+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3657 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Nucleosome in complex with human histone H1.5dC50 | |||||||||
マップデータ | Human H1.5%u0394C50-bound nucleosome | |||||||||
試料 |
| |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Bednar J / Garcia-Saez I / Boopathi R / Cutter AR / Papai G / Reymer A / Syed SH / Lone IN / Tonchev O / Crucifix C ...Bednar J / Garcia-Saez I / Boopathi R / Cutter AR / Papai G / Reymer A / Syed SH / Lone IN / Tonchev O / Crucifix C / Menoni H / Papin C / Skoufias DA / Kurumizaka H / Lavery R / Hamiche A / Hayes JJ / Schultz P / Angelov D / Petosa C / Dimitrov S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2017 タイトル: Structure and Dynamics of a 197 bp Nucleosome in Complex with Linker Histone H1. 著者: Jan Bednar / Isabel Garcia-Saez / Ramachandran Boopathi / Amber R Cutter / Gabor Papai / Anna Reymer / Sajad H Syed / Imtiaz Nisar Lone / Ognyan Tonchev / Corinne Crucifix / Hervé Menoni / ...著者: Jan Bednar / Isabel Garcia-Saez / Ramachandran Boopathi / Amber R Cutter / Gabor Papai / Anna Reymer / Sajad H Syed / Imtiaz Nisar Lone / Ognyan Tonchev / Corinne Crucifix / Hervé Menoni / Christophe Papin / Dimitrios A Skoufias / Hitoshi Kurumizaka / Richard Lavery / Ali Hamiche / Jeffrey J Hayes / Patrick Schultz / Dimitar Angelov / Carlo Petosa / Stefan Dimitrov / 要旨: Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp ...Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp nucleosome bearing symmetric 25 bp linker DNA arms in complex with vertebrate linker histone H1. We determined electron cryo-microscopy (cryo-EM) and crystal structures of unbound and H1-bound nucleosomes and validated these structures by site-directed protein cross-linking and hydroxyl radical footprinting experiments. Histone H1 shifts the conformational landscape of the nucleosome by drawing the two linkers together and reducing their flexibility. The H1 C-terminal domain (CTD) localizes primarily to a single linker, while the H1 globular domain contacts the nucleosome dyad and both linkers, associating more closely with the CTD-distal linker. These findings reveal that H1 imparts a strong degree of asymmetry to the nucleosome, which is likely to influence the assembly and architecture of higher-order structures. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3657.map.gz | 803.8 KB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-3657-v30.xml emd-3657.xml | 11.8 KB 11.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3657.png | 98.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3657 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3657 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3657_validation.pdf.gz | 202.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_3657_full_validation.pdf.gz | 201.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3657_validation.xml.gz | 5.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3657 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3657 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Human H1.5%u0394C50-bound nucleosome | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : nucleosome in complex with human H1.5dC50
全体 | 名称: nucleosome in complex with human H1.5dC50 |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: nucleosome in complex with human H1.5dC50
超分子 | 名称: nucleosome in complex with human H1.5dC50 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.1 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 7.14 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 103703 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 倍率(公称値): 47000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |