列: MVLSMEDKSN VKAIWGKASG HLEEYGAEAL ERMFCAYPQT KIYFPHFDMS HNSAQIRAHG KKVFSALHEA VNHIDDLPGA LCRLSELHA HSLRVDPVNF KFLAHCVLVV FAIHHPSALS PEIHASLDKF LCAVSAVLTS KYR UniProtKB: Hemoglobin subunit alpha |
-分子 #2: Hemoglobin subunit beta
分子 | 名称: Hemoglobin subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.641213 KDa |
配列 | 文字列: ASFDAHERKF IVDLWAKVDV AQCGADALSR MLIVYPWKRR YFEHFGKMCN AHDILHNSKV QEHGKKVLAS FGEAVKHLDN IKGHFANLS KLHCEKFHVD PENFKLLGDI IIIVLAAHHP EDFSVECHAA FQKLVRQVAA ALAAEYH UniProtKB: Hemoglobin subunit beta |
-分子 #3: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
分子 | 名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: HEM |
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分子量 | 理論値: 616.487 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HEM: |
-分子 #4: OXYGEN MOLECULE
分子 | 名称: OXYGEN MOLECULE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: OXY |
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分子量 | 理論値: 31.999 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-O2: |
-分子 #5: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 208 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 372582 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) |
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
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得られたモデル | ![]() PDB-8wiy: |