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- EMDB-36938: Outward-facing structure of human ABCB6 W546A mutant (ADP/VO4-bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36938
タイトルOutward-facing structure of human ABCB6 W546A mutant (ADP/VO4-bound)
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: VANADATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードATP-Binding Cassette transporter / mitochondrial transporter / outward-facing state / ADP/VO4-bound / ABCB6 / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular detoxification of cadmium ion / Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / heme transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / ABC-type heme transporter activity / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme transport ...cellular detoxification of cadmium ion / Defective ABCB6 causes MCOPCB7 / heme transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / tetrapyrrole metabolic process / ABC-type heme transporter / ABC-type heme transporter activity / porphyrin-containing compound metabolic process / tetrapyrrole binding / heme transport / heme metabolic process / porphyrin-containing compound biosynthetic process / melanosome assembly / melanosome membrane / multivesicular body membrane / mitochondrial envelope / endolysosome membrane / vacuolar membrane / skin development / efflux transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / ABC-type transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / brain development / transmembrane transport / early endosome membrane / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial outer membrane / エンドソーム / lysosomal membrane / ゴルジ体 / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Mitochondrial ABC-transporter, N-terminal five TM domain / Mitochondrial ABC-transporter N-terminal five TM region / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-binding cassette sub-family B member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Jin MS / Lee SS / Park JG / Jang E / Choi SH / Kim S / Kim JW
資金援助 韓国, 3件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6063908 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4022846 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1A2C1091278 韓国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: W546 stacking disruption traps the human porphyrin transporter ABCB6 in an outward-facing transient state.
著者: Sang Soo Lee / Jun Gyou Park / Eunhong Jang / Seung Hun Choi / Subin Kim / Ji Won Kim / Mi Sun Jin /
要旨: Human ATP-binding cassette transporter subfamily B6 (ABCB6) is a mitochondrial ATP-driven pump that translocates porphyrins from the cytoplasm into mitochondria for heme biosynthesis. Within the ...Human ATP-binding cassette transporter subfamily B6 (ABCB6) is a mitochondrial ATP-driven pump that translocates porphyrins from the cytoplasm into mitochondria for heme biosynthesis. Within the transport pathway, a conserved aromatic residue W546 located in each monomer plays a pivotal role in stabilizing the occluded conformation via π-stacking interactions. Herein, we employed cryo-electron microscopy to investigate the structural consequences of a single W546A mutation in ABCB6, both in detergent micelles and nanodiscs. The results demonstrate that the W546A mutation alters the conformational dynamics of detergent-purified ABCB6, leading to entrapment of the transporter in an outward-facing transient state. However, in the nanodisc system, we observed a direct interaction between the transporter and a phospholipid molecule that compensates for the absence of the W546 residue, thereby facilitating the normal conformational transition of the transporter toward the occluded state following ATP hydrolysis. The findings also reveal that adoption of the outward-facing conformation causes charge repulsion between ABCB6 and the bound substrate, and rearrangement of key interacting residues at the substrate-binding site. Consequently, the affinity for the substrate is significantly reduced, facilitating its release from the transporter.
履歴
登録2023年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月4日-
マップ公開2023年10月4日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36938.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36938.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.851 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.136
最小 - 最大-0.7837791 - 1.0213846
平均 (標準偏差)0.003889776 (±0.041191142)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ230230230
Spacing230230230
セルA=B=C: 195.73 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36938_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36938_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens

全体名称: ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens
要素
  • 細胞器官・細胞要素: ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens
    • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family B member 6
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: VANADATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens

超分子名称: ATP-binding cassette sub-family B member 6 - Homo sapiens
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: ATP-binding cassette sub-family B member 6

分子名称: ATP-binding cassette sub-family B member 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ABC-type heme transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.869797 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: RDFGRKLRLL SGYLWPRGSP ALQLVVLICL GLMGLERALN VLVPIFYRNI VNLLTEKAPW NSLAWTVTSY VFLKFLQGGG TGSTGFVSN LRTFLWIRVQ QFTSRRVELL IFSHLHELSL RWHLGRRTGE VLRIADRGTS SVTGLLSYLV FNVIPTLADI I IGIIYFSM ...文字列:
RDFGRKLRLL SGYLWPRGSP ALQLVVLICL GLMGLERALN VLVPIFYRNI VNLLTEKAPW NSLAWTVTSY VFLKFLQGGG TGSTGFVSN LRTFLWIRVQ QFTSRRVELL IFSHLHELSL RWHLGRRTGE VLRIADRGTS SVTGLLSYLV FNVIPTLADI I IGIIYFSM FFNAWFGLIV FLCMSLYLTL TIVVTEWRTK FRRAMNTQEN ATRARAVDSL LNFETVKYYN AESYEVERYR EA IIKYQGL EWKSSASLVL LNQTQNLVIG LGLLAGSLLC AYFVTEQKLQ VGDYVLFGTY IIQLYMPLNA FGTYYRMIQT NFI DMENMF DLLKEETEVK DLPGAGPLRF QKGRIEFENV HFSYADGRET LQDVSFTVMP GQTLALVGPS GAGKSTILRL LFRF YDISS GCIRIDGQDI SQVTQASLRS HIGVVPQDTV LFNDTIADNI RYGRVTAGND EVEAAAQAAG IHDAIMAFPE GYRTQ VGER GLKLSGGEKQ RVAIARTILK APGIILLDEA TSALDTSNER AIQASLAKVC ANRTTIVVAH RLSTVVNADQ ILVIKD GCI VERGRHEALL SRGGVYADMW QLQQ

UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family B member 6

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #3: VANADATE ION

分子名称: VANADATE ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: VO4
分子量理論値: 114.939 Da
Chemical component information

ChemComp-VN3:
VANADATE ION / バナジン酸塩

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 56293
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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