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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-37266 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamate dehydrogenase I | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | E3 ligase / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / polar microtubule / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism ...L-leucine binding / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / glutamate catabolic process / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / polar microtubule / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / cellular response to L-leucine / negative regulation of type I interferon production / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / intercellular bridge / glutamine metabolic process / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein monoubiquitination / mitotic sister chromatid segregation / NAD+ binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / 14-3-3 protein binding / Mitochondrial protein degradation / substantia nigra development / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid stimulus / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / mitotic spindle / ADP binding / microtubule cytoskeleton / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell growth / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / mitochondrial matrix / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å | |||||||||
データ登録者 | Su M-Y | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme. 著者: Fei Teng / Yang Wang / Ming Liu / Shuyun Tian / Goran Stjepanovic / Ming-Yuan Su / 要旨: CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric ...CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have not been elucidated to date. Here, we present a cryo-EM structure of the CULLIN3 in complex with Kelch-like protein 22 (KLHL22) and a mitochondrial glutamate dehydrogenase complex I (GDH1) at 3.06 Å resolution. The structure adopts a W-shaped architecture formed by E3 ligase dimers. Three CULLIN3 dimers were found to be dynamically associated with a single GDH1 hexamer. CULLIN3 ligase mediated the polyubiquitination of GDH1 in vitro. Together, these results enabled the establishment of a structural model for understanding the complete assembly of BTB-Kelch proteins with CULLIN3 and how together they recognize oligomeric substrates and target them for ubiquitination. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_37266.map.gz | 211.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-37266-v30.xml emd-37266.xml | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_37266.png | 34.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-37266.cif.gz | 6.1 KB | ||
その他 | emd_37266_additional_1.map.gz emd_37266_half_map_1.map.gz emd_37266_half_map_2.map.gz | 768.7 MB 391.4 MB 391.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37266 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37266 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_37266_validation.pdf.gz | 943.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_37266_full_validation.pdf.gz | 943 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_37266_validation.xml.gz | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_37266_validation.cif.gz | 21.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37266 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37266 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_37266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.85 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_37266_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_37266_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_37266_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
全体 | 名称: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I |
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要素 |
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-超分子 #1: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I
超分子 | 名称: the CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase bound to glutamate dehydrogenase I タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
分子 | 名称: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 61.480746 KDa |
配列 | 文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLALAAR RHYSEAVADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL RTRESEEQKR NRVRGILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM ...文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLALAAR RHYSEAVADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL RTRESEEQKR NRVRGILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM TYKCAVVDVP FGGAKAGVKI NPKNYTDNEL EKITRRFTME LAKKGFIGPG IDVPAPDMST GEREMSWIAD TY ASTIGHY DINAHACVTG KPISQGGIHG RISATGRGVF HGIENFINEA SYMSILGMTP GFGDKTFVVQ GFGNVGLHSM RYL HRFGAK CIAVGESDGS IWNPDGIDPK ELEDFKLQHG SILGFPKAKP YEGSILEADC DILIPAASEK QLTKSNAPRV KAKI IAEGA NGPTTPEADK IFLERNIMVI PDLYLNAGGV TVSYFEWLKN LNHVSYGRLT FKYERDSNYH LLMSVQESLE RKFGK HGGT IPIVPTAEFQ DRISGASEKD IVHSGLAYTM ERSARQIMRT AMKYNLGLDL RTAAYVNAIE KVFKVYNEAG VTFT UniProtKB: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial |
-分子 #2: Kelch-like protein 22
分子 | 名称: Kelch-like protein 22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 71.744594 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MAEEQEFTQL CKLPAQPSHP HCVNNTYRSA QHSQALLRGL LALRDSGILF DVVLVVEGRH IEAHRILLAA SCDYFRGMFA GGLKEMEQE EVLIHGVSYN AMCQILHFIY TSELELSLSN VQETLVAACQ LQIPEIIHFC CDFLMSWVDE ENILDVYRLA E LFDLSRLT ...文字列: MAEEQEFTQL CKLPAQPSHP HCVNNTYRSA QHSQALLRGL LALRDSGILF DVVLVVEGRH IEAHRILLAA SCDYFRGMFA GGLKEMEQE EVLIHGVSYN AMCQILHFIY TSELELSLSN VQETLVAACQ LQIPEIIHFC CDFLMSWVDE ENILDVYRLA E LFDLSRLT EQLDTYILKN FVAFSRTDKY RQLPLEKVYS LLSSNRLEVS CETEVYEGAL LYHYSLEQVQ ADQISLHEPP KL LETVRFP LMEAEVLQRL HDKLDPSPLR DTVASALMYH RNESLQPSLQ SPQTELRSDF QCVVGFGGIH STPSTVLSDQ AKY LNPLLG EWKHFTASLA PRMSNQGIAV LNNFVYLIGG DNNVQGFRAE SRCWRYDPRH NRWFQIQSLQ QEHADLSVCV VGRY IYAVA GRDYHNDLNA VERYDPATNS WAYVAPLKRE VYAHAGATLE GKMYITCGRR GEDYLKETHC YDPGSNTWHT LADGP VRRA WHGMATLLNK LYVIGGSNND AGYRRDVHQV ACYSCTSGQW SSVCPLPAGH GEPGIAVLDN RIYVLGGRSH NRGSRT GYV HIYDVEKDCW EEGPQLDNSI SGLAACVLTL PRSLLLEPPR GTPDRSQADP DFASEVMSVS DWEEFDNSSE D UniProtKB: Kelch-like protein 22 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.072 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 1.9000000000000001 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62817 |
初期 角度割当 | タイプ: OTHER |
最終 角度割当 | タイプ: OTHER |